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- PDB-6tj5: T. gondii myosin A trimeric complex with ELC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tj5
タイトルT. gondii myosin A trimeric complex with ELC1
要素
  • Calmodulin, putative
  • Myosin light chain TgMLC1
  • Myosin-A
キーワードMOTOR PROTEIN / motility / glideosome / light chain / myosin
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin complex / myosin II complex / microfilament motor activity / actin filament organization / actin filament binding / calcium ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / EF-hand domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / : ...: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / EF-hand domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin / Myosin-A / Calmodulin
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.394 Å
データ登録者Pazicky, S. / Loew, C.
資金援助 ドイツ, スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Joachim Herz Foundation800026 ドイツ
Swedish Research Council621-2013-5905 スウェーデン
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Structural role of essential light chains in the apicomplexan glideosome.
著者: Pazicky, S. / Dhamotharan, K. / Kaszuba, K. / Mertens, H.D.T. / Gilberger, T. / Svergun, D. / Kosinski, J. / Weininger, U. / Low, C.
履歴
登録2019年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin, putative
B: Myosin light chain TgMLC1
C: Myosin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4975
ポリマ－37,4213
非ポリマー762
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, SAXS measurements show that the complex agrees with the crystal structure.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6040 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area15940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.317, 87.317, 56.753
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41
Space group name HallP4w
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/4
#3: y,-x,z+3/4
#4: -x,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Calmodulin, putative


分子量: 14881.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
遺伝子: BN1205_016670 / プラスミド: pET28(+)-TEV / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0F7UZ05
#2: タンパク質 Myosin light chain TgMLC1


分子量: 17198.916 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
プラスミド: pNIC_CTHF / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q95UJ7

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Myosin-A / MyoA / TgM-A


分子量: 5340.347 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
プラスミド: pET_GB-1a / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: O00934

-
非ポリマー , 3種, 66分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Ethylene Glycol, PEG 8000, Tris, Bicin, Sodium Nitrate, Sodium Phosphate dibasic, Ammonium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.394→47.58 Å / Num. obs: 17027 / % possible obs: 99.89 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 58.03 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.11 / Net I/σ(I): 19.06
反射 シェル解像度: 2.394→2.48 Å / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 1.599 / Num. unique obs: 1718 / CC1/2: 0.718 / Rpim(I) all: 0.445 / Rrim(I) all: 1.66 / % possible all: 99.65

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3tgh

3tgh


解像度: 2.394→47.58 Å / SU ML: 0.2924 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.5924
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2312 828 4.87 %
Rwork0.1894 --
obs0.1915 17016 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 78.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.394→47.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2457 0 2 64 2523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00842506
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96963376
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0544363
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0058440
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.08341525
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.394-2.540.331340.28162658X-RAY DIFFRACTION99.68
2.54-2.740.32261310.25662698X-RAY DIFFRACTION99.89
2.74-3.020.31871240.23632700X-RAY DIFFRACTION99.93
3.02-3.450.29321460.22582659X-RAY DIFFRACTION100
3.45-4.350.20411230.16882745X-RAY DIFFRACTION100
4.35-47.580.18931700.15772728X-RAY DIFFRACTION99.9
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.1704529334 Å / Origin y: 43.7500027671 Å / Origin z: 35.2275054663 Å
111213212223313233
T0.342888075994 Å20.0409809835373 Å2-0.0164432987391 Å2-0.476899390576 Å2-0.0922717914488 Å2--0.454513769679 Å2
L2.61696872903 °2-0.795403532861 °21.40045905227 °2-1.59286482692 °2-1.85340335218 °2--2.37213031428 °2
S-0.249688910981 Å °-0.078317715247 Å °0.0503865114449 Å °-0.0111546982153 Å °0.333039885211 Å °0.227923277767 Å °-0.0423487814992 Å °-0.504693651872 Å °-0.0515268241015 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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