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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6tku | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a capsule-specific depolymerase produced by Klebsiella phage | ||||||
![]() | depolymerase KP32gp38 | ||||||
![]() | HYDROLASE / Klebsiella pneumoniae capsule / phage depolymerase / tail fiber branching system | ||||||
機能・相同性 | Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Uncharacterized protein 38![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Berisio, R. / Squeglia, F. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural and Functional Studies of a Klebsiella Phage Capsule Depolymerase Tailspike: Mechanistic Insights into Capsular Degradation. 著者: Squeglia, F. / Maciejewska, B. / Latka, A. / Ruggiero, A. / Briers, Y. / Drulis-Kawa, Z. / Berisio, R. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 125 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 99.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 425.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 432.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 25 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 38 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 63317.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.07 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.2 M Ammonium citrate tribasic pH 7.0 and 20% w/v polyethylene glycol 3,350. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月7日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9759 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 59968 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 19.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.84 Å / Rmerge(I) obs: 0.232 / Num. unique obs: 4226 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 102.26 Å2 / Biso mean: 40.1911 Å2 / Biso min: 12.16 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.8→14.91 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.846 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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