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- PDB-6tfl: Lsm protein (SmAP) from Halobacterium salinarum -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tfl
タイトルLsm protein (SmAP) from Halobacterium salinarum
要素RNA-binding protein Lsm
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Lsm / SmAP / RNA-chaperon
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE / RNA-binding protein Lsm
類似検索 - 構成要素
生物種Halobacterium salinarum R1 (好塩性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.397 Å
データ登録者Nikulin, A.D. / Fando, M.S. / Lekontseva, N.V.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Foundation for Basic Research18-04-00222 ロシア
引用ジャーナル: Biochemistry Mosc. / 年: 2021
タイトル: Structure and RNA-Binding Properties of Lsm Protein from Halobacterium salinarum.
著者: Fando, M.S. / Mikhaylina, A.O. / Lekontseva, N.V. / Tishchenko, S.V. / Nikulin, A.D.
履歴
登録2019年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein Lsm
B: RNA-binding protein Lsm
C: RNA-binding protein Lsm
D: RNA-binding protein Lsm
E: RNA-binding protein Lsm
F: RNA-binding protein Lsm
G: RNA-binding protein Lsm
H: RNA-binding protein Lsm
I: RNA-binding protein Lsm
J: RNA-binding protein Lsm
K: RNA-binding protein Lsm
L: RNA-binding protein Lsm
M: RNA-binding protein Lsm
N: RNA-binding protein Lsm
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,37857
ポリマ－94,74514
非ポリマー4,63343
水5,567309
1
A: RNA-binding protein Lsm
B: RNA-binding protein Lsm
C: RNA-binding protein Lsm
D: RNA-binding protein Lsm
E: RNA-binding protein Lsm
F: RNA-binding protein Lsm
G: RNA-binding protein Lsm
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,61526
ポリマ－47,3737
非ポリマー2,24219
水1267
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15850 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area17350 Å2
手法PISA
2
H: RNA-binding protein Lsm
I: RNA-binding protein Lsm
J: RNA-binding protein Lsm
K: RNA-binding protein Lsm
L: RNA-binding protein Lsm
M: RNA-binding protein Lsm
N: RNA-binding protein Lsm
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,76331
ポリマ－47,3737
非ポリマー2,39124
水1267
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16040 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area17660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.450, 156.450, 106.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質
RNA-binding protein Lsm


分子量: 6767.518 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This protein has two additional amino acid residues at the N-terminus because of TEV protease specificity.
由来: (組換発現) Halobacterium salinarum R1 (好塩性)
遺伝子: lsm, snp, OE_3142R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B0R5R2
#2: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-URI / URIDINE / ウリジン


分子量: 244.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12N2O6
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.28 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 15% PEG 8000; 100mM MES pH=6.5; 200mM calcium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9724 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9724 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.397→50 Å / Num. obs: 1318697 / % possible obs: 99.75 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 19.9 % / Biso Wilson estimate: 42.7 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.261 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.061 / Χ2: 1.36 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.397→2.483 Å / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.908 / Mean I/σ(I) obs: 2.34 / Num. unique obs: 82803 / CC1/2: 0.891 / Rpim(I) all: 0.232 / Rrim(I) all: 0.937 / Χ2: 1.11 / % possible all: 98.38

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MoRDa位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LJO

1ljo


解像度: 2.397→50 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2306 2700 5.17 %
Rwork0.1777 --
obs0.1805 52247 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 108.34 Å2 / Biso mean: 47.4693 Å2 / Biso min: 26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.397→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6594 0 0 310 6904
Biso mean---49.13 -
残基数----911
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3971-2.44070.33961530.2843248697
2.4407-2.48760.36181450.25532564100
2.4876-2.53840.25351290.24482576100
2.5384-2.59360.30041440.24122569100
2.5936-2.65390.281260.23282578100
2.6539-2.72030.30541480.21952566100
2.7203-2.79380.27651270.22482610100
2.7938-2.8760.25831340.21152589100
2.876-2.96880.29831470.20012573100
2.9688-3.07490.29861420.20512597100
3.0749-3.1980.26151490.19932580100
3.198-3.34350.2221340.19062609100
3.3435-3.51980.25261320.16952611100
3.5198-3.74020.19781450.14942607100
3.7402-4.02890.19211630.14892620100
4.0289-4.43410.15771540.12462618100
4.4341-5.07510.16681140.12372692100
5.0751-6.3920.21391470.18142681100
6.392-500.24351670.18832821100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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