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- PDB-6tt7: Ovine ATP synthase 1a state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tt7
タイトルOvine ATP synthase 1a state
要素
  • (ATP synthase ...) x 14
  • ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial
  • Subunit DAPIT
  • Subunit e
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ATP synthase / mitochondrial / respiratory chain / mammalian
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / ATP biosynthetic process / angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / cellular response to interleukin-7 / proton-transporting ATP synthase complex / : / : ...negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / ATP biosynthetic process / angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / cellular response to interleukin-7 / proton-transporting ATP synthase complex / : / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial nucleoid / MHC class I protein binding / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / monoatomic ion transport / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / aerobic respiration / regulation of intracellular pH / mitochondrial membrane / lipid metabolic process / angiogenesis / mitochondrial inner membrane / lipid binding / cell surface / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase protein 8, metazoa ...ATP synthase membrane subunit K / ATP synthase regulation / ATP synthase, F0 complex, subunit G, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit E, mitochondrial / ATP synthase subunit ATP5MJ, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase subunit g, animal / Mitochondrial ATP synthase g subunit / ATP synthase E chain / Mitochondrial proteolipid / ATP synthase protein 8, metazoa / Mitochondrial F1-F0 ATP synthase subunit F, predicted / ATP synthase protein 8, mammals / ATP synthase protein 8 / Mitochondrial F1F0-ATP synthase, subunit f / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase coupling factor 6 / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / CARDIOLIPIN / 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / Chem-P5S / Chem-S12 / ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / CARDIOLIPIN / 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / Chem-P5S / Chem-S12 / ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP / ATP synthase protein 8 / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase membrane subunit K, mitochondrial / Uncharacterized protein / ATP synthase subunit beta / ATP synthase subunit e, mitochondrial / ATP synthase F1 subunit delta / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit O, mitochondrial / ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit / ATP synthase subunit f, mitochondrial / ATP synthase subunit b
類似検索 - 構成要素
生物種Ovis aries (ヒツジ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Pinke, G. / Zhou, L. / Sazanov, L.A.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of the entire mammalian F-type ATP synthase.
著者: Gergely Pinke / Long Zhou / Leonid A Sazanov /
要旨: The majority of adenosine triphosphate (ATP) powering cellular processes in eukaryotes is produced by the mitochondrial F1Fo ATP synthase. Here, we present the atomic models of the membrane Fo domain ...The majority of adenosine triphosphate (ATP) powering cellular processes in eukaryotes is produced by the mitochondrial F1Fo ATP synthase. Here, we present the atomic models of the membrane Fo domain and the entire mammalian (ovine) F1Fo, determined by cryo-electron microscopy. Subunits in the membrane domain are arranged in the 'proton translocation cluster' attached to the c-ring and a more distant 'hook apparatus' holding subunit e. Unexpectedly, this subunit is anchored to a lipid 'plug' capping the c-ring. We present a detailed proton translocation pathway in mammalian Fo and key inter-monomer contacts in F1Fo multimers. Cryo-EM maps of F1Fo exposed to calcium reveal a retracted subunit e and a disassembled c-ring, suggesting permeability transition pore opening. We propose a model for the permeability transition pore opening, whereby subunit e pulls the lipid plug out of the c-ring. Our structure will allow the design of drugs for many emerging applications in medicine.
履歴
登録2019年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02020年12月30日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / citation / citation_author / em_software / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_nat / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_polymer_linkage / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_software.category / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_poly_seq.entity_id / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_poly_seq.num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _pdbx_validate_main_chain_plane.improper_torsion_angle / _pdbx_validate_polymer_linkage.dist / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_value / _struct_conf.beg_auth_asym_id / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_asym_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_asym_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_asym_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_mon_prot_cis.label_asym_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet.number_strands / _struct_sheet_order.range_id_1 / _struct_sheet_order.range_id_2 / _struct_sheet_order.sense / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_asym_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_asym_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _struct_sheet_range.id / _struct_sheet_range.sheet_id
解説: Model completeness / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年5月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10573
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
A: ATP synthase subunit alpha
E: ATP synthase subunit beta
D: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase subunit gamma
H: ATP synthase F1 subunit delta
I: ATP synthase F1 subunit epsilon
J: ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP
K: ATP synthase subunit b
L: ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial
M: ATP synthase subunit d, mitochondrial
1: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
2: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
3: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
4: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
5: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
6: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
7: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
8: ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial
N: ATP synthase subunit a
O: Subunit DAPIT
P: ATP synthase membrane subunit 6.8PL
Q: ATP synthase protein 8
R: ATP synthase membrane subunit f
S: ATP synthase subunit
T: Subunit e
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)690,11347
ポリマ－677,85928
非ポリマー12,25519
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area135110 Å2
ΔGint-1030 kcal/mol
Surface area188210 Å2
手法PISA

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要素

-
ATP synthase ... , 14種, 25分子 BCAEDFGHIJKM12345678NPQRS

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha


分子量: 59779.492 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5NY50
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta


分子量: 56265.090 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5PEP7, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase subunit gamma


分子量: 33133.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: XP_004014229.1 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: P05631*PLUS
#4: タンパク質 ATP synthase F1 subunit delta


分子量: 17580.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5PP03
#5: タンパク質 ATP synthase F1 subunit epsilon


分子量: 5779.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: XP_027832792.1 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5Q3H8
#6: タンパク質 ATP synthase peripheral stalk subunit OSCP / ATP synthase subunit O / mitochondrial / Oligomycin sensitivity conferral protein


分子量: 23435.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5PTA0, UniProt: B9VH06*PLUS
#7: タンパク質 ATP synthase subunit b


分子量: 28844.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: XP_004002367.2 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5QEA9
#9: タンパク質 ATP synthase subunit d, mitochondrial


分子量: 18747.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5PP37
#10: タンパク質
ATP synthase F(0) complex subunit C1, mitochondrial / ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase membrane subunit c locus 1 / ATP synthase ...ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase membrane subunit c locus 1 / ATP synthase proteolipid P1 / ATPase protein 9 / ATPase subunit c


分子量: 14201.577 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: P17605
#11: タンパク質 ATP synthase subunit a / F-ATPase protein 6


分子量: 24811.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: O78752
#13: タンパク質 ATP synthase membrane subunit 6.8PL


分子量: 6846.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5P913
#14: タンパク質 ATP synthase protein 8 / A6L / F-ATPase subunit 8


分子量: 7918.443 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: O78751
#15: タンパク質 ATP synthase membrane subunit f / ATP synthase subunit f / mitochondrial


分子量: 10315.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: XP_004016938.3 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5QB48
#16: タンパク質 ATP synthase subunit


分子量: 11428.407 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: XP_011950914.1 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5Q5U7

-
タンパク質 , 3種, 3分子 LOT

#8: タンパク質 ATP synthase-coupling factor 6, mitochondrial / ATPase subunit F6


分子量: 12490.296 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5Q0Q5
#12: タンパク質 Subunit DAPIT


分子量: 6443.579 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5P5H1
#17: タンパク質 Subunit e


分子量: 8336.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: XP_027827162.1 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: W5PF18

-
非ポリマー , 6種, 19分子

#18: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#19: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#20: 化合物
ChemComp-LHG / 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / ジパルミトイルホスファチジルグリセロ-ル


分子量: 722.970 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H75O10P / コメント: リン脂質*YM
#21: 化合物 ChemComp-P5S / O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine / phosphatidyl serine / O-(1-O,2-O-ジステアロイル-L-グリセロ-3-ホスホ)セリン


分子量: 792.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO10P
#22: 化合物 ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C81H156O17P2 / コメント: リン脂質*YM
#23: 化合物 ChemComp-S12 / O-[(S)-hydroxy{[(2S)-2-hydroxy-3-(octadec-9-enoyloxy)propyl]oxy}phosphoryl]-L-serine / 1-oleoyl-2-hydroxy-sn-glycero-3-phospho-L-serine


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 523.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46NO9P

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Purified ATP synthase from sheep heart mitochondria / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#17 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ)
緩衝液pH: 7.4
詳細: 20 mM HEPES pH7.4, 35 mM NaCl, 2 mM EDTA, 1% sucrose, 1 mM DTT, 0.1% LMNG, 0.2% CHAPS
試料濃度: 2.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 131951 X / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2400 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 106 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3053 / 詳細: 40 frames per movie
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリFitting-ID
2Gautomatch0.56粒子像選択
3EPU画像取得
5CTFFIND4.1.13CTF補正
8Coot0.8.9モデルフィッティング1
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
14PHENIX1.12_2829モデル精密化1
22Coot0.8.9モデルフィッティング2
28PHENIX1.12_2829モデル精密化2
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 809000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間B value
1AB INITIO MODELREAL
2AB INITIO MODELREAL96
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
15ARA

5ara

15ARA1PDBexperimental model
25ARA

5ara

25ARA1PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00840312
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.20954502
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.05924397
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0656344
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0086949

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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