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- PDB-6tho: Acylintermediate of glutathione and the mature primitive phytoche... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tho
タイトルAcylintermediate of glutathione and the mature primitive phytochelatin synthase Alr0975 from Nostoc PCC 7120 at atomic resolution.
要素Alr0975 protein
キーワードTRANSFERASE / glutathione / phytochelatin / detoxification / chelating heavy atoms
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione gamma-glutamylcysteinyltransferase / glutathione gamma-glutamylcysteinyltransferase activity / phytochelatin biosynthetic process / response to metal ion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phytochelatin synthase, N-terminal catalytic domain / Phytochelatin synthase, N-terminal domain superfamily / Phytochelatin synthase / Phytochelatin synthase / Phytochelatin synthase (PCS) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
OXIDIZED GLUTATHIONE DISULFIDE / glutathione gamma-glutamylcysteinyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc sp. PCC 7120 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.09 Å
データ登録者Feiler, C.G. / Blankenfeldt, W.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Structural and Biophysical Analysis of the Phytochelatin-Synthase-Like Enzyme from Nostoc sp. Shows That Its Protease Activity is Sensitive to the Redox State of the Substrate.
著者: Gisdon, F.J. / Feiler, C.G. / Kempf, O. / Foerster, J.M. / Haiss, J. / Blankenfeldt, W. / Ullmann, G.M. / Bombarda, E.
履歴
登録2019年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alr0975 protein
B: Alr0975 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5208
ポリマ－50,1352
非ポリマー1,3866
水12,971720
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4950 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area18010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.283, 57.956, 139.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Alr0975 protein / Primitive phytochelatin synthase


分子量: 25067.400 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. PCC 7120 (バクテリア)
遺伝子: alr0975, alr0975 / プラスミド: p10$ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8YY76
#2: 化合物 ChemComp-GDS / OXIDIZED GLUTATHIONE DISULFIDE / 酸化型グルタチオン


分子量: 612.631 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H32N6O12S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 720 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 16.5% PEG 8000, 0.1M MES pH 5.5, 0.18 M CaAc, 5 mM glutathione cryoprotectant 20% glycerol
PH範囲: 5-6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918409 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月29日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918409 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.09→29.21 Å / Num. obs: 164591 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 8.96 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.05585 / Rpim(I) all: 0.03381 / Rrim(I) all: 0.06559 / Net I/σ(I): 12.06
反射 シェル解像度: 1.09→1.129 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.4272 / Mean I/σ(I) obs: 2.72 / Num. unique obs: 55829 / CC1/2: 0.815 / Rpim(I) all: 0.2616 / Rrim(I) all: 0.5034 / % possible all: 99.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6TH5

6th5


解像度: 1.09→29.21 Å / SU ML: 0.0786 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 12.4459
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1483 8269 5.02 %
Rwork0.1182 156318 -
obs0.1197 164587 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 15.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.09→29.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3484 0 74 720 4278
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074365
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04196011
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0807664
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073798
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d29.2233664
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.09-1.10.20482830.19995207X-RAY DIFFRACTION99.12
1.1-1.120.21642530.18875221X-RAY DIFFRACTION99.45
1.12-1.130.2052620.17485206X-RAY DIFFRACTION99.44
1.13-1.140.19232850.16655193X-RAY DIFFRACTION99.56
1.14-1.160.1672780.15385182X-RAY DIFFRACTION99.62
1.16-1.170.17452570.14515259X-RAY DIFFRACTION99.67
1.17-1.190.16222630.1415193X-RAY DIFFRACTION99.42
1.19-1.210.1682880.13875225X-RAY DIFFRACTION99.67
1.21-1.230.17963000.13855184X-RAY DIFFRACTION99.51
1.23-1.250.1662530.13315227X-RAY DIFFRACTION99.53
1.25-1.270.15442570.12895267X-RAY DIFFRACTION99.53
1.27-1.290.16282930.12775176X-RAY DIFFRACTION99.33
1.29-1.320.16142640.1235239X-RAY DIFFRACTION99.64
1.32-1.340.15082630.1225232X-RAY DIFFRACTION99.46
1.34-1.370.14312820.11715203X-RAY DIFFRACTION99.37
1.37-1.410.15472930.11385206X-RAY DIFFRACTION99.3
1.41-1.440.14332700.11375198X-RAY DIFFRACTION99.11
1.44-1.480.14252930.11075229X-RAY DIFFRACTION99.33
1.48-1.520.14772810.1075239X-RAY DIFFRACTION99.08
1.52-1.570.14412630.10635203X-RAY DIFFRACTION98.5
1.57-1.630.14332870.10695167X-RAY DIFFRACTION98.7
1.63-1.690.12622700.1065232X-RAY DIFFRACTION98.21
1.69-1.770.12952790.10625185X-RAY DIFFRACTION97.96
1.77-1.860.12512760.10535133X-RAY DIFFRACTION97.28
1.86-1.980.13552800.10595156X-RAY DIFFRACTION96.93
1.98-2.130.13722590.10565124X-RAY DIFFRACTION95.99
2.13-2.350.12472810.10495131X-RAY DIFFRACTION95.84
2.35-2.690.13562760.11025158X-RAY DIFFRACTION96.16
2.69-3.390.16312660.11225248X-RAY DIFFRACTION96.43
3.39-29.210.15063140.12175495X-RAY DIFFRACTION97.42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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