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万見
- PDB-6u4o: Crystal structure of recombinant class II fumarase from Schistoso... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u4o
タイトルCrystal structure of recombinant class II fumarase from Schistosoma mansoni
要素Fumarate hydratase
キーワードLYASE / SmFHII / fumarate hydratase
機能・相同性
機能・相同性情報


tricarboxylic acid cycle heteromeric enzyme complex / fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / tricarboxylic acid cycle
類似検索 - 分子機能
Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / (2S)-2-hydroxybutanedioic acid / Fumarate hydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Cardoso, I.A. / Nonato, M.C.
資金援助 ブラジル, 2件
組織認可番号国
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq)308058/2012-7 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2008/08262-6 ブラジル
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2021
タイトル: Characterization of class II fumarase from Schistosoma mansoni provides the molecular basis for selective inhibition.
著者: Cardoso, I.A. / de Souza, A.K.L. / Burgess, A.M.G. / Chalmers, I.W. / Hoffmann, K.F. / Nonato, M.C.
履歴
登録2019年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Fumarate hydratase
A: Fumarate hydratase
D: Fumarate hydratase
B: Fumarate hydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,48116
ポリマ－215,3404
非ポリマー1,14112
水16,087893
1
C: Fumarate hydratase
D: Fumarate hydratase
ヘテロ分子

C: Fumarate hydratase
D: Fumarate hydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,29614
ポリマ－215,3404
非ポリマー95710
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area32380 Å2
ΔGint-214 kcal/mol
Surface area56440 Å2
手法PISA
2
A: Fumarate hydratase
B: Fumarate hydratase
ヘテロ分子

A: Fumarate hydratase
B: Fumarate hydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,66518
ポリマ－215,3404
非ポリマー1,32514
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area34870 Å2
ΔGint-220 kcal/mol
Surface area56570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.650, 67.860, 187.270
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.610, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Fumarate hydratase


分子量: 53834.906 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
遺伝子: Smp_158240 / プラスミド: pET28a-SUMO / 詳細 (発現宿主): pET28a-SUMO modified vector / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A5K4ESW0*PLUS, fumarate hydratase
#2: 化合物
ChemComp-LMR / (2S)-2-hydroxybutanedioic acid / L-Malate / L-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 893 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.59 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: Sodium acetate pH 4, sodium L-malate, PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→46.93 Å / Num. obs: 167349 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Num. unique obs: 11054 / CC1/2: 0.552

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5d6b

5d6b


解像度: 1.85→46.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 4.223 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.134
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2271 8368 5 %RANDOM
Rwork0.1918 ---
obs0.1936 158981 98.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 99.18 Å2 / Biso mean: 29.562 Å2 / Biso min: 11.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.19 Å20 Å20.58 Å2
2---1.51 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→46.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14331 0 124 900 15355
Biso mean--34.99 34.05 -
残基数----1912
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.01314713
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01713539
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3491.63219975
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2981.56731446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.92451926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.44523.522636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.299152483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4711562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.22016
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216522
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022780
LS精密化 シェル解像度: 1.851→1.899 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 551 -
Rwork0.396 10468 -
all-11019 -
obs--88.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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