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- PDB-6ue5: Crystal structure of full-length human DCAF15-DDB1-deltaPBP-DDA1-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ue5
タイトルCrystal structure of full-length human DCAF15-DDB1-deltaPBP-DDA1-RBM39 in complex with 4-(aminomethyl)-N-(3-cyano-4-methyl-1H-indol-7-yl)benzenesulfonamide
要素
  • DDB1- and CUL4-associated factor 15
  • DET1- and DDB1-associated protein 1
  • DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
  • RBM39
キーワードLIGASE / E3 ligase / neosubstrate
機能・相同性
機能・相同性情報


RS domain binding / regulation of natural killer cell activation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / U1 snRNP binding / spindle assembly involved in female meiosis / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont ...RS domain binding / regulation of natural killer cell activation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / U1 snRNP binding / spindle assembly involved in female meiosis / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / small molecule binding / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / immune system process / ectopic germ cell programmed cell death / RNA processing / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / centriolar satellite / Formation of Incision Complex in GG-NER / Wnt signaling pathway / mRNA processing / Dual incision in TC-NER / protein polyubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / Neddylation / microtubule cytoskeleton / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / nuclear speck / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DDB1- and CUL4-associated factor 15, WD40 repeat-containing domain / DDB1- and CUL4-associated factor 15 / : / DDB1-and CUL4-substrate receptor 15, WD repeat / Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase ...DDB1- and CUL4-associated factor 15, WD40 repeat-containing domain / DDB1- and CUL4-associated factor 15 / : / DDB1-and CUL4-substrate receptor 15, WD repeat / Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / RRM (RNA recognition motif) domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Q5J / RNA-binding protein 39 / DNA damage-binding protein 1 / DDB1- and CUL4-associated factor 15 / Uncharacterized protein DKFZp781I1140 / DET1- and DDB1-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Knapp, M.S. / Shu, W. / Xie, L. / Bussiere, D.E.
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2020
タイトル: Structural basis of indisulam-mediated RBM39 recruitment to DCAF15 E3 ligase complex.
著者: Dirksen E Bussiere / Lili Xie / Honnappa Srinivas / Wei Shu / Ashley Burke / Celine Be / Junping Zhao / Adarsh Godbole / Dan King / Rajeshri G Karki / Viktor Hornak / Fangmin Xu / Jennifer ...著者: Dirksen E Bussiere / Lili Xie / Honnappa Srinivas / Wei Shu / Ashley Burke / Celine Be / Junping Zhao / Adarsh Godbole / Dan King / Rajeshri G Karki / Viktor Hornak / Fangmin Xu / Jennifer Cobb / Nathalie Carte / Andreas O Frank / Alexandra Frommlet / Patrick Graff / Mark Knapp / Aleem Fazal / Barun Okram / Songchun Jiang / Pierre-Yves Michellys / Rohan Beckwith / Hans Voshol / Christian Wiesmann / Jonathan M Solomon / Joshiawa Paulk /
要旨: The anticancer agent indisulam inhibits cell proliferation by causing degradation of RBM39, an essential mRNA splicing factor. Indisulam promotes an interaction between RBM39 and the DCAF15 E3 ligase ...The anticancer agent indisulam inhibits cell proliferation by causing degradation of RBM39, an essential mRNA splicing factor. Indisulam promotes an interaction between RBM39 and the DCAF15 E3 ligase substrate receptor, leading to RBM39 ubiquitination and proteasome-mediated degradation. To delineate the precise mechanism by which indisulam mediates the DCAF15-RBM39 interaction, we solved the DCAF15-DDB1-DDA1-indisulam-RBM39(RRM2) complex structure to a resolution of 2.3 Å. DCAF15 has a distinct topology that embraces the RBM39(RRM2) domain largely via non-polar interactions, and indisulam binds between DCAF15 and RBM39(RRM2), coordinating additional interactions between the two proteins. Studies with RBM39 point mutants and indisulam analogs validated the structural model and defined the RBM39 α-helical degron motif. The degron is found only in RBM23 and RBM39, and only these proteins were detectably downregulated in indisulam-treated HCT116 cells. This work further explains how indisulam induces RBM39 degradation and defines the challenge of harnessing DCAF15 to degrade additional targets.
履歴
登録2019年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DDB1- and CUL4-associated factor 15
B: DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1
C: RBM39
D: DET1- and DDB1-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,1526
ポリマ－180,7204
非ポリマー4322
水9,278515
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14510 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area59050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.692, 94.237, 267.578
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 DDB1- and CUL4-associated factor 15


分子量: 66563.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCAF15, C19orf72 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q66K64
#2: タンパク質 DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 93347.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16531
#3: タンパク質 RBM39


分子量: 9085.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DKFZp781I1140 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z3L0, UniProt: Q14498*PLUS
#4: タンパク質 DET1- and DDB1-associated protein 1 / Placenta cross-immune reaction antigen 1 / PCIA-1


分子量: 11724.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDA1, C19orf58, PCIA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BW61

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非ポリマー , 3種, 517分子

#5: 化合物 ChemComp-Q5J / 4-(aminomethyl)-N-(3-cyano-4-methyl-1H-indol-7-yl)benzene-1-sulfonamide


分子量: 340.400 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16N4O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 515 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.84 %
結晶化温度: 291.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2% (v:v) TacsimateTM, pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic 676 dihydrate, pH 5.6, and 10-20% (w:v) polyethylene glycol 3350
PH範囲: 5-5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月17日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.61→81.79 Å / Num. obs: 63346 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.6 % / Biso Wilson estimate: 44.13 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.487 / Rpim(I) all: 0.113 / Rrim(I) all: 0.5 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.61→2.69 Å / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 3.221 / Num. unique obs: 4597 / CC1/2: 0.326 / Rpim(I) all: 0.752 / Rrim(I) all: 3.309 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
Aimless0.7.3データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6UD7

6ud7


解像度: 2.61→78.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.867 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.833 / SU R Cruickshank DPI: 0.49 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.512 / SU Rfree Blow DPI: 0.292 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.293
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 3190 5.04 %RANDOM
Rwork0.239 ---
obs0.241 63255 99.6 %-
原子変位パラメータBiso max: 273.4 Å2 / Biso mean: 75.62 Å2 / Biso min: 13.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.4534 Å20 Å20 Å2
2---9.0551 Å20 Å2
3----7.3984 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.53 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.61→78.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10698 0 30 515 11243
Biso mean--44.12 51.08 -
残基数----1377
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3738SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1880HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10976HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1437SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies3HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11522SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d10976HARMONIC20.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg14892HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.19
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.34
LS精密化 シェル解像度: 2.61→2.63 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2489 68 5.37 %
Rwork0.2249 1198 -
all0.2263 1266 -
obs--85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.52351.082-2.38323.5583-0.33362.4790.1244-1.51140.52010.92420.08060.1004-0.46240.2241-0.20490.59190.2035-0.21020.96250.34180.4881-4.412812.28436.8394
23.2534-0.04310.63339.0564-3.5114.7971-0.2235-0.28560.02991.19390.44881.5159-0.2791-1.2801-0.22540.46090.01390.12880.77-0.07160.6237-27.2575-6.408954.427
33.1191-1.19250.6462.3088-0.83952.0832-0.0314-0.0764-0.53890.04090.07010.95280.6091-0.9618-0.03860.696-0.32380.03380.6256-0.03450.8233-20.6344-18.691255.7474
43.1984-1.3398-0.85262.9367-0.34350.43540.1460.9127-0.9136-0.5172-0.28450.8030.7993-0.37480.13860.9098-0.1628-0.01970.3542-0.07510.6193-6.7663-27.74147.8555
52.427-0.99670.0792.2056-0.37381.7785-0.03440.1801-0.9877-0.44260.00020.53350.8621-0.51560.03411.1193-0.17270.10660.30530.0610.7637-4.8275-32.45253.9203
61.952-0.5052-0.17863.5681-0.82772.1155-0.0074-0.0177-0.07390.2653-0.3382-0.37210.470.44440.34550.7516-0.07220.11270.32770.15670.43148.676-21.501764.1634
72.3163-0.26730.83976.4539-2.86911.5664-0.2441-0.4366-0.32160.5652-0.05010.4387-0.3960.05590.29410.5741-0.05790.0290.3758-0.00870.6609-17.2811-0.010254.2016
83.46380.0542-0.52432.3571-0.73053.0257-0.06370.11070.07720.0906-0.3126-0.49550.10630.9640.37640.29050.14550.04320.93180.5480.296418.91475.744328.0637
93.9669-0.5085-0.81322.3656-0.34312.3745-0.02250.54160.2092-0.0138-0.00780.3352-0.0287-0.61650.03040.26010.107-0.08280.84350.25740.3025-13.062411.637320.456
107.4143-3.6626-1.43465.16654.39214.3157-0.0820.8047-0.1343-1.01660.1074-0.35350.1907-0.0185-0.02551.44040.2139-0.06782.0253-0.40270.7014-3.2061-17.302-6.3212
117.6144-2.95840.55753.9861-4.88517.7148-0.75471.15490.50020.08690.1126-0.197-0.79510.68020.64221.4727-0.2747-0.00521.3776-0.02510.4539-5.9414-4.2299-0.7346
123.3807-0.22552.14977.65591.72923.8840.1012-0.12350.70120.4991-0.0805-0.0033-0.6572-0.1417-0.02080.7385-0.05640.04020.3196-0.06210.4762-3.6028-1.826369.3644
130.89961.17290.28815.4941-1.06395.50930.04190.02670.36880.484-0.23320.6613-0.4683-0.40680.19140.6423-0.10290.14330.1536-0.06190.5752-6.9783-10.372570.1163
144.9306-2.25231.78382.85081.36473.2686-0.20160.21220.43830.964-0.20010.1097-0.586-0.18040.40180.8424-0.11140.09550.3127-0.0440.5027-2.307-3.092470.8522
158.0552-5.181-4.01823.33112.39987.22630.1715-0.21920.77860.8916-0.02540.9504-0.8648-0.4587-0.14610.7159-0.09850.16710.4233-0.0460.7512-5.18051.395777.9694
165.09890.5986-2.03285.1271.22853.41820.0038-0.00250.2933-0.27390.0401-0.3243-0.4079-0.2966-0.0440.2526-0.03550.20051.64960.63330.777933.149715.929814.6928
179.97384.3085-3.27448.0742-1.96163.8022-0.15290.48692.5652-1.0547-0.35361.0671-1.0105-0.66390.50651.08690.14420.05111.76720.32040.950816.301318.55124.1229
182.99590.1490.91211.8296-2.52426.59290.24290.8739-0.3754-0.6443-0.1356-0.26640.64140.6445-0.10720.73810.34910.16741.16060.0660.768914.8801-13.265518.5854
192.76581.5019-3.11692.6602-0.29954.58130.0234-1.0024-0.91920.8185-0.3044-1.35170.45791.41160.28090.87790.34-0.13530.84670.651.420623.1533-23.486256.1983
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|32 - A|60 }A32 - 60
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|61 - A|105 }A61 - 105
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|106 - A|232 }A106 - 232
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|233 - A|388 }A233 - 388
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|389 - A|486 }A389 - 486
6X-RAY DIFFRACTION6{ A|487 - A|575 }A487 - 575
7X-RAY DIFFRACTION7{ A|576 - A|600 }A576 - 600
8X-RAY DIFFRACTION8{ B|2 - B|385 }B2 - 385
9X-RAY DIFFRACTION9{ B|386 - B|1110 }B386 - 1110
10X-RAY DIFFRACTION10{ B|1125 - B|1130 }B1125 - 1130
11X-RAY DIFFRACTION11{ B|1131 - B|1140 }B1131 - 1140
12X-RAY DIFFRACTION12{ C|248 - C|262 }C248 - 262
13X-RAY DIFFRACTION13{ C|263 - C|281 }C263 - 281
14X-RAY DIFFRACTION14{ C|282 - C|321 }C282 - 321
15X-RAY DIFFRACTION15{ C|322 - C|328 }C322 - 328
16X-RAY DIFFRACTION16{ D|4 - D|18 }D4 - 18
17X-RAY DIFFRACTION17{ D|19 - D|28 }D19 - 28
18X-RAY DIFFRACTION18{ D|29 - D|53 }D29 - 53
19X-RAY DIFFRACTION19{ D|54 - D|76 }D54 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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