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- PDB-6tp8: Substrate protein interactions in the limbus region of the cataly... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tp8
タイトルSubstrate protein interactions in the limbus region of the catalytic site of Candida antarctica Lipase B
要素Lipase B
キーワードHYDROLASE / Lipase / fatty acid/metabolism / lipid chemistry / interfacial enzymology
機能・相同性
機能・相同性情報


triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / lipid catabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIETHYL PHOSPHONATE / 2,3-di(butanoyloxy)propyl butanoate / Lipase B
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudozyma antarctica (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Cianci, M. / Silvestrini, L.
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2020
タイトル: Principles of lipid-enzyme interactions in the limbus region of the catalytic site of Candida antarctica Lipase B.
著者: Silvestrini, L. / Cianci, M.
履歴
登録2019年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipase B
B: Lipase B
C: Lipase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,41311
ポリマ－99,1213
非ポリマー2,2928
水26,3201461
1
A: Lipase B
B: Lipase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,5087
ポリマ－66,0802
非ポリマー1,4275
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area22190 Å2
手法PISA
2
C: Lipase B
ヘテロ分子

C: Lipase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8108
ポリマ－66,0802
非ポリマー1,7306
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area3620 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area22050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.426, 156.654, 138.084
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-401-

NTK

21C-401-

NTK

31A-900-

HOH

41A-988-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Lipase B / CALB


分子量: 33040.238 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudozyma antarctica (菌類) / 発現宿主: Aspergillus oryzae (米麹菌) / 参照: UniProt: P41365, triacylglycerol lipase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-DEP / DIETHYL PHOSPHONATE / ジエトキシホスフィニルラジカル


分子量: 138.102 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H11O3P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NTK / 2,3-di(butanoyloxy)propyl butanoate / トリブチリン


分子量: 302.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H26O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: Crystallization trials were performed at 293 K using the hanging-drop method using a Qiagen EasyXtal 15-well plate. A 15 mg.mL CALB solution in 20mM Na(CH3COO) pH = 4.8 was incubated with a ...詳細: Crystallization trials were performed at 293 K using the hanging-drop method using a Qiagen EasyXtal 15-well plate. A 15 mg.mL CALB solution in 20mM Na(CH3COO) pH = 4.8 was incubated with a solution of paraoxon-ethyl (SIGMA catalog n. N12816) 30mM in water for one day. 1 uL of CALB solution was diluted with 1 uL of the precipitant solution, made of 200mM Na(CH3COO) pH = 4.8, 20% (w.v) PEG4000, and 15% (v.v) glyceryl tributyrate (SIGMA catalog n. T8626). The drop was equilibrated by vapor diffusion against 500 uL of the precipitant solution. Protein crystals of the CALB complex appeared within two weeks and grew to a size of 0.1 x 0.1 x 0.05 mm3 in five weeks.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.824 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月22日
放射モノクロメーター: Si (III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.824 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→67.69 Å / Num. obs: 138806 / % possible obs: 99.18 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 18.9 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 1.55→1.605 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 1.46 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 48047 / CC1/2: 0.55 / Rpim(I) all: 0.877 / Rrim(I) all: 1.7 / % possible all: 98.05

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TCA

1tca


解像度: 1.55→67.69 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.037
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1921 7001 5.04 %
Rwork0.163 --
obs0.1644 138777 99.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 21.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→67.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6972 0 150 1461 8583
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00577388
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.904310151
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05221191
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00641324
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.62475935
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.570.35242190.31784296X-RAY DIFFRACTION97.29
1.57-1.590.2892500.3024317X-RAY DIFFRACTION98.43
1.59-1.610.3072250.27494303X-RAY DIFFRACTION98.46
1.61-1.630.30142320.27114309X-RAY DIFFRACTION98.59
1.63-1.650.2672320.2594341X-RAY DIFFRACTION98.6
1.65-1.670.25762480.24664345X-RAY DIFFRACTION98.65
1.67-1.690.29262260.23764311X-RAY DIFFRACTION98.85
1.69-1.720.26632400.23744344X-RAY DIFFRACTION98.73
1.72-1.750.30552660.24964306X-RAY DIFFRACTION98.98
1.75-1.770.31562470.25214351X-RAY DIFFRACTION98.97
1.77-1.80.25672170.22794389X-RAY DIFFRACTION98.97
1.8-1.840.28111790.20684383X-RAY DIFFRACTION99.09
1.84-1.870.24892220.19294396X-RAY DIFFRACTION99.08
1.87-1.910.21372450.18794331X-RAY DIFFRACTION99.05
1.91-1.950.21392720.1784318X-RAY DIFFRACTION99.35
1.95-20.19952190.16864410X-RAY DIFFRACTION99.27
2-2.050.2182060.16894408X-RAY DIFFRACTION99.33
2.05-2.10.22062550.16774366X-RAY DIFFRACTION99.44
2.1-2.170.19922540.16274383X-RAY DIFFRACTION99.46
2.17-2.240.18972260.15514415X-RAY DIFFRACTION99.42
2.24-2.320.19982520.15474377X-RAY DIFFRACTION99.63
2.32-2.410.2052340.15074387X-RAY DIFFRACTION99.55
2.41-2.520.17512320.14834430X-RAY DIFFRACTION99.57
2.52-2.650.16712070.15264471X-RAY DIFFRACTION99.74
2.65-2.820.19732270.15284453X-RAY DIFFRACTION99.81
2.82-3.030.16642470.15294426X-RAY DIFFRACTION99.83
3.03-3.340.16442350.1494497X-RAY DIFFRACTION99.96
3.34-3.820.15622490.12934471X-RAY DIFFRACTION100
3.82-4.820.13032070.11714563X-RAY DIFFRACTION99.96
4.82-67.690.14682310.14454679X-RAY DIFFRACTION99.47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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