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- PDB-6tvk: Alpha-L-fucosidase isoenzyme 2 from Paenibacillus thiaminolyticus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tvk
タイトルAlpha-L-fucosidase isoenzyme 2 from Paenibacillus thiaminolyticus
要素Alpha-L-fucosidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ALPHA-L-FUCOSIDASE / GH151 / ACTIVE SITE COMPLEMENTATION / TETRAMER (四量体)
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-galactosidase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Hypothetical glycosyl hydrolase 6 / Hypothetical glycosyl hydrolase 6 / Beta-galactosidase trimerisation / Beta-galactosidase trimerisation domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
HEXATANTALUM DODECABROMIDE / Alpha-L-fucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Paenibacillus thiaminolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kovalova, T. / Koval, T. / Lipovova, P. / Dohnalek, J.
資金援助 チェコ, 5件
組織認可番号国
Czech Academy of Sciences86652036 チェコ
European Regional Development FundCZ.02.1.01/0.0/0.0/15_003/0000447 チェコ
European Regional Development FundCZ.02.1.01/0.0/0.0/16_013/0001776 チェコ
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicLM2015043 チェコ
European Regional Development FundCZ.1.05/1.1.00/02.0109 チェコ
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2022
タイトル: The first structure-function study of GH151 alpha-l-fucosidase uncovers new oligomerization pattern, active site complementation, and selective substrate specificity
著者: Koval'ova, T. / Koval, T. / Stransky, J. / Kolenko, P. / Duskova, J. / Svecova, L. / Vodickova, P. / Spiwok, V. / Benesova, E. / Lipovova, P. / Dohnalek, J.
履歴
登録2020年1月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Alpha-L-fucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,3267
ポリマ－77,8431
非ポリマー2,4826
水6,431357
1
AAA: Alpha-L-fucosidase
ヘテロ分子

AAA: Alpha-L-fucosidase
ヘテロ分子

AAA: Alpha-L-fucosidase
ヘテロ分子

AAA: Alpha-L-fucosidase
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The tetramer was confirmed in solution using gel filtration., light scattering, The tetramer was confirmed in solution using dynamic light scattering., SAXS, The tetramer was ...根拠: gel filtration, The tetramer was confirmed in solution using gel filtration., light scattering, The tetramer was confirmed in solution using dynamic light scattering., SAXS, The tetramer was confirmed in solution using SAXS.
  • 321 kDa, 4 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)321,30228
ポリマ－311,3734
非ポリマー9,92924
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation8_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation11_656-x+y+1,y,-z+11
Buried area26620 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area86460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.118, 125.118, 231.905
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 AAA

#1: タンパク質 Alpha-L-fucosidase /


分子量: 77843.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Residue Cys488 is oxidized
由来: (組換発現) Paenibacillus thiaminolyticus (バクテリア)
遺伝子: aLfuk2, NCTC11027_00201 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: K0JCW6

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非ポリマー , 5種, 363分子

#2: 化合物 ChemComp-TBR / HEXATANTALUM DODECABROMIDE / DODECABROMOHEXATANTALUM


分子量: 2044.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br12Ta6
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.41 %
結晶化温度: 283.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Condition: 0.1 M NaCl, 1.5 M ammonium acetate, 0.1 M BIS-TRIS pH 6.5 The condition was diluted to 80% 5 mM maltose as an additive

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→49.08 Å / Num. obs: 63022 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 40.1 % / Biso Wilson estimate: 43.2 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.144 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 42.3 % / Rmerge(I) obs: 3.57 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 4375 / CC1/2: 0.822 / Rpim(I) all: 0.77 / Rrim(I) all: 3.653 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→49.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / SU B: 4.623 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Hydrogens have been added in their riding positions. The final refinement cycle was performed against all measured intensities.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2252 -4.9 %
Rwork0.1887 --
all0.189 --
obs-59829 99.617 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 52.086 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.83 Å20.915 Å20 Å2
2--1.83 Å2-0 Å2
3----5.937 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→49.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5231 0 42 357 5630
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0135433
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174911
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5531.6737489
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.321.57211389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2725665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.62722.31303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.16615901
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5211536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2669
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021168
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.2963
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1820.24591
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1670.22556
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0790.22360
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2289
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0590.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2140.225
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2160.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1160.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.5795.4012645
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.5785.3992644
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.4298.1033306
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.4288.1053307
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.715.8242786
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.6675.8182783
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.3548.6784087
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.3238.6684082
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.2862.065901
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.27962.0695902
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.1550.3462250.3384584X-RAY DIFFRACTION99.9564
2.155-2.21400.3084463X-RAY DIFFRACTION99.9105
2.214-2.27800.284371X-RAY DIFFRACTION99.9771
2.278-2.34800.2584216X-RAY DIFFRACTION99.9289
2.348-2.42500.2434101X-RAY DIFFRACTION99.9513
2.425-2.5100.2223997X-RAY DIFFRACTION99.975
2.51-2.60400.1953841X-RAY DIFFRACTION99.974
2.604-2.71100.1913709X-RAY DIFFRACTION100
2.711-2.83100.2013553X-RAY DIFFRACTION100
2.831-2.96900.23390X-RAY DIFFRACTION99.2389
2.969-3.1300.1783266X-RAY DIFFRACTION99.9694
3.13-3.31900.1933076X-RAY DIFFRACTION99.9675
3.319-3.54800.1732919X-RAY DIFFRACTION99.9658
3.548-3.83200.1712723X-RAY DIFFRACTION99.9633
3.832-4.19800.1482534X-RAY DIFFRACTION99.9606
4.198-4.69200.1332294X-RAY DIFFRACTION100
4.692-5.41600.1462061X-RAY DIFFRACTION99.9515
5.416-6.6300.1791725X-RAY DIFFRACTION97.5679
6.63-9.35800.1681406X-RAY DIFFRACTION100
9.358-49.0800.301714X-RAY DIFFRACTION82.3529

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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