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- PDB-6tne: Crystal structure of receiver domain from Hybrid Histidine Kinase CckA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tne
タイトルCrystal structure of receiver domain from Hybrid Histidine Kinase CckA
要素Histidine kinase
キーワードTRANSFERASE / Cyclic di-GMP / second messenger / hybride histidine kinase / CcKA / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / nucleotide binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain ...His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Caulobacter vibrioides (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Dubey, B.N. / Bruederlin, M. / Schirmer, T.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation31003A-166652 スイス
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of receiver domain from cyclic-di-GMP controlled hybrid histidine kinase
著者: Dubey, B.N. / Bruederlin, M. / Boehm, R. / Jenal, U. / Hiller, S. / Schirmer, T.
履歴
登録2019年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年10月5日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_sites / chem_comp / database_2 / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_symm_contact / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _chem_comp.formula ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _pdbx_contact_author.id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][2] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii / _refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _reflns.d_resolution_low / _reflns.number_obs / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI / _reflns.pdbx_number_measured_all / _reflns.pdbx_redundancy / _reflns.pdbx_scaling_rejects / _reflns.percent_possible_obs / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Model completeness / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9591
ポリマ－12,9591
非ポリマー00
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5720 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)37.430, 42.900, 65.037
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.360, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 Histidine kinase


分子量: 12958.784 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caulobacter vibrioides (バクテリア)
遺伝子: cckA / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X688, histidine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.15 M Potassium thiocyanate, 0.1 M Sodium cacodylate pH 6.5, 20% v/v PEG 600

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→35.78 Å / Num. obs: 28291 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 14.92 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 16.9 / Num. measured all: 184150 / Scaling rejects: 190
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.25-1.276.50.379950814690.9120.1610.4124.799.8
6.72-35.785.70.03810581860.9990.0170.04236.390.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.578
最高解像度最低解像度
Rotation35.78 Å4 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.12_2829精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP11.7.01位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Lpd1

解像度: 1.25→28.158 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 17.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1879 1372 4.89 %RANDOM
Rwork0.1645 26701 --
obs0.1656 28073 98.38 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 60.92 Å2 / Biso mean: 22.6188 Å2 / Biso min: 9.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.25→28.158 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数823 0 0 103 926
Biso mean---37.41 -
残基数----108
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014851
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4841150
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.156136
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009149
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.477517
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.25-1.29460.20761350.16162687100
1.2946-1.34640.17711500.1423265299
1.3464-1.40770.17771280.1324265898
1.4077-1.48190.18781270.1408254894
1.4819-1.57470.16151550.1252690100
1.5747-1.69630.19571530.13232688100
1.6963-1.86690.16761410.145267799
1.8669-2.1370.17751280.1414264097
2.137-2.69210.20961300.16882727100
2.6921-28.1580.18971250.1927273498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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