[日本語] English
万見
- PDB-6tat: Structure of the five-fold capsomer of the dArc2 capsid -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tat
タイトルStructure of the five-fold capsomer of the dArc2 capsid
要素Activity-regulated cytoskeleton associated protein 2
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / dArc / Gag / Virus / VLP
機能・相同性Ty3 transposon capsid-like protein / Ty3 transposon capsid-like protein / virus-like capsid / extracellular vesicle / structural molecule activity / RNA binding / identical protein binding / membrane / Activity-regulated cytoskeleton associated protein 2
機能・相同性情報
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Erlendsson, S. / Morado, D.R. / Shepherd, J.D. / Briggs, J.A.G.
資金援助 デンマーク, 米国, 英国, 3件
組織認可番号国
Novo Nordisk FoundationNNF17OC0030788 デンマーク
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01-MH112766 米国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
引用ジャーナル: Nat Neurosci / 年: 2020
タイトル: Structures of virus-like capsids formed by the Drosophila neuronal Arc proteins.
著者: Simon Erlendsson / Dustin R Morado / Harrison B Cullen / Cedric Feschotte / Jason D Shepherd / John A G Briggs /
要旨: Arc, a neuronal gene that is critical for synaptic plasticity, originated through the domestication of retrotransposon Gag genes and mediates intercellular messenger RNA transfer. We report high- ...Arc, a neuronal gene that is critical for synaptic plasticity, originated through the domestication of retrotransposon Gag genes and mediates intercellular messenger RNA transfer. We report high-resolution structures of retrovirus-like capsids formed by Drosophila dArc1 and dArc2 that have surface spikes and putative internal RNA-binding domains. These data demonstrate that virus-like capsid-forming properties of Arc are evolutionarily conserved and provide a structural basis for understanding their function in intercellular communication.
履歴
登録2019年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年7月10日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-10427
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10427
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 2
B: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 2
C: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 2
D: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 2
E: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,2845
ポリマ－113,2845
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area10610 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area49230 Å2
手法PISA

-
要素

#1: タンパク質
Activity-regulated cytoskeleton associated protein 2 / dArc2


分子量: 22656.734 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Arc2, CG13941 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7JV70

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: dArc2 Capsids / タイプ: CELL
詳細: The five-fold dArc2 capsomer map is generated by symmetry expansion, sub-boxing and local refinement.
Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / プラスミド: pGEX 4T1
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
250 mMTrisC4H11NO31
31 mMDTTC4H10O2S21
450 uMzinc clorideZnCl21
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: dArc2 capsids
試料支持詳細: 25 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 35 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 75 / 利用したフレーム数/画像: 1-75

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2SerialEM3.7画像取得
3DigitalMicrograph画像取得
5RELION3CTF補正
6CTFFIND4CTF補正Defoci Estimation
9PHENIX1.16モデルフィッティング
10Coot0.8.9.1モデルフィッティング
11UCSF Chimera1.13.1モデルフィッティング
13PHENIX1.16モデル精密化
14RELION3初期オイラー角割当
15RELION3最終オイラー角割当
17RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 21348
詳細: From 1779 initial dArc2 icosahedral capsids, we performed symmetry expansion as implemented in RELION, to calculate the positions and orientations for each of the 106,740 asymmetric units for ...詳細: From 1779 initial dArc2 icosahedral capsids, we performed symmetry expansion as implemented in RELION, to calculate the positions and orientations for each of the 106,740 asymmetric units for dArc2, centered at the five-fold capsomeres. We extracted individual capsomeres using a box size of 148 pixels. For the five-fold capsomeres we removed the redundant five-fold symmetrized capsomeres leaving 21,348 particles.
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21348 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6GSE

6gse


Accession code: 6GSE / Source name: PDB / タイプ: experimental model

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る