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- PDB-6u2x: Structure of ALDH7A1 mutant E399G complexed with NAD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u2x
タイトルStructure of ALDH7A1 mutant E399G complexed with NAD
要素Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALDEHYDE DEHYDROGENASE / NAD / LYSINE CATABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


L-aminoadipate-semialdehyde dehydrogenase activity / L-aminoadipate-semialdehyde dehydrogenase / Choline catabolism / choline catabolic process / Lysine catabolism / betaine-aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / betaine-aldehyde dehydrogenase / aldehyde metabolic process / glycine betaine biosynthetic process from choline / aldehyde dehydrogenase (NAD+) ...L-aminoadipate-semialdehyde dehydrogenase activity / L-aminoadipate-semialdehyde dehydrogenase / Choline catabolism / choline catabolic process / Lysine catabolism / betaine-aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / betaine-aldehyde dehydrogenase / aldehyde metabolic process / glycine betaine biosynthetic process from choline / aldehyde dehydrogenase (NAD+) / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / sensory perception of sound / mitochondrial matrix / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1-like / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal ...Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1-like / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Tanner, J.J. / Korasick, D.A. / Laciak, A.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM093123 米国
引用ジャーナル: J Inherit Metab Dis / 年: 2020
タイトル: Structural analysis of pathogenic mutations targeting Glu427 of ALDH7A1, the hot spot residue of pyridoxine-dependent epilepsy.
著者: Adrian R Laciak / David A Korasick / Kent S Gates / John J Tanner /
要旨: Certain loss-of-function mutations in the gene encoding the lysine catabolic enzyme aldehyde dehydrogenase 7A1 (ALDH7A1) cause pyridoxine-dependent epilepsy (PDE). Missense mutations of Glu427, ...Certain loss-of-function mutations in the gene encoding the lysine catabolic enzyme aldehyde dehydrogenase 7A1 (ALDH7A1) cause pyridoxine-dependent epilepsy (PDE). Missense mutations of Glu427, especially Glu427Gln, account for ~30% of the mutated alleles in PDE patients, and thus Glu427 has been referred to as a mutation hot spot of PDE. Glu427 is invariant in the ALDH superfamily and forms ionic hydrogen bonds with the nicotinamide ribose of the NAD cofactor. Here we report the first crystal structures of ALDH7A1 containing pathogenic mutations targeting Glu427. The mutant enzymes E427Q, Glu427Asp, and Glu427Gly were expressed in Escherichia coli and purified. The recombinant enzymes displayed negligible catalytic activity compared to the wild-type enzyme. The crystal structures of the mutant enzymes complexed with NAD were determined to understand how the mutations impact NAD binding. In the E427Q and E427G structures, the nicotinamide mononucleotide is highly flexible and lacks a defined binding pose. In E427D, the bound NAD adopts a "retracted" conformation in which the nicotinamide ring is too far from the catalytic Cys residue for hydride transfer. Thus, the structures revealed a shared mechanism for loss of function: none of the variants are able to stabilise the nicotinamide of NAD in the pose required for catalysis. We also show that these mutations reduce the amount of active tetrameric ALDH7A1 at the concentration of NAD tested. Altogether, our results provide the three-dimensional molecular structural basis of the most common pathogenic variants of PDE and implicate strong (ionic) hydrogen bonds in the aetiology of a human disease.
履歴
登録2019年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年5月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
B: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
C: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
D: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
E: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
F: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
G: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
H: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)449,69416
ポリマ－444,3868
非ポリマー5,3078
水26,3921465
1
A: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
B: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
C: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
D: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,8478
ポリマ－222,1934
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24520 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area60240 Å2
手法PISA
2
E: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
F: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
G: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
H: Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,8478
ポリマ－222,1934
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23670 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area60150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.270, 161.650, 158.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.410, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 3 through 19 or (resid 20...
21(chain B and (resid 3 through 9 or (resid 10...
31(chain C and ((resid 3 and (name N or name...
41(chain D and (resid 3 through 9 or (resid 10...
51(chain E and (resid 3 through 9 or (resid 10...
61(chain F and ((resid 3 and (name N or name...
71(chain G and (resid 3 through 9 or (resid 10...
81(chain H and ((resid 3 and (name N or name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRLEULEU(chain A and (resid 3 through 19 or (resid 20...AA3 - 195 - 21
12ARGARGGLUGLU(chain A and (resid 3 through 19 or (resid 20...AA20 - 2122 - 23
13THRTHRNADNAD(chain A and (resid 3 through 19 or (resid 20...AA - I3 - 6015
14THRTHRNADNAD(chain A and (resid 3 through 19 or (resid 20...AA - I3 - 6015
15THRTHRNADNAD(chain A and (resid 3 through 19 or (resid 20...AA - I3 - 6015
16THRTHRNADNAD(chain A and (resid 3 through 19 or (resid 20...AA - I3 - 6015
21THRTHRPROPRO(chain B and (resid 3 through 9 or (resid 10...BB3 - 95 - 11
22GLNGLNGLNGLN(chain B and (resid 3 through 9 or (resid 10...BB1012
23THRTHRGLNGLN(chain B and (resid 3 through 9 or (resid 10...BB3 - 5115 - 513
31THRTHRTHRTHR(chain C and ((resid 3 and (name N or name...CC35
32THRTHRGLNGLN(chain C and ((resid 3 and (name N or name...CC3 - 5115 - 513
33THRTHRGLNGLN(chain C and ((resid 3 and (name N or name...CC3 - 5115 - 513
34THRTHRGLNGLN(chain C and ((resid 3 and (name N or name...CC3 - 5115 - 513
35THRTHRGLNGLN(chain C and ((resid 3 and (name N or name...CC3 - 5115 - 513
41THRTHRPROPRO(chain D and (resid 3 through 9 or (resid 10...DD3 - 95 - 11
42GLNGLNGLNGLN(chain D and (resid 3 through 9 or (resid 10...DD1012
43THRTHRNADNAD(chain D and (resid 3 through 9 or (resid 10...DD - L3 - 6015
44THRTHRNADNAD(chain D and (resid 3 through 9 or (resid 10...DD - L3 - 6015
45THRTHRNADNAD(chain D and (resid 3 through 9 or (resid 10...DD - L3 - 6015
46THRTHRNADNAD(chain D and (resid 3 through 9 or (resid 10...DD - L3 - 6015
51THRTHRPROPRO(chain E and (resid 3 through 9 or (resid 10...EE3 - 95 - 11
52GLNGLNGLNGLN(chain E and (resid 3 through 9 or (resid 10...EE1012
53THRTHRNADNAD(chain E and (resid 3 through 9 or (resid 10...EE - M3 - 6015
54THRTHRNADNAD(chain E and (resid 3 through 9 or (resid 10...EE - M3 - 6015
55THRTHRNADNAD(chain E and (resid 3 through 9 or (resid 10...EE - M3 - 6015
56THRTHRNADNAD(chain E and (resid 3 through 9 or (resid 10...EE - M3 - 6015
61THRTHRTHRTHR(chain F and ((resid 3 and (name N or name...FF35
62THRTHRNADNAD(chain F and ((resid 3 and (name N or name...FF - N3 - 6015
63THRTHRNADNAD(chain F and ((resid 3 and (name N or name...FF - N3 - 6015
64THRTHRNADNAD(chain F and ((resid 3 and (name N or name...FF - N3 - 6015
65THRTHRNADNAD(chain F and ((resid 3 and (name N or name...FF - N3 - 6015
71THRTHRPROPRO(chain G and (resid 3 through 9 or (resid 10...GG3 - 95 - 11
72GLNGLNGLNGLN(chain G and (resid 3 through 9 or (resid 10...GG1012
73THRTHRASPASP(chain G and (resid 3 through 9 or (resid 10...GG3 - 5015 - 503
74THRTHRASPASP(chain G and (resid 3 through 9 or (resid 10...GG3 - 5015 - 503
75THRTHRASPASP(chain G and (resid 3 through 9 or (resid 10...GG3 - 5015 - 503
81THRTHRTHRTHR(chain H and ((resid 3 and (name N or name...HH35
82THRTHRNADNAD(chain H and ((resid 3 and (name N or name...HH - P3 - 6015
83THRTHRNADNAD(chain H and ((resid 3 and (name N or name...HH - P3 - 6015
84THRTHRNADNAD(chain H and ((resid 3 and (name N or name...HH - P3 - 6015
85THRTHRNADNAD(chain H and ((resid 3 and (name N or name...HH - P3 - 6015

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要素

#1: タンパク質
Alpha-aminoadipic semialdehyde dehydrogenase / Alpha-AASA dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1 / Antiquitin-1 / Betaine ...Alpha-AASA dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase family 7 member A1 / Antiquitin-1 / Betaine aldehyde dehydrogenase / Delta1-piperideine-6-carboxylate dehydrogenase / P6c dehydrogenase


分子量: 55548.305 Da / 分子数: 8 / 変異: E399G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH7A1, ATQ1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49419, L-aminoadipate-semialdehyde dehydrogenase, aldehyde dehydrogenase (NAD+), betaine-aldehyde dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1465 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.98 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M sodium chloride, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2019年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→49.16 Å / Num. obs: 207132 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 9.9 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.214 / Rpim(I) all: 0.072 / Rrim(I) all: 0.226 / Net I/σ(I): 9.1 / Num. measured all: 2054217 / Scaling rejects: 1053
反射 シェル解像度: 2.15→2.19 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 1.323 / Num. measured all: 79131 / Num. unique obs: 10198 / CC1/2: 0.688 / Rpim(I) all: 0.508 / Rrim(I) all: 1.419 / Net I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.3データスケーリング
PHENIX1.14_3260: ???精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4zuk

4zuk


解像度: 2.15→49.159 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2325 10028 4.99 %
Rwork0.1741 --
obs0.177 200818 94.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 92.46 Å2 / Biso mean: 31.516 Å2 / Biso min: 8.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.15→49.159 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30492 0 297 1465 32254
Biso mean--34.49 30.45 -
残基数----4062
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A18187X-RAY DIFFRACTION7.035TORSIONAL
12B18187X-RAY DIFFRACTION7.035TORSIONAL
13C18187X-RAY DIFFRACTION7.035TORSIONAL
14D18187X-RAY DIFFRACTION7.035TORSIONAL
15E18187X-RAY DIFFRACTION7.035TORSIONAL
16F18187X-RAY DIFFRACTION7.035TORSIONAL
17G18187X-RAY DIFFRACTION7.035TORSIONAL
18H18187X-RAY DIFFRACTION7.035TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.15-2.17440.32753200.2646652398
2.1744-2.20.34623250.2662659698
2.2-2.22680.5488970.4802181127
2.2268-2.2550.50122920.4247548982
2.255-2.28470.50872750.3733488272
2.2847-2.3160.3173340.2191649598
2.316-2.34910.27293650.2013653298
2.3491-2.38420.26723590.1978655298
2.3842-2.42140.27033780.1962651098
2.4214-2.46110.26923530.1961655898
2.4611-2.50350.26383940.1962650898
2.5035-2.54910.26463540.1976660498
2.5491-2.59810.27413860.1935653399
2.5981-2.65110.24973230.1838659998
2.6511-2.70880.25123260.1865659499
2.7088-2.77180.24753410.1841660399
2.7718-2.84110.25523220.1788660499
2.8411-2.91790.25693420.1739664999
2.9179-3.00370.23383660.1744661999
3.0037-3.10070.25693770.1827660499
3.1007-3.21150.25433450.1766663099
3.2115-3.340.21823690.1632658499
3.34-3.4920.18893440.1551670799
3.492-3.6760.21913160.1598663499
3.676-3.90630.21012770.154673999
3.9063-4.20770.18433340.1341667899
4.2077-4.63090.15663570.11786704100
4.6309-5.30030.15593680.12086677100
5.3003-6.67520.20613480.15266747100
6.6752-49.1590.16633410.14026825100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3550.12950.08050.51820.20510.78320.0181-0.05160.0340.00650.0589-0.1529-0.03520.151-0.0680.1550.00590.0030.1822-0.05970.289656.842858.624734.1439
20.8688-0.25120.15530.68430.11120.47050.0176-0.0820.0640.0565-0.03780.0912-0.009-0.06990.02430.1696-0.03480.0320.193-0.06180.226522.330358.279643.2758
30.8119-0.11540.08270.5020.11510.52320.02150.0791-0.1594-0.0402-0.02480.01480.038-0.03070.00190.1770-00.1539-0.01480.253545.483818.780423.5828
40.67340.18-0.11310.567-0.21850.60370.0515-0.1873-0.11110.1474-0.0308-0.09260.03780.0766-0.02280.2203-0.027-0.02740.23430.01480.214736.091220.467158.1742
50.84970.4906-0.060.4681-0.05920.4169-0.05210.0601-0.0595-0.02990.02350.03620.0386-0.09080.0250.1912-0.01430.02470.2263-0.10170.267723.821398.50333.1499
60.2838-0.1159-0.06950.3778-0.0580.3239-0.0120.011-0.07080.0423-0.0174-0.090.00860.02090.03430.2078-0.04380.0060.2415-0.08360.306658.264999.145243.2722
70.4455-0.10640.04310.3864-0.09570.5118-0.0155-0.06950.1413-0.0367-0.02710.0781-0.0746-0.11020.03560.1960.0178-0.01280.2151-0.09290.26935.5968138.146120.5347
80.6931-0.0234-0.15840.37450.24260.48890.0115-0.2150.10660.06690.0167-0.0005-0.0778-0.0433-0.0280.233-0.00440.01810.2778-0.08030.230944.0697137.387156.4431
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A')A0
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B)B0
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C')C0
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D')D0
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E')E0
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F')F0
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G')G0
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'H')H0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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