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- PDB-6tkk: Neuropilin 1-b1 domain in a complex with the C-terminal VEGFB186 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tkk
タイトルNeuropilin 1-b1 domain in a complex with the C-terminal VEGFB186 peptide
要素
  • ACE-ARG-PRO-GLN-PRO-ARG
  • Neuropilin-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / VEGF-binding / NRP1 / angiogenesis / immunomodulation
機能・相同性
機能・相同性情報


endothelial tip cell fate specification / basal dendrite development / otic placode development / protein localization to early endosome / basal dendrite arborization / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / retina vasculature morphogenesis in camera-type eye / vestibulocochlear nerve structural organization / dorsal root ganglion morphogenesis / ventral trunk neural crest cell migration ...endothelial tip cell fate specification / basal dendrite development / otic placode development / protein localization to early endosome / basal dendrite arborization / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / retina vasculature morphogenesis in camera-type eye / vestibulocochlear nerve structural organization / dorsal root ganglion morphogenesis / ventral trunk neural crest cell migration / sympathetic neuron projection guidance / facioacoustic ganglion development / trigeminal ganglion development / positive regulation of vascular wound healing / trigeminal nerve structural organization / sensory neuron axon guidance / postsynapse organization / facial nerve structural organization / gonadotrophin-releasing hormone neuronal migration to the hypothalamus / vascular endothelial growth factor receptor 1 binding / branchiomotor neuron axon guidance / vascular endothelial growth factor receptor binding / VEGF ligand-receptor interactions / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / positive regulation of mast cell chemotaxis / axon extension involved in axon guidance / renal artery morphogenesis / VEGF-activated neuropilin signaling pathway / neurofilament / sympathetic neuron projection extension / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / endothelial cell chemotaxis / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / motor neuron migration / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / sympathetic ganglion development / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / axonogenesis involved in innervation / CHL1 interactions / semaphorin receptor complex / regulation of vesicle-mediated transport / Signaling by ROBO receptors / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / neuropilin signaling pathway / substrate-dependent cell migration, cell extension / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / coronary artery morphogenesis / induction of positive chemotaxis / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / CRMPs in Sema3A signaling / semaphorin receptor activity / outflow tract septum morphogenesis / commissural neuron axon guidance / protein O-linked glycosylation / coronary vasculature development / motor neuron axon guidance / regulation of Cdc42 protein signal transduction / axonal fasciculation / cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / neural crest cell migration / sprouting angiogenesis / positive regulation of filopodium assembly / vascular endothelial growth factor signaling pathway / artery morphogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / retinal ganglion cell axon guidance / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive chemotaxis / growth factor binding / chemoattractant activity / cytokine binding / sorting endosome / semaphorin-plexin signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cell division / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of focal adhesion assembly / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vasculogenesis / positive regulation of phosphorylation / coreceptor activity / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of endothelial cell migration / GTPase activator activity / axon guidance / platelet alpha granule lumen / animal organ morphogenesis / Signal transduction by L1 / integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / : / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family ...Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / : / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Cystine-knot cytokine / Galactose-binding-like domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuropilin-1 / Vascular endothelial growth factor B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.06 Å
データ登録者Eldrid, C. / Yu, L. / Yelland, T. / Fotinou, C. / Djordjevic, S.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Neuropilin 1-b1 domain in a complex with the C-terminal VEGFB186 peptide
著者: Eldrid, C. / Yu, L. / Yelland, T. / Fotinou, C. / Djordjevic, S.
履歴
登録2019年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuropilin-1
B: ACE-ARG-PRO-GLN-PRO-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7845
ポリマ－18,5982
非ポリマー1863
水3,513195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area8890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.880, 39.980, 97.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Neuropilin-1 / Vascular endothelial cell growth factor 165 receptor


分子量: 17917.291 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRP1, NRP, VEGF165R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14786
#2: タンパク質・ペプチド ACE-ARG-PRO-GLN-PRO-ARG


分子量: 680.799 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49765*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 16 % w/v PEG3350 and 200 mM ammonium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.06→48.81 Å / Num. obs: 55937 / % possible obs: 80.2 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 8.76 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 29.4
反射 シェル
解像度 (Å)Num. unique obsCC1/2Diffraction-ID
1.06-1.096450.5591
4.62-48.819720.9971

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RN5

4rn5


解像度: 1.06→48.805 Å / SU ML: 0.05 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 13.7871
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1495 2785 4.98 %
Rwork0.1361 --
obs0.1367 55869 80.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 13.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.06→48.805 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1299 0 12 195 1506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01181381
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.29941872
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1113200
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01239
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6262521
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.06-1.080.201150.2901263X-RAY DIFFRACTION8.05
1.08-1.10.1395460.1497700X-RAY DIFFRACTION21.79
1.1-1.120.1615400.10341062X-RAY DIFFRACTION32
1.12-1.140.1463600.09521417X-RAY DIFFRACTION42.81
1.14-1.170.11791020.09671823X-RAY DIFFRACTION56.07
1.17-1.190.11611290.09742238X-RAY DIFFRACTION68.89
1.19-1.220.13141380.09872665X-RAY DIFFRACTION81.46
1.22-1.260.13081630.09953068X-RAY DIFFRACTION93.01
1.26-1.290.12261880.10763199X-RAY DIFFRACTION97.78
1.29-1.340.12781830.10543259X-RAY DIFFRACTION99.25
1.34-1.380.12651580.10763285X-RAY DIFFRACTION99.42
1.38-1.440.14051610.10433282X-RAY DIFFRACTION99.45
1.44-1.510.12111740.1083305X-RAY DIFFRACTION99.66
1.51-1.580.13582110.11353221X-RAY DIFFRACTION99.56
1.58-1.680.13111660.11883339X-RAY DIFFRACTION99.55
1.68-1.810.15741970.13353285X-RAY DIFFRACTION99.4
1.81-20.15271610.13883342X-RAY DIFFRACTION99.66
2-2.290.16151550.14293378X-RAY DIFFRACTION99.75
2.29-2.880.16171520.16493409X-RAY DIFFRACTION99.66
2.88-48.8050.16661860.16143544X-RAY DIFFRACTION99.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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