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- PDB-6tzm: Crystal Structure of Fungal RNA Kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tzm
タイトルCrystal Structure of Fungal RNA Kinase
要素tRNA ligase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / RNA ligase (RNAリガーゼ) / RNA repair / polynucleotide kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


GTP-dependent polyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / RNAリガーゼ / RNA ligase (ATP) activity / tRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / phosphoric diester hydrolase activity / endonuclease activity / リン酸化 / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
tRNA ligase Trl1, fungi / tRNA ligase, phosphodiesterase / tRNA ligase, kinase domain, fungi / Fungal tRNA ligase phosphodiesterase domain / tRNA ligase kinase domain / T4 RNA ligase 1, N-terminal / RNAリガーゼ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.714 Å
データ登録者Shuman, S. / Goldgur, Y. / Banerjee, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM42498 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Atomic structures of the RNA end-healing 5'-OH kinase and 2',3'-cyclic phosphodiesterase domains of fungal tRNA ligase: conformational switches in the kinase upon binding of the GTP phosphate donor.
著者: Banerjee, A. / Goldgur, Y. / Schwer, B. / Shuman, S.
履歴
登録2019年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7013
ポリマ－50,2341
非ポリマー4682
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area11310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.562, 55.379, 81.419
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 tRNA ligase


分子量: 50233.672 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 401-832 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candida albicans (strain SC5314 / ATCC MYA-2876) (酵母)
株: SC5314 / ATCC MYA-2876
遺伝子: LIG1, RLG1, TRL1, CAALFM_C702060WA, CaJ7.0238, CaO19.13864, CaO19.6511
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P43075, RNAリガーゼ
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細The sequence conflicts are due to Candida having a special genetic code in which the leucine CUG ...The sequence conflicts are due to Candida having a special genetic code in which the leucine CUG codon is read as serine. Is is read as Leu in the expression system.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M MES pH 5, 30% PEG 6000- final pH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→50 Å / Num. obs: 23506 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 32
反射 シェル解像度: 1.71→1.74 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 660 / CC1/2: 0.829 / Rpim(I) all: 0.227 / % possible all: 52

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.714→45.791 Å / σ(F): 1.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2091 3589 8.52 %
Rwork0.186 --
obs0.188 42100 88.83 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.714→45.791 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1729 0 29 157 1915
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7145-1.7370.362640.3692695X-RAY DIFFRACTION41
1.737-1.76080.3965940.3509981X-RAY DIFFRACTION60
1.7608-1.7860.35051010.32351130X-RAY DIFFRACTION66
1.786-1.81260.34881180.29261281X-RAY DIFFRACTION77
1.8126-1.8410.3121260.25931371X-RAY DIFFRACTION84
1.841-1.87110.20691420.23771517X-RAY DIFFRACTION91
1.8711-1.90340.25131440.2161582X-RAY DIFFRACTION94
1.9034-1.9380.23991520.20631606X-RAY DIFFRACTION96
1.938-1.97530.22991560.20031615X-RAY DIFFRACTION96
1.9753-2.01560.21231560.20721599X-RAY DIFFRACTION97
2.0156-2.05940.20361520.19841599X-RAY DIFFRACTION96
2.0594-2.10740.21361430.20191588X-RAY DIFFRACTION95
2.1074-2.16010.21591370.19731484X-RAY DIFFRACTION90
2.1601-2.21850.26031450.20851620X-RAY DIFFRACTION95
2.2185-2.28370.21121500.17791575X-RAY DIFFRACTION95
2.2837-2.35740.19311440.18731589X-RAY DIFFRACTION96
2.3574-2.44170.25391500.18021586X-RAY DIFFRACTION95
2.4417-2.53950.21491450.18741571X-RAY DIFFRACTION95
2.5395-2.6550.21021450.17581601X-RAY DIFFRACTION94
2.655-2.7950.19881460.19421547X-RAY DIFFRACTION94
2.795-2.97010.22041470.18941533X-RAY DIFFRACTION92
2.9701-3.19930.21381390.18521463X-RAY DIFFRACTION88
3.1993-3.52120.23231420.17061584X-RAY DIFFRACTION95
3.5212-4.03040.181510.161562X-RAY DIFFRACTION94
4.0304-5.07690.15581490.14591625X-RAY DIFFRACTION97
5.0769-45.8070.1851510.1921607X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.73730.322-0.02421.1154-0.65771.928-0.07950.01920.0194-0.09750.11920.1675-0.0122-0.19410.02580.15120.0005-0.01630.16460.01370.1716-45.32648.970691.9826
21.45240.6970.04211.9240.02640.9254-0.103-0.0620.04420.01690.08730.0275-0.00510.0168-0.00940.18750.0218-0.00720.16680.00240.135-39.293211.865799.8323
32.4126-0.4288-0.11536.5713-1.45862.43560.0734-0.23890.30090.0949-0.0088-0.2258-0.18130.13370.0150.2066-0.0018-0.01540.1863-0.05540.2146-35.464221.8044103.1416
42.07160.4219-0.47321.6766-0.91272.2942-0.04420.2642-0.0755-0.16650.0637-0.0820.16510.0528-0.0460.13250.01780.01480.1311-0.01210.1357-30.70166.011887.6139
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 408 through 479 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 480 through 543 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 544 through 568 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 569 through 629 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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