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Yorodumi- PDB-4p5o: Structure of an RBX1-UBC12~NEDD8-CUL1-DCN1 complex: a RING-E3-E2~... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4p5o | |||||||||
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Title | Structure of an RBX1-UBC12~NEDD8-CUL1-DCN1 complex: a RING-E3-E2~ubiquitin-like protein-substrate intermediate trapped in action | |||||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / Nedd8 / Cullin / Neddylation / Complex / Ubc12 / Dcn1 / ubiquitin | |||||||||
Function / homology | Function and homology information E2 NEDD8-conjugating enzyme / NEDD8 conjugating enzyme activity / positive regulation of protein neddylation / ubiquitin-like protein binding / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / regulation of protein neddylation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cellular response to chemical stress / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex ...E2 NEDD8-conjugating enzyme / NEDD8 conjugating enzyme activity / positive regulation of protein neddylation / ubiquitin-like protein binding / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / regulation of protein neddylation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cellular response to chemical stress / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / regulation of proteolysis / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / protein neddylation / ubiquitin conjugating enzyme binding / NEDD8 ligase activity / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / protein monoubiquitination / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / cullin family protein binding / regulation of protein ubiquitination / anatomical structure morphogenesis / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ubiquitin ligase complex / positive regulation of TORC1 signaling / Regulation of BACH1 activity / T cell activation / post-translational protein modification / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / intrinsic apoptotic signaling pathway / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Degradation of DVL / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / animal organ morphogenesis / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / DNA Damage Recognition in GG-NER / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / protein modification process / modification-dependent protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / protein localization / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / protein tag activity / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Formation of Incision Complex in GG-NER / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / Dual incision in TC-NER / protein polyubiquitination / Orc1 removal from chromatin / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of RAS by GAPs / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / Regulation of RUNX2 expression and activity / UCH proteinases / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to UV / Cyclin D associated events in G1 / ubiquitin protein ligase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / MAPK cascade / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1071 Å | |||||||||
Authors | Scott, D.C. / Schulman, B.A. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Cell / Year: 2014 Title: Structure of a RING E3 Trapped in Action Reveals Ligation Mechanism for the Ubiquitin-like Protein NEDD8. Authors: Scott, D.C. / Sviderskiy, V.O. / Monda, J.K. / Lydeard, J.R. / Cho, S.E. / Harper, J.W. / Schulman, B.A. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4p5o.cif.gz | 708.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4p5o.ent.gz | 586.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4p5o.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p5/4p5o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p5/4p5o | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 5 types, 10 molecules ACBDEFIGKH
#1: Protein | Mass: 42722.051 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: L421E, V451E, V452K, Y455K, K720R Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CUL1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q13616 #2: Protein | Mass: 12089.677 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RBX1, RNF75, ROC1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P62877, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #3: Protein | Mass: 23237.461 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DCUN1D1, DCUN1L1, RP42, SCCRO / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q96GG9 #4: Protein | Mass: 21754.795 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: N103S, C111S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBE2M, UBC12 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) References: UniProt: P61081, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #5: Protein | Mass: 8919.289 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NEDD8 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q15843 |
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-Non-polymers , 1 types, 6 molecules
#6: Chemical | ChemComp-ZN / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.96 Å3/Da / Density % sol: 58.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 11% PEG3350, 0.2M ammonium citrate, 10mM ATP / PH range: 6.5-6.9 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.97912 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 7, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97912 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→50 Å / Num. obs: 45594 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 3.6 % / Net I/σ(I): 13.46 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: 1.8.2_1309) / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1071→42.133 Å / SU ML: 0.46 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 33.61 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1071→42.133 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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