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万見
- PDB-6uze: Anthrax toxin protective antigen channels bound to edema factor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uze
タイトルAnthrax toxin protective antigen channels bound to edema factor
要素
  • Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
  • Protective antigen
キーワードTRANSLOCASE / anthrax toxin / protective antigen / edema factor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of apoptotic process in another organism / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / adenylate cyclase / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / host cell cytosol / small molecule binding / Uptake and function of anthrax toxins / catalytic complex ...positive regulation of apoptotic process in another organism / calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / : / adenylate cyclase / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / host cell cytosol / small molecule binding / Uptake and function of anthrax toxins / catalytic complex / negative regulation of MAPK cascade / host cell endosome membrane / protein homooligomerization / metallopeptidase activity / toxin activity / calmodulin binding / host cell plasma membrane / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Protective antigen domain 4 / : / Anthrax protective antigen, immunoglobulin-like domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor ...: / Oedema factor (EF), alpha-helical domain / Protective antigen domain 4 / : / Anthrax protective antigen, immunoglobulin-like domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Anthrax toxin, lethal/endema factor / Anthrax toxin, lethal/endema factor, N-/C-terminal / : / Anthrax toxin lethal factor, N- and C-terminal domain / Anthrax toxin lethal factor (ATLF)-like domain profile. / Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 2 / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 3 / PA14/GLEYA domain / PA14 domain profile. / PA14 domain / PA14 / PA14 domain / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protective antigen / Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Hardenbrook, N.J. / Liu, S. / Zhou, K. / Zhou, Z.H. / Krantz, B.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R01GM071940/AI094386/DE025567 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R21AI124020 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Atomic structures of anthrax toxin protective antigen channels bound to partially unfolded lethal and edema factors.
著者: Nathan J Hardenbrook / Shiheng Liu / Kang Zhou / Koyel Ghosal / Z Hong Zhou / Bryan A Krantz /
要旨: Following assembly, the anthrax protective antigen (PA) forms an oligomeric translocon that unfolds and translocates either its lethal factor (LF) or edema factor (EF) into the host cell. Here, we ...Following assembly, the anthrax protective antigen (PA) forms an oligomeric translocon that unfolds and translocates either its lethal factor (LF) or edema factor (EF) into the host cell. Here, we report the cryo-EM structures of heptameric PA channels with partially unfolded LF and EF at 4.6 and 3.1-Å resolution, respectively. The first α helix and β strand of LF and EF unfold and dock into a deep amphipathic cleft, called the α clamp, which resides at the interface of two PA monomers. The α-clamp-helix interactions exhibit structural plasticity when comparing the structures of lethal and edema toxins. EF undergoes a largescale conformational rearrangement when forming the complex with the channel. A critical loop in the PA binding interface is displaced for about 4 Å, leading to the weakening of the binding interface prior to translocation. These structures provide key insights into the molecular mechanisms of translocation-coupled protein unfolding and translocation.
履歴
登録2019年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20958
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protective antigen
B: Protective antigen
C: Protective antigen
D: Protective antigen
E: Protective antigen
F: Protective antigen
G: Protective antigen
H: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
I: Calmodulin-sensitive adenylate cyclase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)757,85423
ポリマ－757,2939
非ポリマー56114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Protective antigen / PA / Anthrax toxins translocating protein / PA-83 / PA83


分子量: 82768.828 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: pagA, pag, pXO1-110, BXA0164, GBAA_pXO1_0164
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P13423
#2: タンパク質 Calmodulin-sensitive adenylate cyclase / ATP pyrophosphate-lyase / Adenylyl cyclase / Anthrax edema toxin adenylate cyclase component / ...ATP pyrophosphate-lyase / Adenylyl cyclase / Anthrax edema toxin adenylate cyclase component / Edema factor / EF


分子量: 88955.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: cya, pXO1-122, BXA0141, GBAA_pXO1_0142
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P40136, adenylate cyclase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Anthrax toxin protective antigen channels bound to edema factor
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 613 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Bacillus anthracis (炭疽菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 62.9 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch0.53粒子像選択
2Leginon2画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION2.1初期オイラー角割当
11RELION2.1最終オイラー角割当
12RELION2.1分類
13RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 73784 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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