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- PDB-6tek: Structure of siderophore interaction domain of IrtAB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tek
タイトルStructure of siderophore interaction domain of IrtAB
要素Drug ABC transporter ATP-binding protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / siderophore interaction domain / IrtAB / ABC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type transporter activity / oxidoreductase activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Siderophore-interacting protein, C-terminal domain / FAD-binding 9, siderophore-interacting / Siderophore-interacting protein / Siderophore-interacting FAD-binding domain / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain ...Siderophore-interacting protein, C-terminal domain / FAD-binding 9, siderophore-interacting / Siderophore-interacting protein / Siderophore-interacting FAD-binding domain / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Mycobactin import ATP-binding/permease protein IrtA
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium thermoresistibile (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Arnold, F.M. / Gonda, I. / Hutter, C.A.J. / Seeger, M.A. / Hurlimann, L.M.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)772190 スイス
Swiss National Science FoundationPP00P3_144823 スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: The ABC exporter IrtAB imports and reduces mycobacterial siderophores.
著者: Fabian M Arnold / Miriam S Weber / Imre Gonda / Marc J Gallenito / Sophia Adenau / Pascal Egloff / Iwan Zimmermann / Cedric A J Hutter / Lea M Hürlimann / Eike E Peters / Jörn Piel / ...著者: Fabian M Arnold / Miriam S Weber / Imre Gonda / Marc J Gallenito / Sophia Adenau / Pascal Egloff / Iwan Zimmermann / Cedric A J Hutter / Lea M Hürlimann / Eike E Peters / Jörn Piel / Gabriele Meloni / Ohad Medalia / Markus A Seeger /
要旨: Intracellular replication of the deadly pathogen Mycobacterium tuberculosis relies on the production of small organic molecules called siderophores that scavenge iron from host proteins. M. ...Intracellular replication of the deadly pathogen Mycobacterium tuberculosis relies on the production of small organic molecules called siderophores that scavenge iron from host proteins. M. tuberculosis produces two classes of siderophore, lipid-bound mycobactin and water-soluble carboxymycobactin. Functional studies have revealed that iron-loaded carboxymycobactin is imported into the cytoplasm by the ATP binding cassette (ABC) transporter IrtAB, which features an additional cytoplasmic siderophore interaction domain. However, the predicted ABC exporter fold of IrtAB is seemingly contradictory to its import function. Here we show that membrane-reconstituted IrtAB is sufficient to import mycobactins, which are then reduced by the siderophore interaction domain to facilitate iron release. Structure determination by X-ray crystallography and cryo-electron microscopy not only confirms that IrtAB has an ABC exporter fold, but also reveals structural peculiarities at the transmembrane region of IrtAB that result in a partially collapsed inward-facing substrate-binding cavity. The siderophore interaction domain is positioned in close proximity to the inner membrane leaflet, enabling the reduction of membrane-inserted mycobactin. Enzymatic ATPase activity and in vivo growth assays show that IrtAB has a preference for mycobactin over carboxymycobactin as its substrate. Our study provides insights into an unusual ABC exporter that evolved as highly specialized siderophore-import machinery in mycobacteria.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Drug ABC transporter ATP-binding protein
B: Drug ABC transporter ATP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3134
ポリマ－55,7422
非ポリマー1,5712
水9,368520
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area22190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.070, 111.700, 52.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.760, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Drug ABC transporter ATP-binding protein


分子量: 27871.057 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium thermoresistibile (バクテリア)
遺伝子: RMCT_1990 / プラスミド: PBXNH3 / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A100XEC2
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 520 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.97 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 400 mM Ammonium-Acetate, 12 % (v/v) PEG 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→45.32 Å / Num. obs: 45656 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 6.197 % / Biso Wilson estimate: 25.718 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rrim(I) all: 0.111 / Χ2: 0.951 / Net I/σ(I): 11.44 / Num. measured all: 282913 / Scaling rejects: 6895
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.8-1.855.9120.6342.920206352234180.8660.69597
1.85-1.96.20.5862.8920670342533340.9030.64197.3
1.9-1.955.5330.4783.5815283335927620.9270.53182.2
1.95-2.016.0990.3545.119431330631860.9440.38796.4
2.01-2.085.7710.2526.517267312929920.9630.27795.6
2.08-2.156.3860.2367.3519170306730020.9730.25797.9
2.15-2.236.4050.2426.4717460292827260.9740.26393.1
2.23-2.325.7920.1948.3714782286825520.960.21789
2.32-2.436.3420.14511.0116653271626260.9860.15896.7
2.43-2.555.8420.1311.3414382259724620.9880.14294.8
2.55-2.686.7980.11713.7116663249124510.990.12798.4
2.68-2.856.7580.09815.6415435233622840.9930.10797.8
2.85-3.046.5540.0818.2514143222421580.9950.08797
3.04-3.295.9820.06620.4311923208919930.9950.07395.4
3.29-3.66.6770.06221.9612365187718520.9960.06798.7
3.6-4.036.3420.06622.9410636174916770.9950.07195.9
4.03-4.656.2150.05824.568950150014400.9960.06396
4.65-5.696.2640.05624.787749128912370.9970.06296
5.69-8.056.5820.05128.14639810069720.9980.05696.6
8.05-45.326.2910.03832.7933475715320.9990.04293.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GPJ

2gpj


解像度: 1.8→45.32 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2545 2279 5 %
Rwork0.2226 43278 -
obs0.2242 45557 95.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 78.1 Å2 / Biso mean: 23.9367 Å2 / Biso min: 6.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→45.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3674 0 106 520 4300
Biso mean--15.1 29.6 -
残基数----460
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.840.3111440.26792734287897
1.84-1.880.2721440.26912742288697
1.88-1.930.57831190.47312274239379
1.93-1.980.31131420.27112696283897
1.98-2.040.2741440.23442739288397
2.04-2.110.24921440.22942726287096
2.11-2.180.25231480.22542808295699
2.18-2.270.39591270.32342407253484
2.27-2.370.2551470.22522794294198
2.37-2.50.27381420.22062699284196
2.5-2.650.25211460.21412759290597
2.65-2.860.24151450.22122768291398
2.86-3.140.23621470.2152777292497
3.14-3.60.2081470.18712793294098
3.6-4.530.19311450.17742761290697
4.54-45.320.22751480.19372801294996
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4630.0922-0.35720.63150.02640.89340.06210.15630.1134-0.2225-0.02920.0771-0.0282-0.18580.11810.08460.034-0.02230.08080.00620.12626.628121.36182.6453
20.89190.1243-0.30961.0452-0.08250.92220.0727-0.07970.0571-0.07050.06680.2222-0.0707-0.03660.00250.08610.0061-0.01170.08490.00150.1167.680819.204610.4559
30.94640.3333-0.32160.23410.21661.0350.19960.20540.4779-0.0738-0.0954-0.0309-0.5572-0.0919-1.07440.23910.00220.04760.15850.10910.401623.294734.1458-5.1635
41.7901-0.2598-0.39410.549-0.10170.90190.0409-0.16630.1741-0.011-0.027-0.1355-0.01870.13570.03880.06810.00570.00530.0907-0.01770.116731.068220.39191.9071
50.245-0.317-0.05440.41480.11910.18960.165-0.2560.33160.1199-0.0052-0.0821-0.1230.0763-0.00010.17010.0064-0.00690.2683-0.03380.284529.498428.17259.2056
60.3672-0.34110.20160.35740.01380.9120.00910.0437-0.21450.12770.02330.0730.089-0.14610.01340.1163-0.02170.00660.10880.0080.1915-19.3584-2.7142-4.3139
71.188-0.07380.26650.7493-0.04550.85510.08520.0276-0.1206-0.0315-0.00220.12850.0819-0.0103-00.10140.0036-0.00950.0907-0.00660.1172-18.4848-0.7547-12.2949
81.61150.1981-0.59990.1119-0.21190.5331-0.077-0.4868-0.806-0.0084-0.0988-0.01210.46190.0773-0.46550.1617-0.00260.00840.11820.08280.2431-1.4623-9.23081.5858
90.41920.34440.01910.43610.39820.60340.0866-0.0933-0.01320.0444-0.0952-0.0626-0.14370.266-0.00130.0788-0.01270.00370.12370.03190.1054.17893.1953-2.6686
101.60430.38710.51850.8217-1.16252.5867-0.0780.0478-0.5117-0.1409-0.2238-0.44060.51040.5468-0.8309-0.01630.0181-0.01760.16120.01790.23469.7083-8.0178-7.2229
110.11820.3023-0.02280.8492-0.07640.0118-0.0360.2097-0.1633-0.0591-0.1265-0.41370.12080.0712-0.19030.1182-0.01050.00470.2761-0.02410.20233.4176-9.4335-11.1138
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 16 through 52 )A16 - 52
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 53 through 112 )A53 - 112
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 113 through 131 )A113 - 131
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 132 through 225 )A132 - 225
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 226 through 245 )A226 - 245
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 16 through 52 )B16 - 52
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 53 through 113 )B53 - 113
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 114 through 151 )B114 - 151
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 152 through 196 )B152 - 196
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 197 through 225 )B197 - 225
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 226 through 245 )B226 - 245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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