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万見
- PDB-6ust: Gut microbial sulfatase from Hungatella hathewayi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ust
タイトルGut microbial sulfatase from Hungatella hathewayi
要素N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase
キーワードHYDROLASE / microbiome / arylsulfatase
機能・相同性
機能・相同性情報


arylsulfatase (type I) / arylsulfatase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Sulfatases signature 2. / Sulfatase, conserved site / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase
類似検索 - 構成要素
生物種Hungatella hathewayi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ervin, S.M. / Redinbo, M.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA22469 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: Structural Insights into Endobiotic Reactivation by Human Gut Microbiome-Encoded Sulfatases.
著者: Ervin, S.M. / Simpson, J.B. / Gibbs, M.E. / Creekmore, B.C. / Lim, L. / Walton, W.G. / Gharaibeh, R.Z. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2019年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase
B: N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase
C: N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase
D: N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,4258
ポリマ－211,2644
非ポリマー1604
水4,864270
1
A: N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase
ヘテロ分子

D: N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,7124
ポリマ－105,6322
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_545-x,y-1/2,-z+1/21
Buried area3500 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area31770 Å2
手法PISA
2
B: N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase
ヘテロ分子

C: N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,7124
ポリマ－105,6322
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area3440 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area32070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.911, 114.668, 188.654
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
N-acetylgalactosamine 6-sulfate sulfatase


分子量: 52816.047 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hungatella hathewayi (バクテリア)
遺伝子: atsA, ERS852407_02004 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A174CV66, arylsulfatase (type I)
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10 mg/mL protein 0.2 M Potassium fluoride 20 % (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→23.7 Å / Num. obs: 60399 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 38.63 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 8.91
反射 シェル解像度: 2.5963→2.6611 Å / Num. unique obs: 5721 / CC1/2: 0.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6BIA

6bia


解像度: 2.6→23.7 Å / SU ML: 0.2937 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.1642
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2289 1986 3.29 %
Rwork0.1591 --
obs0.1614 60399 95.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 37.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→23.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14669 0 4 270 14943
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007815104
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.924620519
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05522080
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00612733
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.97638868
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.660.27281310.19743886X-RAY DIFFRACTION89.71
2.66-2.730.30211400.19634108X-RAY DIFFRACTION94.78
2.73-2.810.26211380.19434107X-RAY DIFFRACTION95.18
2.81-2.90.28271400.19194088X-RAY DIFFRACTION93.83
2.9-3.010.27341430.18744191X-RAY DIFFRACTION96.68
3.01-3.130.26411420.18354183X-RAY DIFFRACTION96.03
3.13-3.270.25521440.17484224X-RAY DIFFRACTION97.07
3.27-3.440.2331430.17024228X-RAY DIFFRACTION96.58
3.44-3.660.25511430.15754202X-RAY DIFFRACTION96.17
3.66-3.940.21381450.14814227X-RAY DIFFRACTION96.02
3.94-4.330.18751420.13824176X-RAY DIFFRACTION95.36
4.33-4.950.21121440.12434226X-RAY DIFFRACTION95
4.95-6.220.20391450.15114246X-RAY DIFFRACTION95.29
6.22-23.70.18951460.15244321X-RAY DIFFRACTION92.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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