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- PDB-6up4: Crystal structure of the murine DHX36 helicase in complex with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6up4
タイトルCrystal structure of the murine DHX36 helicase in complex with ADP
要素Dhx36 protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / helicase / ATP-dependent / RNA-binding / DNA-binding / G4 resolvase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular mRNA localization / positive regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / catalytic activity, acting on a nucleic acid / positive regulation of cardioblast differentiation / telomerase RNA stabilization / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / positive regulation of mRNA 3'-end processing / pre-miRNA binding / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production ...positive regulation of intracellular mRNA localization / positive regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / catalytic activity, acting on a nucleic acid / positive regulation of cardioblast differentiation / telomerase RNA stabilization / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / positive regulation of mRNA 3'-end processing / pre-miRNA binding / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / G-quadruplex DNA binding / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of transcription by RNA polymerase III / positive regulation of cytoplasmic translation / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / cellular response to arsenite ion / telomerase RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / response to exogenous dsRNA / positive regulation of telomere maintenance / positive regulation of interferon-alpha production / regulation of embryonic development / ATP-dependent activity, acting on DNA / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / DNA helicase activity / regulation of mRNA stability / ossification / mRNA 3'-UTR binding / response to virus / mRNA 5'-UTR binding / histone deacetylase binding / cytoplasmic stress granule / cellular response to UV / single-stranded DNA binding / double-stranded RNA binding / cellular response to heat / G-quadruplex RNA binding / spermatogenesis / defense response to virus / perikaryon / nucleic acid binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell differentiation / chromosome, telomeric region / hydrolase activity / transcription cis-regulatory region binding / RNA helicase activity / negative regulation of translation / nuclear speck / RNA helicase / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / axon / innate immune response / dendrite / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain ...: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / RNA helicase / ATP-dependent DNA/RNA helicase DHX36
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Liu, Z. / Xiao, T.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R21AR069908 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: Function of Auxiliary Domains of the DEAH/RHA Helicase DHX36 in RNA Remodeling.
著者: Srinivasan, S. / Liu, Z. / Chuenchor, W. / Xiao, T.S. / Jankowsky, E.
履歴
登録2019年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dhx36 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,5413
ポリマ－95,0901
非ポリマー4522
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area35710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.160, 115.930, 132.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Dhx36 protein


分子量: 95089.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dhx36 / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B2RQS6, UniProt: Q8VHK9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 10% PEG 5000 MME, 0.1 M HEPES pH 7.0, 5% v/v Tacsimate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月4日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→46.826 Å / Num. obs: 77042 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 2698 / CC1/2: 0.47 / Rrim(I) all: 1.52

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIXdev_3374精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→46.826 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 26.71
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2357 2084 5.13 %
Rwork0.1861 --
obs0.1887 40658 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 153.06 Å2 / Biso mean: 60.1748 Å2 / Biso min: 19.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→46.826 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6546 0 28 145 6719
Biso mean--66.55 54.26 -
残基数----814
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.4-2.45580.4181290.32222569
2.4558-2.51720.35181280.29472529
2.5172-2.58530.3051420.2782528
2.5853-2.66140.31151320.2382539
2.6614-2.74720.30961250.23412559
2.7472-2.84540.29751370.23482541
2.8454-2.95930.29511290.24072530
2.9593-3.0940.33661400.22892561
3.094-3.25710.24991320.21292570
3.2571-3.46110.27751630.20562525
3.4611-3.72820.23891510.17892560
3.7282-4.10320.22851430.16422586
4.1032-4.69650.1911410.14142599
4.6965-5.91520.19741480.15242622
5.9152-46.80.15831440.1462756
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4110.8549-0.59681.2757-0.640.9162-0.29690.2064-0.1029-0.65690.1948-0.10280.19580.15250.05450.6052-0.01640.03380.4232-0.03110.30679.644131.146711.9379
21.60240.8565-0.06973.2912-0.10491.6208-0.0476-0.11610.004-0.0659-0.0115-0.46660.0380.20040.04810.20030.0160.0020.23670.01520.3172-3.28069.803434.6876
32.1784-0.1810.42191.113-0.30591.44220.00420.0058-0.3888-0.008-0.0295-0.00220.19050.27850.03960.24770.03680.02680.2976-0.04430.333123.709927.30350.0368
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 153 through 390 )A153 - 390
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 391 through 614 )A391 - 614
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 615 through 982 )A615 - 982

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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