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万見
- PDB-6up7: neurotensin receptor and arrestin2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6up7
タイトルneurotensin receptor and arrestin2 complex
要素
  • ARG-ARG-PRO-TYR-ILE-LEU
  • Beta-arrestin-1
  • Neurotensin receptor type 1
  • unidentified peptide
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GPCR signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / angiotensin receptor binding / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / Activation of SMO / regulation of membrane depolarization ...neuropeptide receptor binding / G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / angiotensin receptor binding / D-aspartate import across plasma membrane / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / Activation of SMO / regulation of membrane depolarization / positive regulation of arachidonate secretion / negative regulation of interleukin-8 production / L-glutamate import across plasma membrane / regulation of respiratory gaseous exchange / neuropeptide hormone activity / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / G protein-coupled receptor internalization / arrestin family protein binding / negative regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of glutamate secretion / Lysosome Vesicle Biogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / temperature homeostasis / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / response to lipid / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / stress fiber assembly / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / pseudopodium / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of Notch signaling pathway / enzyme inhibitor activity / neuropeptide signaling pathway / transport vesicle / insulin-like growth factor receptor binding / clathrin-coated pit / axon terminus / negative regulation of protein ubiquitination / GTPase activator activity / cytoplasmic vesicle membrane / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / blood vessel diameter maintenance / dendritic shaft / adult locomotory behavior / learning / G protein-coupled receptor binding / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / G protein-coupled receptor activity / MAP2K and MAPK activation / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of protein phosphorylation / terminal bouton / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / endocytic vesicle membrane / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / protein transport / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Clathrin-mediated endocytosis / cytoplasmic vesicle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / perikaryon / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / molecular adaptor activity / chemical synaptic transmission / dendritic spine / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / nuclear body / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / membrane raft / receptor ligand activity / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / protein-containing complex binding / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain ...Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PIO / Neurotensin receptor type 1 / Neurotensin/neuromedin N / Beta-arrestin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Qu, Q.H. / Huang, W. / Masureel, M. / Janetzko, J. / Kobilka, B.K. / Skiniotis, G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structure of the neurotensin receptor 1 in complex with β-arrestin 1.
著者: Weijiao Huang / Matthieu Masureel / Qianhui Qu / John Janetzko / Asuka Inoue / Hideaki E Kato / Michael J Robertson / Khanh C Nguyen / Jeffrey S Glenn / Georgios Skiniotis / Brian K Kobilka /
要旨: Arrestin proteins bind to active, phosphorylated G-protein-coupled receptors (GPCRs), thereby preventing G-protein coupling, triggering receptor internalization and affecting various downstream ...Arrestin proteins bind to active, phosphorylated G-protein-coupled receptors (GPCRs), thereby preventing G-protein coupling, triggering receptor internalization and affecting various downstream signalling pathways. Although there is a wealth of structural information detailing the interactions between GPCRs and G proteins, less is known about how arrestins engage GPCRs. Here we report a cryo-electron microscopy structure of full-length human neurotensin receptor 1 (NTSR1) in complex with truncated human β-arrestin 1 (βarr1(ΔCT)). We find that phosphorylation of NTSR1 is critical for the formation of a stable complex with βarr1(ΔCT), and identify phosphorylated sites in both the third intracellular loop and the C terminus that may promote this interaction. In addition, we observe a phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate molecule forming a bridge between the membrane side of NTSR1 transmembrane segments 1 and 4 and the C-lobe of arrestin. Compared with a structure of a rhodopsin-arrestin-1 complex, in our structure arrestin is rotated by approximately 85° relative to the receptor. These findings highlight both conserved aspects and plasticity among arrestin-receptor interactions.
履歴
登録2019年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22020年6月17日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20836
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: ARG-ARG-PRO-TYR-ILE-LEU
B: Beta-arrestin-1
R: Neurotensin receptor type 1
V: unidentified peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,7735
ポリマ－78,0264
非ポリマー7471
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ARG-ARG-PRO-TYR-ILE-LEU


分子量: 819.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P30990*PLUS
#2: タンパク質 Beta-arrestin-1 / Arrestin beta-1 / Non-visual arrestin-2


分子量: 39062.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARRB1, ARR1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49407
#3: タンパク質 Neurotensin receptor type 1 / NTR1 / High-affinity levocabastine-insensitive neurotensin receptor / NTRH


分子量: 37360.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: missing regions were not modeled due to local low resolution/flexibility.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTSR1, NTRR
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P30989
#4: タンパク質・ペプチド unidentified peptide


分子量: 783.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: actual sequence for this poly-A exists, however, the local resolution for this region is not sufficient to register the amino acids.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#5: 化合物 ChemComp-PIO / [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate / dioctanoyl l-alpha-phosphatidyl-d-myo-inositol 4,5-diphosphate


分子量: 746.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H49O19P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NTSR_Arrestin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER
撮影電子線照射量: 56 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 254725 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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