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- PDB-6ukd: Co-complex of S. pyogenes 10782 streptopain bound with a nitrile-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ukd
タイトルCo-complex of S. pyogenes 10782 streptopain bound with a nitrile-based specific covalent inhibitor
要素Streptopain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / speb / streptopain / inhibitor / nitrile / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / streptopain / symbiont-induced defense-related programmed cell death / symbiont-mediated suppression of host autophagy / symbiont-mediated evasion of host immune response / host cell cytosol / cysteine-type peptidase activity / toxin activity / host extracellular space / cysteine-type endopeptidase activity ...: / streptopain / symbiont-induced defense-related programmed cell death / symbiont-mediated suppression of host autophagy / symbiont-mediated evasion of host immune response / host cell cytosol / cysteine-type peptidase activity / toxin activity / host extracellular space / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Spi protease inhibitor / Spi protease inhibitor / Peptidase C10, streptopain / Peptidase C10, streptopain superfmaily / Peptidase C10 family / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Chem-Q9D / Streptopain
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pyogenes ATCC 10782 (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.589 Å
データ登録者Wolan, D.W. / Woehl, J.L. / Kitamura, S.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: An Irreversible Inhibitor to Probe the Role ofStreptococcus pyogenesCysteine Protease SpeB in Evasion of Host Complement Defenses.
著者: Woehl, J.L. / Kitamura, S. / Dillon, N. / Han, Z. / Edgar, L.J. / Nizet, V. / Wolan, D.W.
履歴
登録2019年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Streptopain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0184
ポリマ－41,5521
非ポリマー4663
水5,711317
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area300 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area11450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.273, 50.398, 114.497
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-771-

HOH

21A-841-

HOH

31A-854-

HOH

41A-908-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Streptopain / Exotoxin type B / SPE B / Streptococcal cysteine proteinase / Streptococcus peptidase A / SPP


分子量: 41551.945 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-398 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes ATCC 10782 (化膿レンサ球菌)
遺伝子: speB / プラスミド: pET23b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0J0, streptopain
#2: 化合物 ChemComp-Q9D / benzyl [(2S)-1-(3-nitrophenyl)-3-oxobutan-2-yl]carbamate


分子量: 342.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H18N2O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 317 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2 M sodium nitrate, 33% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月4日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→46.13 Å / Num. obs: 29409 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 1.59→1.66 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.404 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2644 / CC1/2: 0.826 / Rpim(I) all: 0.222 / Rrim(I) all: 0.477 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4D8B

4d8b


解像度: 1.589→46.127 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.189 1408 4.79 %
Rwork0.1529 --
obs0.1545 29406 98.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 62.08 Å2 / Biso mean: 15.5128 Å2 / Biso min: 6.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.589→46.127 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1974 0 33 317 2324
Biso mean--25.17 27.37 -
残基数----257
LS精密化 シェル解像度: 1.59→1.65 Å / Rfactor Rfree: 0.257 / Rfactor Rwork: 0.207
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.71370.1411-0.02830.25050.07430.4186-0.0243-0.0378-0.01140.03020.07480.01980.0268-0.040.01170.0714-0.01250.00120.0748-0.00430.0545-15.6601-11.367120.7099
20.2505-0.1512-0.17340.5957-0.02440.90990.00860.01650.0101-0.02750.019-0.0004-0.06410.0807-0.00040.071-0.0230.01230.0654-0.01480.0863-9.9312-4.656113.3729
30.9521-0.27390.07670.267-0.14990.09340.0322-0.05110.00320.02680.0814-0.1276-0.01030.0529-0.02240.0897-0.00540.00320.0703-0.00310.0875-8.3766-5.54417.9642
40.66170.2779-0.14810.90030.13350.6599-0.01740.0159-0.0929-0.04490.0367-0.00230.0668-0.01980.02570.0609-0.00520.00150.0506-0.0060.0508-15.9413-23.705810.9405
50.44760.36470.44830.99840.08741.01040.006-0.01770.0470.04790.06460.02010.0422-0.10580.01220.07590.00070.00520.0564-0.00170.0659-20.1963-24.627617.9578
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 146 through 204 )A146 - 204
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 205 through 254 )A205 - 254
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 255 through 272 )A255 - 272
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 273 through 356 )A273 - 356
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 357 through 402 )A357 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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