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- PDB-6uoh: Asparaginase II from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uoh
タイトルAsparaginase II from Escherichia coli
要素L-asparaginase 2
キーワードHYDROLASE / asparaginase / cancer / Acute lymphoblastic leukemia
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine metabolic process / asparaginase / asparaginase activity / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like ...L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Araujo, T.S. / Almeida, M.S. / Lima, L.M.T.R.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq) ブラジル
引用ジャーナル: Biophys.Chem. / 年: 2021
タイトル: Biophysical characterization of two commercially available preparations of the drug containing Escherichia coli L-Asparaginase 2.
著者: de Araujo, T.S. / Scapin, S.M.N. / de Andrade, W. / Fasciotti, M. / de Magalhaes, M.T.Q. / Almeida, M.S. / Lima, L.M.T.R.
履歴
登録2019年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02021年10月6日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_shell / struct_conf / struct_ref / struct_ref_seq / struct_site / struct_site_gen
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_mean / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
解説: Sequence discrepancy / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5204
ポリマ－69,2542
非ポリマー2662
水6,503361
1
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,0398
ポリマ－138,5074
非ポリマー5324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area17180 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area39700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.384, 133.553, 63.914
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.340, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-680-

HOH

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要素

#1: タンパク質 L-asparaginase 2


分子量: 34626.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ansB, NCTC9075_01362 / 発現宿主: unidentified (未定義) / 参照: UniProt: A0A377K0N3, asparaginase
#2: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 361 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: (Hampton Research) PEG-ion I 30 - 0.2 M Ammonium acetate, 20% w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: nitrogen gas / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.459 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月31日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator - Water-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.459 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→44.601 Å / Num. obs: 84730 / % possible obs: 89.8 % / 冗長度: 2.791 % / Biso Wilson estimate: 38.136 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Rrim(I) all: 0.043 / Χ2: 1.166 / Net I/σ(I): 18.09 / Num. measured all: 236478
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.89-22.2340.4491.88213801525795720.8490.5762.7
2-2.142.8380.2663.763607114263127090.9450.32689.1
2.14-2.312.90.1616.483691613339127290.9830.19795.4
2.31-2.532.740.1049.723242712268118350.990.12996.5
2.53-2.832.9980.05916.583225711092107600.9960.07297
2.83-3.262.8320.03526.3926838982894760.9980.04496.4
3.26-3.992.8150.02240.422552829380120.9990.02896.6
3.99-5.622.9240.01951.8318061637061760.9990.02397
5.62-44.6012.8820.01556.959976360934610.9990.01895.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XDSVERSION Jan 26, 2018 BUILT=20180808データ削減
XDSVERSION Jan 26, 2018 BUILT=20180808データスケーリング
MrBUMP00.9.00位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ihd

1ihd


解像度: 2.1→32.024 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 32.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2771 2882 4.39 %
Rwork0.2221 62833 -
obs0.2245 65715 96.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 80.18 Å2 / Biso mean: 39.4952 Å2 / Biso min: 17.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→32.024 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4862 0 18 361 5241
Biso mean--35.44 37.97 -
残基数----652
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1-2.13440.33151330.2961285791
2.1344-2.17120.3931320.3055293895
2.1712-2.21070.40921330.3158293895
2.2107-2.25320.36591370.3312301397
2.2532-2.29920.41591320.3139291696
2.2992-2.34920.32051380.2874304797
2.3492-2.40380.35241370.2956299897
2.4038-2.46390.37121390.2833299996
2.4639-2.53050.31881350.2582300398
2.5305-2.60490.32761410.261304397
2.6049-2.68890.22721390.2579301197
2.6889-2.7850.33851390.2638299397
2.785-2.89640.35891390.2704301297
2.8964-3.02820.34031390.2668301297
3.0282-3.18770.32161390.2545302096
3.1877-3.38720.34741410.2342295196
3.3872-3.64840.2241360.2169302897
3.6484-4.01490.23461400.1881301697
4.0149-4.59440.22961370.1576298697
4.5944-5.78290.17561410.1639304797
5.7829-32.020.18911350.1386300596

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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