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- PDB-6u3d: 1.75 Angstrom crystal structure of the N53I Ca-CaM:CaV1.2 IQ doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u3d
タイトル1.75 Angstrom crystal structure of the N53I Ca-CaM:CaV1.2 IQ domain complex
要素
  • Calmodulin-1
  • Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN/MEMBRANE PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN / CALCIUM-BINDING PROTEIN-MEMBRANE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / positive regulation of adenylate cyclase activity / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of muscle contraction / membrane depolarization during AV node cell action potential / high voltage-gated calcium channel activity ...voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / positive regulation of adenylate cyclase activity / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of muscle contraction / membrane depolarization during AV node cell action potential / high voltage-gated calcium channel activity / cardiac conduction / L-type voltage-gated calcium channel complex / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / NCAM1 interactions / camera-type eye development / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / embryonic forelimb morphogenesis / calcium ion transport into cytosol / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / voltage-gated calcium channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / alpha-actinin binding / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / calcium ion import across plasma membrane / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / voltage-gated calcium channel activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / Regulation of insulin secretion
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated ...Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Wang, K. / Van Petegem, F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: J. Physiol. (Lond.) / 年: 2020
タイトル: Arrhythmia mutations in calmodulin can disrupt cooperativity of Ca2+binding and cause misfolding.
著者: Wang, K. / Brohus, M. / Holt, C. / Overgaard, M.T. / Wimmer, R. / Van Petegem, F.
履歴
登録2019年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
C: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
B: Calmodulin-1
D: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,39912
ポリマ－42,0794
非ポリマー3218
水3,909217
1
A: Calmodulin-1
C: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2006
ポリマ－21,0392
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area9120 Å2
手法PISA
2
B: Calmodulin-1
D: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2006
ポリマ－21,0392
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area9380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.400, 43.369, 66.962
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.930, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16720.404 Da / 分子数: 2 / 変異: N53I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle / Voltage-gated calcium ...Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle / Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav1.2


分子量: 4318.968 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CACNA1C, CACH2, CACN2, CACNL1A1, CCHL1A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13936
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, citric acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 56097 / % possible obs: 89.6 % / 冗長度: 1.72 % / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 11.55
反射 シェル
解像度 (Å)Num. unique obsCC1/2Diffraction-ID
1.75-1.8670290.8831
5.2-35.5621790.9971

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6DAF

6daf


解像度: 1.75→35.56 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.11 / 位相誤差: 20.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2009 2804 5 %
Rwork0.1636 --
obs0.1654 56089 89.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 73.22 Å2 / Biso mean: 29.2617 Å2 / Biso min: 11.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→35.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2702 0 8 217 2927
Biso mean--22.32 34.99 -
残基数----349
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7503-1.78050.3461920.3314174959
1.7805-1.81280.30011030.2791203768
1.8128-1.84770.30121130.2291224777
1.8477-1.88540.23051480.212267889
1.8854-1.92640.2281440.2053275594
1.9264-1.97120.25591450.1994291197
1.9712-2.02050.23021500.1905281597
2.0205-2.07510.2151460.1851285296
2.0751-2.13620.21051470.1774276594
2.1362-2.20510.24471480.1697284695
2.2051-2.28390.19611550.1578287795
2.2839-2.37540.20031460.1612278995
2.3754-2.48350.19491490.1713277294
2.4835-2.61430.25471530.175271492
2.6143-2.77810.19631410.1641276094
2.7781-2.99250.17981460.1742280294
2.9925-3.29340.17851450.1672276092
3.2934-3.76950.19141400.1354270691
3.7695-4.74740.16011440.1204271992
4.7474-35.560.18271490.1553273192
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0220.00210.20431.47740.16664.576-0.1008-0.08320.08540.082-0.0749-0.1366-0.02710.35950.14810.1253-0.0058-0.01470.16060.04470.18081.0372-1.9032-27.6007
24.08390.01971.30712.4334-0.07831.7384-0.01870.14620.0731-0.0118-0.00490.0314-0.0201-0.06550.03040.1267-0.01730.01940.09220.00930.1014-12.8045-18.3652-22.009
34.86482.60754.32762.49951.39024.65840.29820.1648-0.55150.1080.0154-0.2030.24490.2014-0.25670.16370.00970.02650.12940.00930.1681-8.7137-13.0735-31.579
44.38020.1362-0.83721.3317-0.63971.6612-0.06840.1421-0.2505-0.0490.0523-0.0170.0316-0.08690.00610.1555-0.02940.01160.1531-0.06750.15413.7507-21.3578-13.4086
53.28870.06420.99542.3809-0.11513.62390.09810.0471-0.04610.0135-0.0338-0.06290.08480.2512-0.05420.18190.00150.01960.1697-0.08360.185118.7834-5.291.1854
64.25522.40353.81342.15241.41554.0846-0.0560.0320.2940.1107-0.042-0.08130.08210.11450.09940.20610.02430.01860.1785-0.05380.168923.5275-11.315-5.374
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resid 2 through 78) or (resid 501 through 502))A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resid 79 through 147) or (resid 503 through 504))A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 1611 through 1638)C1611 - 1638
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and ((resid 2 through 78) or (resid 501 through 502))B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and ((resid 79 through 147) or (resid 503 through 504))B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 1612 through 1640)D1612 - 1640

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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