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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ui6 | ||||||
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タイトル | HBV T=3 149C3A | ||||||
要素 | Core protein | ||||||
キーワード | VIRUS / HBV | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.53 Å | ||||||
データ登録者 | Wu, W. / Watts, N.R. / Cheng, N. / Huang, R. / Steven, A. / Wingfield, P.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: PLoS Comput Biol / 年: 2020 タイトル: Expression of quasi-equivalence and capsid dimorphism in the Hepadnaviridae. 著者: Weimin Wu / Norman R Watts / Naiqian Cheng / Rick Huang / Alasdair C Steven / Paul T Wingfield / 要旨: Hepatitis B virus (HBV) is a leading cause of liver disease. The capsid is an essential component of the virion and it is therefore of interest how it assembles and disassembles. The capsid protein ...Hepatitis B virus (HBV) is a leading cause of liver disease. The capsid is an essential component of the virion and it is therefore of interest how it assembles and disassembles. The capsid protein is unusual both for its rare fold and that it polymerizes according to two different icosahedral symmetries, causing the polypeptide chain to exist in seven quasi-equivalent environments: A, B, and C in AB and CC dimers in T = 3 capsids, and A, B, C, and D in AB and CD dimers in T = 4 capsids. We have compared the two capsids by cryo-EM at 3.5 Å resolution. To ensure a valid comparison, the two capsids were prepared and imaged under identical conditions. We find that the chains have different conformations and potential energies, with the T = 3 C chain having the lowest. Three of the four quasi-equivalent dimers are asymmetric with respect to conformation and potential energy; however, the T = 3 CC dimer is symmetrical and has the lowest potential energy although its intra-dimer interface has the least free energy of formation. Of all the inter-dimer interfaces, the CB interface has the least area and free energy, in both capsids. From the calculated energies of higher-order groupings of dimers discernible in the lattices we predict early assembly intermediates, and indeed we observe such structures by negative stain EM of in vitro assembly reactions. By sequence analysis and computational alanine scanning we identify key residues and motifs involved in capsid assembly. Our results explain several previously reported observations on capsid assembly, disassembly, and dimorphism. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6ui6.cif.gz | 147 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6ui6.ent.gz | 119.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6ui6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ui/6ui6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ui/6ui6 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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| x 5
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16143.387 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D4D613, UniProt: P03149*PLUS |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Hepatitis B virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: OTHER |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1QGT Accession code: 1QGT / Source name: PDB / タイプ: experimental model |