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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t7o
タイトルX-ray structure of the C-terminal domain of S. aureus Hibernating Promoting Factor (CTD-SaHPF)
要素Ribosome hibernation promotion factor
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / HPF / Ribosome / Staphylococcus aureus / Hibernating Promoting Factor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of translational elongation / ribosomal small subunit binding / cytosolic small ribosomal subunit
類似検索 - 分子機能
Sigma 54 modulation/S30EA ribosomal protein, C-terminal domain / Ribosome hibernation promoting factor, long/plastid / Sigma 54 modulation/S30EA ribosomal protein, C-terminal / Sigma 54 modulation/S30EA ribosomal protein, C-terminal domain superfamily / Sigma 54 modulation/S30EA ribosomal protein C terminus / : / Ribosome hibernation promoting factor/RaiA / Ribosome hibernation promotion factor-like / Sigma 54 modulation protein / S30EA ribosomal protein / SHC Adaptor Protein ...Sigma 54 modulation/S30EA ribosomal protein, C-terminal domain / Ribosome hibernation promoting factor, long/plastid / Sigma 54 modulation/S30EA ribosomal protein, C-terminal / Sigma 54 modulation/S30EA ribosomal protein, C-terminal domain superfamily / Sigma 54 modulation/S30EA ribosomal protein C terminus / : / Ribosome hibernation promoting factor/RaiA / Ribosome hibernation promotion factor-like / Sigma 54 modulation protein / S30EA ribosomal protein / SHC Adaptor Protein / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome hibernation promotion factor
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.60003624659 Å
データ登録者Fatkhullin, B.F. / Khusainov, I.S. / Ayupov, R.K. / Gabdulkhakov, A.G. / Tishchenko, S.V. / Validov, S.Z. / Yusupov, M.M.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号
Russian Science Foundation16 - 14 - 10014 ロシア
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / : 2020
タイトル: Dimerization of long hibernation promoting factor from Staphylococcus aureus: Structural analysis and biochemical characterization.
著者: Usachev, K.S. / Fatkhullin, B.F. / Klochkova, E.A. / Miftakhov, A.K. / Golubev, A.A. / Bikmullin, A.G. / Nurullina, L.I. / Garaeva, N.S. / Islamov, D.R. / Gabdulkhakov, A.G. / Lekontseva, N.V. ...著者: Usachev, K.S. / Fatkhullin, B.F. / Klochkova, E.A. / Miftakhov, A.K. / Golubev, A.A. / Bikmullin, A.G. / Nurullina, L.I. / Garaeva, N.S. / Islamov, D.R. / Gabdulkhakov, A.G. / Lekontseva, N.V. / Tishchenko, S.V. / Balobanov, V.A. / Khusainov, I.S. / Yusupov, M.M. / Validov, S.Z.
履歴
登録2019年10月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2019年12月11日ID: 5OOX
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosome hibernation promotion factor
B: Ribosome hibernation promotion factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9062
ポリマ-15,9062
非ポリマー00
1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area7220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.855, 45.855, 117.644
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Ribosome hibernation promotion factor / HPF / Hibernation promoting factor SaHPF


分子量: 7952.952 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
: NCTC 8325 / 遺伝子: hpf, SAOUHSC_00767 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2G055
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.15M Citric acid pH 4.0, 24% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→36.16457163 Å / Num. obs: 17357 / % possible obs: 99.92 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 27.975365495 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.04471 / Net I/σ(I): 28.12
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / Rmerge(I) obs: 0.6317 / Num. unique obs: 1692 / CC1/2: 0.972 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K2T
解像度: 1.60003624659→36.16457163 Å / SU ML: 0.155106686486 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37638092041 / 位相誤差: 17.956622541
Rfactor反射数%反射
Rfree0.181925377601 868 5.00403551251 %
Rwork0.161160975759 --
obs0.162230671118 17346 99.9251108935 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 35.8629018638 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.60003624659→36.16457163 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数960 0 0 59 1019
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01250880974861021
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.143201314121371
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0717987382046150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00684862715013178
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9352833292399
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.60003624659-1.70030.2255430780871410.1405171278962688X-RAY DIFFRACTION99.7883597884
1.7003-1.83160.2052906823531420.1377988616772680X-RAY DIFFRACTION99.9291784703
1.8316-2.01590.1877898189911410.1219146136032685X-RAY DIFFRACTION99.9292786421
2.0159-2.30750.1642739430931430.1366749712662723X-RAY DIFFRACTION99.930264993
2.3075-2.9070.1891774425161460.1777127454772763X-RAY DIFFRACTION100
2.907-36.164571630.1790268059051550.1691566573822939X-RAY DIFFRACTION99.9676898223

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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