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万見
- PDB-6ugm: Structural basis of COMPASS eCM recognition of an unmodified nucl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ugm
タイトルStructural basis of COMPASS eCM recognition of an unmodified nucleosome
要素
  • (DNA (146-MER)) x 2
  • Bre2
  • H3 N-terminus
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
  • Sdc1
  • Spp1
  • Swd1
  • Swd3
キーワードTRANSFERASE/STRUCTURAL PROTEIN/DNA / Complex / methyltransferase / epigenetics / chromatin / nucleosome / TRANSFERASE-STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Set1C/COMPASS complex / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromosome / histone binding / methylation / transcription cis-regulatory region binding ...[histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Set1C/COMPASS complex / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromosome / histone binding / methylation / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / DNA binding / RNA binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase Set1, fungi / Histone lysine methyltransferase SET associated / : / Histone lysine methyltransferase SET associated / Histone-lysine N-methyltransferase, RNA-binding domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / Spp1/CFP1 ...Histone-lysine N-methyltransferase Set1, fungi / Histone lysine methyltransferase SET associated / : / Histone lysine methyltransferase SET associated / Histone-lysine N-methyltransferase, RNA-binding domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / Spp1/CFP1 / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / : / Dpy-30 motif / Dpy-30 motif / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Histone, subunit A / Histone, subunit A / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H2A / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific / KLLA0E24487p ...S-ADENOSYLMETHIONINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H2A / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific / KLLA0E24487p / KLLA0E03521p / KLLA0D07260p / KLLA0C10945p / KLLA0A08800p / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Kluyveromyces lactis (酵母)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Hsu, P.L. / Shi, H. / Zheng, N.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019
タイトル: Structural Basis of H2B Ubiquitination-Dependent H3K4 Methylation by COMPASS.
著者: Peter L Hsu / Hui Shi / Calvin Leonen / Jianming Kang / Champak Chatterjee / Ning Zheng /
要旨: The COMPASS (complex of proteins associated with Set1) complex represents the prototype of the SET1/MLL family of methyltransferases that controls gene transcription by H3K4 methylation (H3K4me). ...The COMPASS (complex of proteins associated with Set1) complex represents the prototype of the SET1/MLL family of methyltransferases that controls gene transcription by H3K4 methylation (H3K4me). Although H2B monoubiquitination (H2Bub) is well known as a prerequisite histone mark for COMPASS activity, how H2Bub activates COMPASS remains unclear. Here, we report the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of an extended COMPASS catalytic module (CM) bound to the H2Bub and free nucleosome. The COMPASS CM clamps onto the nucleosome disk-face via an extensive interface to capture the flexible H3 N-terminal tail. The interface also sandwiches a critical Set1 arginine-rich motif (ARM) that autoinhibits COMPASS. Unexpectedly, without enhancing COMPASS-nucleosome interaction, H2Bub activates the enzymatic assembly by packing against Swd1 and alleviating the inhibitory effect of the Set1 ARM upon fastening it to the acidic patch. By delineating the spatial configuration of the COMPASS-H2Bub-nucleosome assembly, our studies establish the structural framework for understanding the long-studied H2Bub-H3K4me histone modification crosstalk.
履歴
登録2019年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20765
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)
K: Swd3
M: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
N: Swd1
R: H3 N-terminus
X: Spp1
L: Bre2
O: Sdc1
P: Sdc1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)429,24520
ポリマ－428,78118
非ポリマー4642
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 11種, 15分子 AEBFCGDHKMNXLOP

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15275.879 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h3g, H3l / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92133
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 11694.650 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B


分子量: 13848.097 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18032686mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1L8FQ56, UniProt: P02281*PLUS
#5: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13834.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#8: タンパク質 Swd3


分子量: 36458.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_E24487g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CLY5
#9: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific / COMPASS component SET1 / SET domain-containing protein 1


分子量: 31448.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: SET1, KLLA0F24134g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CIT4, histone-lysine N-methyltransferase
#10: タンパク質 Swd1


分子量: 49894.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_A08800g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CXF3
#12: タンパク質 Spp1


分子量: 39297.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_D07260g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CRQ4
#13: タンパク質 Bre2


分子量: 47286.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_C10945g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CTQ1
#14: タンパク質 Sdc1


分子量: 14722.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_E03521g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CPN6

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#6: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45114.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#7: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45305.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 R

#11: タンパク質・ペプチド H3 N-terminus


分子量: 378.444 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 2種, 2分子

#15: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#16: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Yeast COMPASS eCM bound to an unmodified nucleosomeCOMPLEX#1-#140MULTIPLE SOURCES
2nucleosomeCOMPLEX#1-#7, #111RECOMBINANT
3COMPASS eCMCOMPLEX#8-#10, #12-#141RECOMBINANT
分子量値: 0.45 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
23Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)284590
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 74 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100905 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0124745
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.06734698
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.27413874
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0613908
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0083388

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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