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- PDB-6utr: LarE, a sulfur transferase involved in synthesis of the cofactor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6utr
タイトルLarE, a sulfur transferase involved in synthesis of the cofactor for lactate racemase in complex with copper
要素ATP-dependent sacrificial sulfur transferase LarE
キーワードTRANSFERASE / Lar / sulfur transferase / LarE / AMPylation / PP-loop / ATP pyrophophatase domain / lactate racemization / lactate racemase
機能・相同性
機能・相同性情報


pyridinium-3,5-bisthiocarboxylic acid mononucleotide synthase / NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing) / sulfurtransferase activity / NAD+ synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / lyase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Pyridinium-3,5-bisthiocarboxylic acid mononucleotide synthase LarE / : / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / PHOSPHATE ION / ATP-dependent sacrificial sulfur transferase LarE / Pyridinium-3,5-bisthiocarboxylic acid mononucleotide synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus plantarum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Fellner, M. / Huizenga, K. / Hausinger, R.P. / Hu, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1516126 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: Crystallographic characterization of a tri-Asp metal-binding site at the three-fold symmetry axis of LarE.
著者: Fellner, M. / Huizenga, K.G. / Hausinger, R.P. / Hu, J.
履歴
登録2019年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年4月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent sacrificial sulfur transferase LarE
B: ATP-dependent sacrificial sulfur transferase LarE
C: ATP-dependent sacrificial sulfur transferase LarE
D: ATP-dependent sacrificial sulfur transferase LarE
E: ATP-dependent sacrificial sulfur transferase LarE
F: ATP-dependent sacrificial sulfur transferase LarE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,49019
ポリマ－190,3136
非ポリマー1,17713
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Gel filtration is a hexamer.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15890 Å2
ΔGint-206 kcal/mol
Surface area63250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.978, 108.978, 323.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...
21(chain B and ((resid 8 through 21 and (name N...
31(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...
41(chain D and (resid 8 through 43 or (resid 44...
51(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...
61(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSVALVAL(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...AA8 - 218 - 21
12ALAALAALAALA(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...AA2 - 2762 - 276
13ALAALAALAALA(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...AA2 - 2762 - 276
14ALAALAALAALA(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...AA2 - 2762 - 276
15ALAALAALAALA(chain A and ((resid 8 through 21 and (name N...AA2 - 2762 - 276
21LYSLYSVALVAL(chain B and ((resid 8 through 21 and (name N...BB8 - 218 - 21
22ALAALAARGARG(chain B and ((resid 8 through 21 and (name N...BB2 - 2592 - 259
23ALAALAARGARG(chain B and ((resid 8 through 21 and (name N...BB2 - 2592 - 259
24ALAALAARGARG(chain B and ((resid 8 through 21 and (name N...BB2 - 2592 - 259
25ALAALAARGARG(chain B and ((resid 8 through 21 and (name N...BB2 - 2592 - 259
31LYSLYSVALVAL(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...CC8 - 218 - 21
32ALAALAARGARG(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...CC2 - 2592 - 259
33ALAALAARGARG(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...CC2 - 2592 - 259
34ALAALAARGARG(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...CC2 - 2592 - 259
35ALAALAARGARG(chain C and ((resid 8 through 21 and (name N...CC2 - 2592 - 259
41LYSLYSGLYGLY(chain D and (resid 8 through 43 or (resid 44...DD8 - 438 - 43
42ARGARGARGARG(chain D and (resid 8 through 43 or (resid 44...DD4444
43LYSLYSARGARG(chain D and (resid 8 through 43 or (resid 44...DD8 - 2598 - 259
44LYSLYSARGARG(chain D and (resid 8 through 43 or (resid 44...DD8 - 2598 - 259
45LYSLYSARGARG(chain D and (resid 8 through 43 or (resid 44...DD8 - 2598 - 259
46LYSLYSARGARG(chain D and (resid 8 through 43 or (resid 44...DD8 - 2598 - 259
47LYSLYSARGARG(chain D and (resid 8 through 43 or (resid 44...DD8 - 2598 - 259
48LYSLYSARGARG(chain D and (resid 8 through 43 or (resid 44...DD8 - 2598 - 259
51LYSLYSVALVAL(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...EE8 - 218 - 21
52ALAALATRPTRP(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...EE2 - 2792 - 279
53ALAALATRPTRP(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...EE2 - 2792 - 279
54ALAALATRPTRP(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...EE2 - 2792 - 279
55ALAALATRPTRP(chain E and ((resid 8 through 21 and (name N...EE2 - 2792 - 279
61LYSLYSVALVAL(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...FF8 - 218 - 21
62ALAALASERSER(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...FF2 - 2602 - 260
63ALAALASERSER(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...FF2 - 2602 - 260
64ALAALASERSER(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...FF2 - 2602 - 260
65ALAALASERSER(chain F and ((resid 8 through 21 and (name N...FF2 - 2602 - 260

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要素

#1: タンパク質
ATP-dependent sacrificial sulfur transferase LarE / ATP-utilizing enzyme of the PP-loopsuperfamily / Lactate racemization operon protein LarE / PP-loop ...ATP-utilizing enzyme of the PP-loopsuperfamily / Lactate racemization operon protein LarE / PP-loop superfamily ATP-binding protein / TIGR00268 family protein


分子量: 31718.766 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus plantarum (バクテリア)
遺伝子: larE, AVR82_02840, BIZ32_00440, CFM86_00460, CUR48_11145, E3O64_03880, IV39_GL000116, LPJSA22_00116, LpLQ80_00490, Nizo1839_0768, Nizo2891_3302
プラスミド: pGIR076 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Arctic express DE3 / 参照: UniProt: A0A0G9FES3, UniProt: F9UST4*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.29 % / Mosaicity: 0.18 °
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 5 uL ~25 mg/ml LarE (100 mM Tris-HCl pH 7.5, 300 mM NaCl) mixed with 5 uL of reservoir solution. Hanging drop reservoir contained 100 uL of 30% v/v pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), 50 ...詳細: 5 uL ~25 mg/ml LarE (100 mM Tris-HCl pH 7.5, 300 mM NaCl) mixed with 5 uL of reservoir solution. Hanging drop reservoir contained 100 uL of 30% v/v pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), 50 mM BIS-TRIS pH 6.5, 100 mM ammonium sulfate. Crystal soaked 60 minutes in 3.8 mM copper(II) sulfate, 30% v/v pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), 50 mM BIS-TRIS pH 6.5, 50 mM ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→48.74 Å / Num. obs: 75724 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 15.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.111 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.41-2.4614.91.2876094740950.7050.3391.3321.993.1
12.07-48.74130.05695777360.9990.0150.05835.698.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation7.61 Å48.74 Å
Translation7.61 Å48.74 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.17-3644精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UDQ

5udq


解像度: 2.41→48.35 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.93 / 位相誤差: 27.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2536 7160 5.03 %
Rwork0.2081 --
obs0.2103 75618 99.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 130.14 Å2 / Biso mean: 66.4115 Å2 / Biso min: 27.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.41→48.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11401 0 57 122 11580
Biso mean--64.47 54.14 -
残基数----1498
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A6011X-RAY DIFFRACTION12.564TORSIONAL
12B6011X-RAY DIFFRACTION12.564TORSIONAL
13C6011X-RAY DIFFRACTION12.564TORSIONAL
14D6011X-RAY DIFFRACTION12.564TORSIONAL
15E6011X-RAY DIFFRACTION12.564TORSIONAL
16F6011X-RAY DIFFRACTION12.564TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.41-2.440.38432480.33673842409086
2.44-2.470.37872780.30845124790100
2.47-2.50.31112190.302345074726100
2.5-2.530.34672480.286546114859100
2.53-2.560.32312470.275644684715100
2.56-2.60.34492470.276645614808100
2.6-2.640.33082460.272844644710100
2.64-2.680.31652730.268145234796100
2.68-2.720.34232270.27245614788100
2.72-2.760.34342320.265745034735100
2.76-2.810.34022850.268545204805100
2.81-2.860.27312660.242244944760100
2.86-2.920.28312050.23364543474899
2.92-2.980.30462170.23645524769100
2.98-3.040.30672550.237645144769100
3.04-3.110.3162120.250245844796100
3.11-3.190.3152270.248245264753100
3.19-3.280.31371980.257745594757100
3.28-3.370.30282340.235445354769100
3.37-3.480.28362830.222645334816100
3.48-3.60.25612770.217344674744100
3.6-3.750.26861880.210946354823100
3.75-3.920.2561890.202645534742100
3.92-4.130.23352180.187145254743100
4.13-4.380.21582450.178945444789100
4.39-4.720.18992060.16545834789100
4.72-5.20.19832720.167645124784100
5.2-5.950.25812430.1884462470599
5.95-7.490.21882380.192245384776100
7.49-48.350.1792370.16334519475699

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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