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万見
- PDB-6tuw: human XPG-DNA, Complex 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tuw
タイトルhuman XPG-DNA, Complex 1
要素
  • DNA (5'-D(P*GP*AP*AP*CP*TP*CP*TP*G)-3')
  • DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*TP*TP*C)-3')
  • DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells
キーワードDNA BINDING PROTEIN / XPG nuclease domain bound to DNA
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide-excision repair complex / base-excision repair, AP site formation / bubble DNA binding / response to UV-C / RNA polymerase II complex binding / transcription-coupled nucleotide-excision repair / response to UV / enzyme activator activity / DNA endonuclease activity / nucleotide-excision repair ...nucleotide-excision repair complex / base-excision repair, AP site formation / bubble DNA binding / response to UV-C / RNA polymerase II complex binding / transcription-coupled nucleotide-excision repair / response to UV / enzyme activator activity / DNA endonuclease activity / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / single-stranded DNA binding / chromosome / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
XPG/Rad2 endonuclease, eukaryotes / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region ...XPG/Rad2 endonuclease, eukaryotes / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region / Xeroderma pigmentosum G N-region / Helix-hairpin-helix motif, class 2 / Helix-hairpin-helix class 2 (Pol1 family) motifs / 5'-3' exonuclease, C-terminal domain superfamily / PIN-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA excision repair protein ERCC-5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
unidentified (未定義)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Ruiz, F.M. / Fernandez-Tornero, C.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: The crystal structure of human XPG, the xeroderma pigmentosum group G endonuclease, provides insight into nucleotide excision DNA repair.
著者: Gonzalez-Corrochano, R. / Ruiz, F.M. / Taylor, N.M.I. / Huecas, S. / Drakulic, S. / Spinola-Amilibia, M. / Fernandez-Tornero, C.
履歴
登録2020年1月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells
B: DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*TP*TP*C)-3')
C: DNA (5'-D(P*GP*AP*AP*CP*TP*CP*TP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5123
ポリマ－47,5123
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area20820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.510, 129.510, 118.730
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Space group name HallI42
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: x,-y,-z
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#11: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#12: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#13: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells / DNA excision repair protein ERCC-5 / Xeroderma pigmentosum group G-complementing protein


分子量: 40789.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC5, ERCM2, XPG, XPGC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P28715, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*TP*GP*CP*AP*GP*AP*GP*TP*TP*C)-3')


分子量: 3364.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) unidentified (未定義)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*AP*AP*CP*TP*CP*TP*G)-3')


分子量: 3358.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) unidentified (未定義)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.05 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 5% PEG 3350, 50 mM Na Citrate pH 4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→45.79 Å / Num. obs: 6627 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 15.9 % / Biso Wilson estimate: 145.35 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 3.5→3.625 Å / Num. unique obs: 1536 / CC1/2: 0.827

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6TUR

6tur


解像度: 3.5→45.79 Å / SU ML: 0.3407 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 39.6614
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2932 331 5.05 %
Rwork0.2652 --
obs0.2665 6548 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 212.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→45.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2544 370 0 0 2914
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00423017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68364151
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044453
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111476
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.76841733
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-4.410.35311620.33523031X-RAY DIFFRACTION98.46
4.41-45.790.27781690.24433186X-RAY DIFFRACTION98.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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