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- PDB-6usc: Structure of Human Intelectin-1 in complex with KO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6usc
タイトルStructure of Human Intelectin-1 in complex with KO
要素Intelectin-1
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / KO / lectin / microbial recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


oligosaccharide binding / response to nematode / Antimicrobial peptides / protein homotrimerization / side of membrane / positive regulation of D-glucose import / brush border membrane / positive regulation of protein phosphorylation / receptor complex / membrane raft ...oligosaccharide binding / response to nematode / Antimicrobial peptides / protein homotrimerization / side of membrane / positive regulation of D-glucose import / brush border membrane / positive regulation of protein phosphorylation / receptor complex / membrane raft / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KO2 / Intelectin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Windsor, I.W. / Isabella, C.R. / Kosma, P. / Raines, R.T. / Kiessling, L.L.
資金援助 米国, オーストリア, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI055258 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)U01 CA2310789 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM044783 米国
Austrian Science FundP28826-N28 オーストリア
National Science Foundation (NSF, United States)1122374 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2020
タイトル: Stereoelectronic Effects Impact Glycan Recognition.
著者: McMahon, C.M. / Isabella, C.R. / Windsor, I.W. / Kosma, P. / Raines, R.T. / Kiessling, L.L.
履歴
登録2019年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / pdbx_struct_conn_angle ...chem_comp / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Intelectin-1
B: Intelectin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,98711
ポリマ－62,1222
非ポリマー8649
水5,873326
1
A: Intelectin-1
ヘテロ分子

A: Intelectin-1
ヘテロ分子

A: Intelectin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,53318
ポリマ－93,1843
非ポリマー1,35015
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area5700 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area27970 Å2
手法PISA
2
B: Intelectin-1
ヘテロ分子

B: Intelectin-1
ヘテロ分子

B: Intelectin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,42715
ポリマ－93,1843
非ポリマー1,24312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-z,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation11_455y-1/2,-z+1/2,-x1
Buried area5380 Å2
ΔGint-125 kcal/mol
Surface area27880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.145, 118.145, 118.145
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-656-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Intelectin-1 / ITLN-1 / Endothelial lectin HL-1 / Galactofuranose-binding lectin / Intestinal lactoferrin receptor / Omentin


分子量: 31061.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITLN1, INTL, ITLN, LFR, UNQ640/PRO1270 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8WWA0
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 糖 ChemComp-KO2 / prop-2-en-1-yl D-glycero-alpha-D-talo-oct-2-ulopyranosidonic acid / prop-2-en-1-yl D-glycero-alpha-D-talo-oct-2-ulosidonic acid / prop-2-en-1-yl D-glycero-D-talo-oct-2-ulosidonic acid / prop-2-en-1-yl D-glycero-talo-oct-2-ulosidonic acid


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 294.255 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C11H18O9 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 100 mM bis-Tris, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→48.24 Å / Num. obs: 73205 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 35.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.142 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 1.59→1.63 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.893 / Num. unique obs: 4888 / CC1/2: 0.488 / Rpim(I) all: 0.273 / Rrim(I) all: 0.938 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14-3260精密化
Aimless0.7.1データスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
DIALS1.9.2データ削減
PHASER2.8.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4wmq

4wmq


解像度: 1.59→48.23 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 16.6
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1822 3522 4.81 %Random
Rwork0.1583 ---
obs0.1594 73170 99.1 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 71.83 Å2 / Biso mean: 21.93 Å2 / Biso min: 10.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.59→48.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4380 0 47 326 4753
Biso mean--29.38 28.9 -
残基数----558
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)Rfactor Rfree error
1.59-1.610.30941240.2754244989
1.61-1.630.30191360.2656260693
1.63-1.650.31631480.2473267797
1.65-1.680.27331220.23412789100
1.68-1.710.20641470.20122808100
1.71-1.740.21891530.19022759100
1.742-1.77370.21111200.175928061000
1.77-1.80.21781510.17282766100
1.8-1.840.21041170.17432829100
1.84-1.880.19041800.16752717100
1.88-1.920.1961300.1582855100
1.92-1.970.17591270.15382777100
1.97-2.030.19381650.14622805100
2.03-2.090.17981480.14092760100
2.09-2.150.19771310.14712824100
2.15-2.230.18231410.14972801100
2.23-2.320.19611350.15042827100
2.32-2.420.18151310.15472824100
2.42-2.550.19621440.16322793100
2.55-2.710.18541590.15982792100
2.71-2.920.19881590.165428411000
2.92-3.220.19231500.16232831100
3.22-3.680.15991090.1472874100
3.68-4.640.1311370.12622876100
4.64-48.230.14771580.15342962100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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