[日本語] English
万見
- PDB-6utn: Native E. coli Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6utn
タイトルNative E. coli Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / G3P / glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase / E. coli
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
trehalose / ACETATE ION / SN-GLYCEROL-3-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Rodriguez-Hernandez, A. / Romo-Arevalo, E. / Rodriguez-Romero, A.
引用
ジャーナル: Crystals / 年: 2019
タイトル: A Novel Substrate-Binding Site in the X-Ray Structure of an Oxidized E. coli Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenase Elucidated by Single-Wavelength Anomalous Dispersion
著者: Rodriguez-Hernandez, A. / Romo-Arevalo, E. / Rodriguez-Romero, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution.
著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy ...著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert Oeffner / Randy J Read / David C Richardson / Jane S Richardson / Thomas C Terwilliger / Peter H Zwart /
要旨: Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many ...Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many of these structures because of the need for manual interpretation of complex numerical data using many software packages and the repeated use of interactive three-dimensional graphics. PHENIX has been developed to provide a comprehensive system for macromolecular crystallographic structure solution with an emphasis on the automation of all procedures. This has relied on the development of algorithms that minimize or eliminate subjective input, the development of algorithms that automate procedures that are traditionally performed by hand and, finally, the development of a framework that allows a tight integration between the algorithms.
履歴
登録2019年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,72910
ポリマ－71,6132
非ポリマー1,1168
水9,836546
1
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,45720
ポリマ－143,2264
非ポリマー2,23116
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+3/21
Buried area19180 Å2
ΔGint-142 kcal/mol
Surface area44090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.673, 187.353, 121.673
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-707-

HOH

21A-767-

HOH

31A-775-

HOH

41B-725-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRGLNGLN(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA1 - 211 - 21
12SERSERTYRTYR(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA24 - 3924 - 39
13ALAALATYRTYR(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA41 - 4241 - 42
14LEULEULYSLYS(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA44 - 6944 - 69
15ARGARGVALVAL(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA72 - 11772 - 117
16THRTHRPROPRO(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA119 - 127119 - 127
17PHEPHELYSLYS(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA129 - 159129 - 159
18ILEILELEULEU(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA161 - 171161 - 171
19THRTHRGLNGLN(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA173 - 182173 - 182
110THRTHRASPASP(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA184 - 186184 - 186
111SERSERPROPRO(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA189 - 205189 - 205
112THRTHRTHRTHR(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA208 - 226208 - 226
113ALAALAGLUGLU(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA229 - 247229 - 247
114ALAALAGLYGLY(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA249 - 265249 - 265
115LYSLYSGLUGLU(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA268 - 286268 - 286
116CYSCYSPHEPHE(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA288 - 304288 - 304
117LYSLYSLYSLYS(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AA306 - 330306 - 330
118HOHHOHHOHHOH(chain 'A' and (resid 1 through 22 or resid 24...AK501
21THRTHRGLNGLN(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB1 - 211 - 21
22SERSERTYRTYR(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB24 - 3924 - 39
23ALAALATYRTYR(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB41 - 4241 - 42
24LEULEULYSLYS(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB44 - 6944 - 69
25ARGARGVALVAL(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB72 - 11772 - 117
26THRTHRPROPRO(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB119 - 127119 - 127
27PHEPHELYSLYS(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB129 - 159129 - 159
28ILEILELEULEU(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB161 - 171161 - 171
29THRTHRGLNGLN(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB173 - 182173 - 182
210THRTHRASPASP(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB184 - 186184 - 186
211SERSERPROPRO(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB189 - 205189 - 205
212THRTHRTHRTHR(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB208 - 226208 - 226
213ALAALAGLUGLU(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB229 - 247229 - 247
214ALAALAGLYGLY(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB249 - 265249 - 265
215LYSLYSGLUGLU(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB268 - 286268 - 286
216CYSCYSPHEPHE(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB288 - 304288 - 304
217LYSLYSLYSLYS(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BB306 - 330306 - 330
218HOHHOHHOHHOH(chain 'B' and (resid 1 through 22 or resid 24...BL501

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase


分子量: 35806.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: gapA, ACN002_1253 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0U4BD45, UniProt: P0A9B2*PLUS, 酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-1)-alpha-D-glucopyranose / trehalose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: trehalose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a1-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(1+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 5種, 552分子

#3: 化合物 ChemComp-G3P / SN-GLYCEROL-3-PHOSPHATE / L-グリセロ-ル3-りん酸


分子量: 172.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9O6P
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 546 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.57 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 5.5 mg/mL protein, 0.1 M HEPES pH 7.5 and 1.43 M sodium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→38.84 Å / Num. obs: 746389 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 16.11 Å2 / CC1/2: 0.87 / Net I/σ(I): 37.7
反射 シェル解像度: 1.79→1.82 Å / Num. unique obs: 83268 / CC1/2: 0.87

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-3000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.79→38.84 Å / SU ML: 0.208 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.7682
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1986 904 1.08 %
Rwork0.178 --
obs0.1782 83405 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 21.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→38.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4925 0 71 546 5542
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01515139
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.32366998
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0852842
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0085894
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.84261870
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.79-1.90.32021480.240413510X-RAY DIFFRACTION98.86
1.9-2.050.22931490.19813638X-RAY DIFFRACTION99.68
2.05-2.260.20671510.185313699X-RAY DIFFRACTION99.91
2.26-2.580.24061490.18313721X-RAY DIFFRACTION99.85
2.58-3.250.20421520.185513780X-RAY DIFFRACTION99.74
3.25-4.860.14681550.150714153X-RAY DIFFRACTION99.78
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.5903451716 Å / Origin y: 62.4994436568 Å / Origin z: 86.5210168461 Å
111213212223313233
T0.0732458179075 Å20.00190388509436 Å20.00214807773928 Å2-0.127043603734 Å20.0122497004732 Å2--0.129704214054 Å2
L0.21072937365 °2-0.0751924035689 °20.140016749036 °2-0.240579278264 °2-0.141409380047 °2--0.918012476066 °2
S0.00698578802943 Å °0.019167498226 Å °0.0188568229492 Å °-0.013621048683 Å °-0.0488825237754 Å °-0.0764764198106 Å °0.00373971959914 Å °0.134079909657 Å °0.0411867259207 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る