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万見
- PDB-6t3v: Psychrophilic aromatic amino acids aminotransferase from Psychrob... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t3v
タイトルPsychrophilic aromatic amino acids aminotransferase from Psychrobacter sp. B6 cocrystalized with substrate analog - malic acid
要素Aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / psychrophilic / aminotranasferase / cold-adapted / enzyme / complex / malic acid / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの / amino acid metabolic process / transaminase activity / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-hydroxybutanedioic acid / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Psychrobacter sp. B6 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Rutkiewicz, M. / Bujacz, A. / Rum, J. / Bujacz, G.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2016/21/B/ST5/00555 ポーランド
引用
ジャーナル: Materials / 年: 2021
タイトル: Structural Evidence of Active Site Adaptability towards Different Sized Substrates of Aromatic Amino Acid Aminotransferase from Psychrobacter Sp. B6.
著者: Bujacz, A. / Rum, J. / Rutkiewicz, M. / Pietrzyk-Brzezinska, A.J. / Bujacz, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Crystal structure and enzymatic properties of a broad substrate-specificity psychrophilic aminotransferase from the Antarctic soil bacterium Psychrobacter sp. B6.
著者: Bujacz, A. / Rutkiewicz-Krotewicz, M. / Nowakowska-Sapota, K. / Turkiewicz, M.
履歴
登録2019年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5803
ポリマ－44,1991
非ポリマー3812
水9,188510
1
A: Aminotransferase
ヘテロ分子

A: Aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1616
ポリマ－88,3982
非ポリマー7624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area7990 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area28420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.209, 90.209, 241.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Aminotransferase


分子量: 44199.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Psychrobacter sp. B6 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: C7E5X4, 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-LMR / (2S)-2-hydroxybutanedioic acid / L-Malate / L-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 510 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.71 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.1 M DL-malic acid pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→50 Å / Num. obs: 72901 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.048 / Net I/σ(I): 16.1 / Num. measured all: 993205
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.62-1.68100.3957551.018178.1
1.68-1.7511.70.32769731.111194.5
1.75-1.8214.60.2473341.114199.5
1.82-1.9214.60.16573691.121199.6
1.92-2.0414.60.1173921.072199.7
2.04-2.214.50.07974531.038199.8
2.2-2.4214.50.06274681.022199.9
2.42-2.7714.30.05575350.9681100
2.77-3.4913.70.05276561.055199.9
3.49-5012.80.04179660.958198.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RKC

4rkc


解像度: 1.62→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / SU B: 2.287 / SU ML: 0.036 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1637 3674 5 %RANDOM
Rwork0.1236 ---
obs0.1256 69085 97.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 120.3 Å2 / Biso mean: 37.709 Å2 / Biso min: 20.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20.07 Å20 Å2
2--0.14 Å2-0 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.62→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3101 0 24 510 3635
Biso mean--34.9 48.85 -
残基数----398
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0193334
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6311.9634554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6475443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.46324.581155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.88315566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2091518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2497
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212580
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.81733333
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free23.041596
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded12.52753653
LS精密化 シェル解像度: 1.62→1.66 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.172 231 -
Rwork0.124 3911 -
obs--76.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.29710.0561-0.29610.0228-0.09530.423-0.0227-0.0203-0.01020.0148-0.0357-0.0168-0.04810.10290.05840.0765-0.016-0.05830.07010.01610.046537.187742.754727.9031
20.1084-0.16160.04340.3342-0.03960.3751-0.074-0.0094-0.03750.1040.06380.0478-0.0191-0.04270.01020.06680.01910.02890.05340.00150.0316.167535.273136.3386
30.24690.07880.08990.54350.20950.4653-0.1097-0.043-0.00070.08230.0105-0.0363-0.04980.05450.09920.11620.0364-0.0430.03110.00530.04836.657844.914945.4997
400000000000000-00.0244000.024400.0244000
500000000000000-00.0244000.024400.0244000
600000000000000-00.0244000.024400.0244000
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 66
2X-RAY DIFFRACTION2A67 - 287
3X-RAY DIFFRACTION3A288 - 397

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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