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- PDB-6tel: Crystal structure of Dot1L in complex with an inhibitor (compound 10). -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tel
タイトルCrystal structure of Dot1L in complex with an inhibitor (compound 10).
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
キーワードTRANSFERASE / Dot1L / complex structure / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / subtelomeric heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling ...[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / subtelomeric heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling / PKMTs methylate histone lysines / methylation / gene expression / nucleic acid binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-N4Z / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Scheufler, C. / Stauffer, F. / Be, C. / Moebitz, H.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2019
タイトル: New Potent DOT1L Inhibitors forin VivoEvaluation in Mouse.
著者: Stauffer, F. / Weiss, A. / Scheufler, C. / Mobitz, H. / Ragot, C. / Beyer, K.S. / Calkins, K. / Guthy, D. / Kiffe, M. / Van Eerdenbrugh, B. / Tiedt, R. / Gaul, C.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2745
ポリマ－76,9132
非ポリマー1,3613
水4,306239
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1182
ポリマ－38,4571
非ポリマー6611
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1573
ポリマ－38,4571
非ポリマー7002
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)159.160, 159.160, 74.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

-
要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific / DOT1-like protein / Histone H3-K79 methyltransferase / H3-K79-HMTase / Lysine N-methyltransferase 4


分子量: 38456.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TEK3, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-N4Z / ~{N}1-[(~{S})-[2,2-bis(fluoranyl)-1,3-benzodioxol-4-yl]-(3-chloranylpyridin-2-yl)methyl]-~{N}2-(4-methoxy-6-piperazin-1-yl-1,3,5-triazin-2-yl)-4-methylsulfonyl-benzene-1,2-diamine


分子量: 661.079 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H27ClF2N8O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 1.28 M K/Na tartrate 0.1 M Hepes pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00006 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00006 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→42.63 Å / Num. obs: 55193 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.264 % / Biso Wilson estimate: 44.88 Å2 / Rmerge F obs: 0.107 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 20.07 / Num. measured all: 566480 / Scaling rejects: 546
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.19-2.2510.2921.1562.1140391.21799.3
2.25-2.3110.4861.0822.3839221.13799.4
2.31-2.3810.3520.6813.4838500.716100
2.38-2.4510.1720.5514.237400.581100
2.45-2.539.7190.4365.1836400.46100
2.53-2.6210.1940.3466.5935100.364100
2.62-2.7210.6750.2778.2733800.291100
2.72-2.8310.6270.20310.8532720.213100
2.83-2.9510.5220.15414.0631320.162100
2.95-3.110.3770.11318.3630020.119100
3.1-3.269.7470.08822.8328490.093100
3.26-3.4610.1820.06530.4827020.068100
3.46-3.710.6530.06135.0425520.064100
3.7-410.550.04642.8823580.048100
4-4.3810.2250.03850.5521940.04100
4.38-4.99.4130.03554.3719780.037100
4.9-5.6510.2740.03554.8417540.037100
5.65-6.9310.4520.03414940.035100
6.93-9.799.5440.02662.7711670.027100
9.79-42.6310.0270.02272.066580.02398.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DRT

5drt


解像度: 2.19→42.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU R Cruickshank DPI: 0.161 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.159 / SU Rfree Blow DPI: 0.142 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.144
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 2749 5.01 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.187 54909 99.4 %-
原子変位パラメータBiso max: 190.5 Å2 / Biso mean: 63.46 Å2 / Biso min: 28.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.6784 Å20 Å20 Å2
2--4.6784 Å20 Å2
3----9.3569 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.19→42.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4984 0 91 239 5314
Biso mean--53.27 54.77 -
残基数----628
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1734SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes866HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5209HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion668SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6057SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5209HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7086HARMONIC21.01
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.93
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.47
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.21 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2302 55 5 %
Rwork0.2306 1044 -
all0.2305 1099 -
obs--99.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5814-1.39160.44613.23640.03290.9223-0.0918-0.3671-0.21640.42190.1885-0.6319-0.05720.1602-0.0967-0.25130.0157-0.0469-0.20190.03110.005744.0474-7.64778.1964
22.9171-0.3166-0.63012.2748-0.06250.6581-0.0159-0.1437-0.44320.1359-0.1557-0.52530.29210.0630.1716-0.18750.0639-0.025-0.25920.07110.088335.8098-37.20338.2484
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* L|* }A5 - 332
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|* L|* }L1
3X-RAY DIFFRACTION2{ B|* M|* }B4 - 330
4X-RAY DIFFRACTION2{ B|* M|* }M1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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