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- PDB-6tei: Crystal structure of human protein kinase CK2alpha (CSNK2A1 gene ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tei
タイトルCrystal structure of human protein kinase CK2alpha (CSNK2A1 gene product) in complex with the 2-aminothiazole-type inhibitor 17
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / protein kinase CK2 / casein kinase 2 / ATP-competitive inhibitor / 2-aminothiazole derivative
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / Hsp90 protein binding / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / rhythmic process / kinase activity / positive regulation of cell growth / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein stabilization / regulation of cell cycle / non-specific serine/threonine protein kinase / negative regulation of translation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-N4N / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.756 Å
データ登録者Niefind, K. / Lindenblatt, D. / Jose, J. / Applegate, V.M. / Nickelsen, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationNI 643/4-2 ドイツ
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structural and Mechanistic Basis of the Inhibitory Potency of Selected 2-Aminothiazole Compounds on Protein Kinase CK2.
著者: Lindenblatt, D. / Nickelsen, A. / Applegate, V.M. / Jose, J. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: ACS Omega / 年: 2019
タイトル: Diacritic Binding of an Indenoindole Inhibitor by CK2a Paralogs Explored by a Reliable Path to Atomic Resolution CK2a' Structures.
著者: Lindenblatt, D. / Nickelsen, A. / Applegate, V.M. / Hochscherf, J. / Witulski, B. / Bouaziz, Z. / Marminon, C. / Bretner, M. / Le Borgne, M. / Jose, J. / Niefind, K.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月5日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / software
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _software.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,2547
ポリマ－83,3712
非ポリマー8835
水6,936385
1
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0793
ポリマ－41,6851
非ポリマー3932
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1754
ポリマ－41,6851
非ポリマー4893
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.891, 127.891, 124.334
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERHISHIS(chain 'A' and (resid 2 through 18 or resid 20...AA2 - 1816 - 32
12PROPROGLUGLU(chain 'A' and (resid 2 through 18 or resid 20...AA20 - 2734 - 41
13HISHISPHEPHE(chain 'A' and (resid 2 through 18 or resid 20...AA29 - 11343 - 127
14HISHISPROPRO(chain 'A' and (resid 2 through 18 or resid 20...AA115 - 295129 - 309
15ALAALAGLNGLN(chain 'A' and (resid 2 through 18 or resid 20...AA297 - 331311 - 345
26SERSERHISHIS(chain 'B' and (resid 2 through 18 or resid 20...BB2 - 1816 - 32
27PROPROGLUGLU(chain 'B' and (resid 2 through 18 or resid 20...BB20 - 2734 - 41
28HISHISPHEPHE(chain 'B' and (resid 2 through 18 or resid 20...BB29 - 11343 - 127
29HISHISPROPRO(chain 'B' and (resid 2 through 18 or resid 20...BB115 - 295129 - 309
210ALAALAGLNGLN(chain 'B' and (resid 2 through 18 or resid 20...BB297 - 331311 - 345

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 41685.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-N4N / 3-[(4-pyridin-2-yl-1,3-thiazol-2-yl)amino]benzoic acid


分子量: 297.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H11N3O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: reservoir composition: 30 % (w/v) PEG8000, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate, pH 6.5; crystallization drop composition before equilibration: 0.01 ml reservoir solution plus 0.02 ...詳細: reservoir composition: 30 % (w/v) PEG8000, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate, pH 6.5; crystallization drop composition before equilibration: 0.01 ml reservoir solution plus 0.02 ml enzyme stock solution (6 mg/ml enzyme, 0.5 M NaCl, 25 mM Tris/HCl, pH 8.5); the 2-aminothiazole-type inhibitor 17 was introduced by extensive soaking

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9202 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9202 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.756→89.148 Å / Num. obs: 68306 / % possible obs: 66.5 % / 冗長度: 17.4 % / Biso Wilson estimate: 34.62 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.08 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 1.756→1.796 Å / 冗長度: 15.5 % / Rmerge(I) obs: 1.822 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 3417 / CC1/2: 0.662 / Rpim(I) all: 0.475 / Rrim(I) all: 1.884 / Rsym value: 1.822 / % possible all: 12.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17.1_3660精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6HME

6hme


解像度: 1.756→57.19 Å / SU ML: 0.1826 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.2362
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2044 1360 1.99 %1360
Rwork0.1817 ---
obs0.1822 68305 63.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 42.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.756→57.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5597 0 57 385 6039
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00515844
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77947911
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0513811
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00481022
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.96942202
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.756-1.80.363930.3021172X-RAY DIFFRACTION1.66
1.8-1.870.2712180.2924812X-RAY DIFFRACTION7.89
1.87-1.950.3166440.26982258X-RAY DIFFRACTION21.83
1.95-2.060.2582850.23224030X-RAY DIFFRACTION38.86
2.06-2.180.25371450.22256897X-RAY DIFFRACTION66.57
2.18-2.350.25012080.214110301X-RAY DIFFRACTION99.03
2.35-2.590.22312060.202710447X-RAY DIFFRACTION99.99
2.59-2.960.2242190.196310497X-RAY DIFFRACTION99.99
2.96-3.730.20362150.172110562X-RAY DIFFRACTION99.99
3.74-57.190.17642170.163110969X-RAY DIFFRACTION99.87
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.62274362585-0.7245802684190.827686096940.986841438352-0.5452924232241.357761598950.06840124149430.0381230035918-0.128898506575-0.119980653546-0.063956518087-0.05024124323960.1062933357240.1689156278343.6766622901E-50.2813626857790.008962319828680.03246469767570.284380513318-0.01624561106910.2402255411762.21019065315-48.881664183215.6290577774
20.659894390953-0.764683522107-0.355169226431.457467803740.8988595629020.7811025657-0.532972757608-0.547782796304-0.2245797388110.6850247254950.2156373521050.3304249997090.5050913285740.0167177731698-0.02654362973180.462592285670.126240273435-0.03114853632520.556081431115-0.05898281970360.3582466590322.3239728612-39.280467355131.1933988752
31.73033384277-0.946284295344-0.233369043171.644799926190.305693530792.23611314553-0.108768441725-0.2731520278450.05734222217770.1207839306370.1693341225240.0122368448780.0630333208403-0.1386149290010.006232866125190.2134824443450.03083549136920.002058372215590.305138373268-0.007103702059780.233637704583-17.1332203707-38.374126493326.1439377276
40.7867274921610.7332451766330.7664581233652.673853788990.4249868876381.68597264227-0.1033699175450.120234394980.0658933542157-0.1371983091630.0599286074441-0.105870105612-0.2466520542130.04672768598470.0006563603775880.130373756391-0.01889494397870.05030557521660.211759206945-0.05663725307210.180025470003-14.9835748188-60.73641792444.7524617366
50.1515111400560.1451433765-0.08512823996730.134548336864-0.08000693418430.04519157569290.294798337654-0.8061327707190.1962638107450.629496860464-0.4839521780060.220526876577-0.1657920685190.261658850385-0.001186233166110.573835267155-0.1204021388390.0882564657410.644935657808-0.1156942963820.435790215039-23.1709587858-61.099846372161.5561009193
61.838845356640.75804366416-0.5191323567511.93285563185-0.2147738891212.167458731460.122748296323-0.327013078738-0.01002612794190.212237343580.01646593055920.003564749798940.1043516200440.117859539580.01610999381880.171693613485-0.0367946058298-0.01992774360760.319186653595-0.04696162260950.217363502147-24.9231914112-79.7463752555.9986079388
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 108 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 109 through 129 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 130 through 332 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2 through 108 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 109 through 129 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 130 through 333 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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