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- PDB-6v0o: PRMT5 bound to the PBM peptide from pICln -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v0o
タイトルPRMT5 bound to the PBM peptide from pICln
要素
  • Methylosome protein 50
  • PBM peptide
  • Protein arginine N-methyltransferase 5
キーワードTransferase/Splicing / methylation / methyltransferase / epigenetic / SDMA / splicing / Transferase-Splicing complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone H4R3 methyltransferase activity ...positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone H4R3 methyltransferase activity / : / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / pICln-Sm protein complex / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / methyl-CpG binding / cell volume homeostasis / mRNA cis splicing, via spliceosome / chloride transport / endothelial cell activation / histone H3 methyltransferase activity / regulation of mitotic nuclear division / histone methyltransferase activity / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / E-box binding / histone methyltransferase complex / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of cell differentiation / spliceosomal snRNP assembly / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / ribonucleoprotein complex binding / liver regeneration / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / spliceosomal complex / Regulation of TP53 Activity through Methylation / circadian regulation of gene expression / DNA-templated transcription termination / RMTs methylate histone arginines / protein polyubiquitination / p53 binding / transcription corepressor activity / snRNP Assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoskeleton / transcription coactivator activity / cilium / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / Golgi apparatus / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ICln / Protein ICln/Lot5/Saf5 / Regulator of volume decrease after cellular swelling / : / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase ...ICln / Protein ICln/Lot5/Saf5 / Regulator of volume decrease after cellular swelling / : / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / PH-like domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL GROUP / SINEFUNGIN / Protein arginine N-methyltransferase 5 / Methylosome subunit pICln / Methylosome protein WDR77
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者McMillan, B.J. / Raymond, D.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2021
タイトル: Molecular basis for substrate recruitment to the PRMT5 methylosome.
著者: Mulvaney, K.M. / Blomquist, C. / Acharya, N. / Li, R. / Ranaghan, M.J. / O'Keefe, M. / Rodriguez, D.J. / Young, M.J. / Kesar, D. / Pal, D. / Stokes, M. / Nelson, A.J. / Jain, S.S. / Yang, A. ...著者: Mulvaney, K.M. / Blomquist, C. / Acharya, N. / Li, R. / Ranaghan, M.J. / O'Keefe, M. / Rodriguez, D.J. / Young, M.J. / Kesar, D. / Pal, D. / Stokes, M. / Nelson, A.J. / Jain, S.S. / Yang, A. / Mullin-Bernstein, Z. / Columbus, J. / Bozal, F.K. / Skepner, A. / Raymond, D. / LaRussa, S. / McKinney, D.C. / Freyzon, Y. / Baidi, Y. / Porter, D. / Aguirre, A.J. / Ianari, A. / McMillan, B. / Sellers, W.R.
履歴
登録2019年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.22021年8月25日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32021年9月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
D: PBM peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,3205
ポリマ－110,8943
非ポリマー4252
水00
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)439,66116
ポリマ－437,9598
非ポリマー1,7028
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
Buried area31230 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area136820 Å2
手法PISA
2
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
D: PBM peptide
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
D: PBM peptide
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
D: PBM peptide
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
D: PBM peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)445,27920
ポリマ－443,57712
非ポリマー1,7028
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.010, 136.400, 179.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 5 / 72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / ...72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / Shk1 kinase-binding protein 1 homolog / SKB1Hs


分子量: 72766.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT5, HRMT1L5, IBP72, JBP1, SKB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14744, type II protein arginine methyltransferase
#2: タンパク質 Methylosome protein 50 / MEP-50 / Androgen receptor cofactor p44 / WD repeat-containing protein 77 / p44/Mep50


分子量: 36723.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR77, MEP50, WD45, HKMT1069, Nbla10071
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BQA1
#3: タンパク質・ペプチド PBM peptide


分子量: 1404.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P54105*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#5: 化合物 ChemComp-ACE / ACETYL GROUP / アセトアルデヒド


分子量: 44.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.5 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 30% PEG 3350 200 mM ammonium sulfate 0.05% w/v dodecyl-maltoside

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.86→44.94 Å / Num. obs: 28182 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 112.67 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 8.37
反射 シェル解像度: 2.86→2.88 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 0.62 / Num. unique obs: 564 / CC1/2: 0.481 / Rrim(I) all: 2.02 / % possible all: 97.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GQB

4gqb


解像度: 2.86→44.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.899 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.356
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1410 5 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.213 28182 97.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 209.33 Å2 / Biso mean: 115.75 Å2 / Biso min: 72.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--26.0429 Å20 Å20 Å2
2---25.4519 Å20 Å2
3---51.4948 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.57 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.86→44.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7465 0 50 0 7515
Biso mean--77.49 --
残基数----944
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2603SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1322HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7726HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion991SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8218SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7726HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg10544HARMONIC21.18
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.07
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.82
LS精密化 シェル解像度: 2.86→2.88 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4476 28 4.96 %
Rwork0.3676 536 -
all0.3714 564 -
obs--84.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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