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万見
- PDB-6tf9: Structure of the vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tf9
タイトルStructure of the vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex
要素
  • (Belt helices ...) x 4
  • (Gamma-tubulin complex ...) x 4
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Belt helix 16
  • Belt helix 17
  • Belt helix 5
  • Belt helix 6
  • Belt helix 7
  • Gamma tubulin ring protein
  • Helix 1
  • Tubulin gamma-1 chain
キーワードCELL CYCLE / gamma-Tubulin Ring Complex / microtubule nucleation
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule minus-end binding / microtubule nucleator activity / polar microtubule / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / dense body / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding ...microtubule minus-end binding / microtubule nucleator activity / polar microtubule / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / dense body / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / mitotic sister chromatid segregation / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / tubulin binding / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / spindle / spindle pole / mitotic cell cycle / actin cytoskeleton / microtubule / cytoskeleton / hydrolase activity / focal adhesion / centrosome / GTP binding / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Actins signature 1. ...Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Actin / Actin family / Actin / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-tubulin complex component / Gamma-tubulin complex component 3 homolog / Actin, cytoplasmic 1 / Tubulin gamma-1 chain / Gamma-tubulin complex component / Gamma-tubulin complex component 6
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Zupa, E. / Pfeffer, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Insights into the assembly and activation of the microtubule nucleator γ-TuRC.
著者: Peng Liu / Erik Zupa / Annett Neuner / Anna Böhler / Justus Loerke / Dirk Flemming / Thomas Ruppert / Till Rudack / Christoph Peter / Christian Spahn / Oliver J Gruss / Stefan Pfeffer / Elmar Schiebel /
要旨: Microtubules are dynamic polymers of α- and β-tubulin and have crucial roles in cell signalling, cell migration, intracellular transport and chromosome segregation. They assemble de novo from αβ- ...Microtubules are dynamic polymers of α- and β-tubulin and have crucial roles in cell signalling, cell migration, intracellular transport and chromosome segregation. They assemble de novo from αβ-tubulin dimers in an essential process termed microtubule nucleation. Complexes that contain the protein γ-tubulin serve as structural templates for the microtubule nucleation reaction. In vertebrates, microtubules are nucleated by the 2.2-megadalton γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), which comprises γ-tubulin, five related γ-tubulin complex proteins (GCP2-GCP6) and additional factors. GCP6 is unique among the GCP proteins because it carries an extended insertion domain of unknown function. Our understanding of microtubule formation in cells and tissues is limited by a lack of high-resolution structural information on the γ-TuRC. Here we present the cryo-electron microscopy structure of γ-TuRC from Xenopus laevis at 4.8 Å global resolution, and identify a 14-spoked arrangement of GCP proteins and γ-tubulins in a partially flexible open left-handed spiral with a uniform sequence of GCP variants. By forming specific interactions with other GCP proteins, the GCP6-specific insertion domain acts as a scaffold for the assembly of the γ-TuRC. Unexpectedly, we identify actin as a bona fide structural component of the γ-TuRC with functional relevance in microtubule nucleation. The spiral geometry of γ-TuRC is suboptimal for microtubule nucleation and a controlled conformational rearrangement of the γ-TuRC is required for its activation. Collectively, our cryo-electron microscopy reconstructions provide detailed insights into the molecular organization, assembly and activation mechanism of vertebrate γ-TuRC, and will serve as a framework for the mechanistic understanding of fundamental biological processes associated with microtubule nucleation, such as meiotic and mitotic spindle formation and centriole biogenesis.
履歴
登録2019年11月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22020年3月4日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10491
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AP1: Helix 1
CP1: Belt helices 1,2,3,4
DP1: Belt helix 5
EP1: Belt helix 6
FP1: Belt helix 7
GP1: Belt helices 8,9,10
HP1: Belt helices 1,2,3,4
IP1: Belt helices 1,2,3,4
JP1: Belt helices 11,12
KP1: Belt helices 13,14,15 and Helix 2
LP1: Belt helices 8,9,10
MP1: Belt helix 16
NP1: Belt helices 8,9,10
OP1: Belt helices 13,14,15 and Helix 2
PP1: Belt helices 13,14,15 and Helix 2
QP1: Gamma-tubulin complex component 3 homolog
RP1: Gamma-tubulin complex component 2
SP1: Gamma tubulin ring protein
TP1: Tubulin gamma-1 chain
UP1: Gamma-tubulin complex component
VP1: Gamma-tubulin complex component
WP1: Gamma-tubulin complex component
XP1: Belt helices 1,2,3,4
YP1: Gamma-tubulin complex component 2
ZP1: Gamma-tubulin complex component 2
aP1: Gamma-tubulin complex component 2
bP1: Gamma-tubulin complex component 2
cP1: Gamma-tubulin complex component 3 homolog
dP1: Gamma-tubulin complex component 3 homolog
eP1: Gamma-tubulin complex component 3 homolog
fP1: Gamma-tubulin complex component 3 homolog
gP1: Belt helix 17
hP1: Tubulin gamma-1 chain
iP1: Tubulin gamma-1 chain
jP1: Actin, cytoplasmic 1
kP1: Tubulin gamma-1 chain
lP1: Tubulin gamma-1 chain
mP1: Tubulin gamma-1 chain
nP1: Tubulin gamma-1 chain
oP1: Tubulin gamma-1 chain
pP1: Tubulin gamma-1 chain
qP1: Tubulin gamma-1 chain
rP1: Tubulin gamma-1 chain
sP1: Tubulin gamma-1 chain
tP1: Tubulin gamma-1 chain
uP1: Belt helices 13,14,15 and Helix 2
vP1: Belt helices 11,12
wP1: Tubulin gamma-1 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,273,11848
ポリマ－2,273,11848
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質・ペプチド , 6種, 6分子 AP1DP1EP1FP1MP1gP1

#1: タンパク質・ペプチド Helix 1


分子量: 2079.272 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#3: タンパク質・ペプチド Belt helix 5


分子量: 2221.427 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#4: タンパク質・ペプチド Belt helix 6


分子量: 1652.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#5: タンパク質・ペプチド Belt helix 7


分子量: 1297.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#9: タンパク質・ペプチド Belt helix 16


分子量: 1226.338 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#16: タンパク質・ペプチド Belt helix 17


分子量: 1368.494 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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Belt helices ... , 4種, 13分子 CP1HP1IP1XP1GP1LP1NP1JP1vP1KP1OP1PP1uP1

#2: タンパク質・ペプチド
Belt helices 1,2,3,4


分子量: 942.027 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#6: タンパク質・ペプチド Belt helices 8,9,10


分子量: 1084.182 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#7: タンパク質・ペプチド Belt helices 11,12


分子量: 1013.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#8: タンパク質・ペプチド
Belt helices 13,14,15 and Helix 2


分子量: 1155.260 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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Gamma-tubulin complex ... , 4種, 13分子 QP1cP1dP1eP1fP1RP1YP1ZP1aP1bP1UP1VP1WP1

#10: タンパク質
Gamma-tubulin complex component 3 homolog / Gamma-ring complex protein 109 / Xgrip109 / x109p


分子量: 103789.352 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: O73787
#11: タンパク質
Gamma-tubulin complex component 2


分子量: 103468.312 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
#14: タンパク質 Gamma-tubulin complex component


分子量: 117577.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A0A1L8HGZ5
#15: タンパク質 Gamma-tubulin complex component


分子量: 76122.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q642S3

-
タンパク質 , 3種, 16分子 SP1TP1hP1iP1kP1lP1mP1nP1oP1pP1qP1rP1sP1tP1wP1jP1

#12: タンパク質 Gamma tubulin ring protein


分子量: 184506.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q9DDA7
#13: タンパク質
Tubulin gamma-1 chain / Gamma-1-tubulin / xGAM


分子量: 51226.719 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: P23330
#17: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin / Cytoplasmic beta-actin


分子量: 41812.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: O93400

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Vertebrate gamma-Tubulin Ring Complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 2.2 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
11 mMmagnesium chlorideMgCl21
21 mMGuanosine triphosphateGTP1
3100 mMSodium ChlorideNaCl1
41 mMEthylene glycol tetraacetic acidEGTA1
550 mMpiperazineethanesulfonic acidHEPES1
60.02 %Tween 20C58H114O261
70.1 mg/mLgamma-tubulin antigenic C-terminal peptide21
試料濃度: 0.011 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 70 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 42000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 46 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 9463

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.0 Beta粒子像選択
2SerialEM3.7画像取得
4RELION3.0 BetaCTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
8UCSF Chimera1.13.1モデルフィッティング
10PHENIX1.14モデル精密化
11RELION3.0 Beta初期オイラー角割当
12RELION3.0 Beta最終オイラー角割当
13RELION3.0 Beta分類
14RELION3.0 Beta３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 5482328
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46096 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 3RIP

3rip


Accession code: 3RIP / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化立体化学のターゲット値: CDL v1.2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0047122614
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.0508166080
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.059718665
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.007421405
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.132573852

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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