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万見
- PDB-6ttb: Crystal structure of NAD-dependent formate dehydrogenase from Sta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ttb
タイトルCrystal structure of NAD-dependent formate dehydrogenase from Staphylococcus aureus in complex with NAD
要素Formate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / formate dehydrogenase / NAD / formate oxidation / Staphylococcus aureus / cofactor
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydrogenase / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase / D-lactate dehydrogenase activity / formate dehydrogenase (NAD+) activity / NAD binding
類似検索 - 分子機能
NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / D-lactate dehydrogenase / D-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Boyko, K.M. / Pometun, A.A. / Nikolaeva, A.Y. / Kargov, I.S. / Yurchenko, T.S. / Savin, S.S. / Popov, V.O. / Tishkov, V.I.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation14-24-00172 ロシア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of NAD-dependent formate dehydrogenase from Staphylococcus aureus in complex with NAD
著者: Boyko, K.M. / Pometun, A.A. / Nikolaeva, A.Y. / Kargov, I.S. / Yurchenko, T.S. / Savin, S.S. / Tishkov, V.I.
履歴
登録2019年12月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formate dehydrogenase
B: Formate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3743
ポリマ－83,7112
非ポリマー6631
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6850 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area24260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.290, 87.360, 117.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Refine code: _ / Auth seq-ID: 33 - 363 / Label seq-ID: 33 - 363

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Formate dehydrogenase


分子量: 41855.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: M1K003_0593 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A389UHR2, UniProt: A0A0H3JSR9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium HEPES pH7.5, 1.4M sodium citrate tribasic dihydrate, 10% trehalose, 7mM NAD, 10 mM azide.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→87.36 Å / Num. obs: 19994 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4 % / CC1/2: 0.965 / Rmerge(I) obs: 0.215 / Rpim(I) all: 0.122 / Rrim(I) all: 0.249 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 80115 / Scaling rejects: 63
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 99.4

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs
2.7-2.833.90.7361029626280.4660.4270.8562.2
8.95-87.364.10.04625786350.9970.0250.05313.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3N7U

3n7u


解像度: 2.7→59.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 8.599 / SU ML: 0.185 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.078 / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2572 1021 5.1 %RANDOM
Rwork0.1822 ---
obs0.1862 18930 98.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 119.74 Å2 / Biso mean: 27.19 Å2 / Biso min: 5.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1 Å2-0 Å2-0 Å2
2--21.39 Å20 Å2
3----23.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→59.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5040 0 44 12 5096
Biso mean--47.7 16.47 -
残基数----658
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0125202
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8231.6287094
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.8115654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.88822.788269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.47315792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9731528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1430.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.024031
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 9268 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.19 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 80 -
Rwork0.238 1390 -
all-1470 -
obs--99.19 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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