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万見
- PDB-6swe: IC2 head of cryo-EM structure of a full archaeal ribosomal transl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6swe
タイトルIC2 head of cryo-EM structure of a full archaeal ribosomal translation initiation complex devoid of aIF1 in P. abyssi
要素
  • (30S ribosomal protein ...) x 11
  • 16S ribosomal RNA
  • 50S ribosomal protein L7Ae
  • Translation initiation factor 1A
  • initiator Met-tRNA fMet from E. coli (A1U72 variant)
キーワードRIBOSOME / Translation initiation / cryo-EM / tRNA / evolution / archaea / rRNA modifications
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / translation initiation factor activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation ...ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / translation initiation factor activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S27ae / Ribosomal protein S9, archaeal / Ribosomal protein S13, archaeal / Ribosomal protein S3, archaeal / Ribosomal protein S7, archaeal / Ribosomal protein S19e, archaeal / Ribosomal protein S14, type Z, archaeal / Diphtheria Toxin Repressor; domain 2 / Translation initiation factor 1A (eIF-1A), conserved site ...Ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S27ae / Ribosomal protein S9, archaeal / Ribosomal protein S13, archaeal / Ribosomal protein S3, archaeal / Ribosomal protein S7, archaeal / Ribosomal protein S19e, archaeal / Ribosomal protein S14, type Z, archaeal / Diphtheria Toxin Repressor; domain 2 / Translation initiation factor 1A (eIF-1A), conserved site / Eukaryotic initiation factor 1A signature. / eukaryotic translation initiation factor 1A / Translation initiation factor 1A (eIF-1A) / Ribosomal Protein S14/S29 / 30s Ribosomal Protein S14; Chain N / Ribosomal protein S10 / Ribosomal Protein S7 / Ribosomal protein S7/S5 / RNA-binding domain, S1, IF1 type / Translation initiation factor 1A / IF-1 / S1 domain IF1 type profile. / Ribosomal protein L7Ae, archaea / Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S27a / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S19e / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17 / Ribosomal protein S28e conserved site / Ribosomal protein S28e signature. / Ribosomal protein S28e / Ribosomal protein S28e / Ribosomal protein S5/S7, eukaryotic/archaeal / Nucleic acid-binding proteins / Ribosomal protein L7Ae conserved site / Ribosomal protein L7Ae signature. / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / : / Ribosomal protein S14/S29 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Few Secondary Structures / Irregular / Ribosomal protein S10, conserved site / Ribosomal protein S10 signature. / Ribosomal protein S14, conserved site / Ribosomal protein S14 signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / KH domain / Type-2 KH domain profile. / K Homology domain, type 2 / Ribosomal protein S3, C-terminal / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal protein S3, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein S15/S19, conserved site / Ribosomal protein S19 signature. / Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S19/S15 / Ribosomal protein S19/S15, superfamily / Ribosomal protein S19 / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein S13 / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / Ribosomal protein S13/S18 / Ribosomal protein S13 family profile. / Ribosomal protein S14 / Ribosomal protein S14p/S29e / K homology domain-like, alpha/beta / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Ribosomal protein S9, conserved site / Ribosomal protein S9 signature. / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S10 domain / Ribosomal protein S10 domain superfamily / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S5/S7 / Ribosomal protein S7 domain / Ribosomal protein S7 domain superfamily / Ribosomal protein S7p/S5e / Ribosomal protein S9
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein eS31 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein uS10 ...RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein eS31 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Translation initiation factor 1A / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein uS3
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Pyrococcus abyssi (古細菌)
Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Coureux, P.-D. / Mechulam, Y. / Schmitt, E.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-17-CE11-0037 フランス
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM study of an archaeal 30S initiation complex gives insights into evolution of translation initiation.
著者: Pierre-Damien Coureux / Christine Lazennec-Schurdevin / Sophie Bourcier / Yves Mechulam / Emmanuelle Schmitt /
要旨: Archaeal translation initiation occurs within a macromolecular complex containing the small ribosomal subunit (30S) bound to mRNA, initiation factors aIF1, aIF1A and the ternary complex aIF2:GDPNP: ...Archaeal translation initiation occurs within a macromolecular complex containing the small ribosomal subunit (30S) bound to mRNA, initiation factors aIF1, aIF1A and the ternary complex aIF2:GDPNP:Met-tRNA. Here, we determine the cryo-EM structure of a 30S:mRNA:aIF1A:aIF2:GTP:Met-tRNA complex from Pyrococcus abyssi at 3.2 Å resolution. It highlights archaeal features in ribosomal proteins and rRNA modifications. We find an aS21 protein, at the location of eS21 in eukaryotic ribosomes. Moreover, we identify an N-terminal extension of archaeal eL41 contacting the P site. We characterize 34 N-acetylcytidines distributed throughout 16S rRNA, likely contributing to hyperthermostability. Without aIF1, the 30S head is stabilized and initiator tRNA is tightly bound to the P site. A network of interactions involving tRNA, mRNA, rRNA modified nucleotides and C-terminal tails of uS9, uS13 and uS19 is observed. Universal features and domain-specific idiosyncrasies of translation initiation are discussed in light of ribosomal structures from representatives of each domain of life.
履歴
登録2019年9月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02020年2月19日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10324
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
2: 16S ribosomal RNA
H: 30S ribosomal protein S7
K: 30S ribosomal protein S9
L: 30S ribosomal protein S10
O: 30S ribosomal protein S13
P: 30S ribosomal protein S14 type Z
S: 30S ribosomal protein S17e
T: 30S ribosomal protein S19
U: 30S ribosomal protein S19e
X: 30S ribosomal protein S28e
Y: 30S ribosomal protein S27ae
Z: 30S ribosomal protein S3
3: 50S ribosomal protein L7Ae
4: initiator Met-tRNA fMet from E. coli (A1U72 variant)
6: Translation initiation factor 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)338,35724
ポリマ－338,09715
非ポリマー2609
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area64330 Å2
ΔGint-510 kcal/mol
Surface area126660 Å2
手法PISA

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 24

#1: RNA鎖 16S ribosomal RNA


分子量: 152069.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)
#14: RNA鎖 initiator Met-tRNA fMet from E. coli (A1U72 variant)


分子量: 5761.509 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / Variant: A1U72 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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30S ribosomal protein ... , 11種, 11分子 HKLOPSTUXYZ

#2: タンパク質 30S ribosomal protein S7


分子量: 24662.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V109
#3: タンパク質 30S ribosomal protein S9


分子量: 15293.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V195
#4: タンパク質 30S ribosomal protein S10


分子量: 11795.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V0V6
#5: タンパク質 30S ribosomal protein S13


分子量: 16992.912 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1A0
#6: タンパク質 30S ribosomal protein S14 type Z


分子量: 6644.064 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P62012
#7: タンパク質 30S ribosomal protein S17e


分子量: 8059.528 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V0G0
#8: タンパク質 30S ribosomal protein S19


分子量: 15307.319 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1T9
#9: タンパク質 30S ribosomal protein S19e


分子量: 17422.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V0G8
#10: タンパク質 30S ribosomal protein S28e


分子量: 8102.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P61029
#11: タンパク質 30S ribosomal protein S27ae


分子量: 5992.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P61238
#12: タンパク質 30S ribosomal protein S3


分子量: 23472.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1U1

-
タンパク質 , 2種, 2分子 36

#13: タンパク質 50S ribosomal protein L7Ae / Ribosomal protein L8e


分子量: 13442.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P62008
#15: タンパク質 Translation initiation factor 1A / aIF-1A


分子量: 13078.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
株: GE5 / Orsay / 遺伝子: eIF1A, aif1A, PYRAB05910, PAB2441 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9V138

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非ポリマー , 3種, 27分子

#16: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#17: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#18: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Archaeal translation initiation complex devoid of aIF1 - IC2 headRIBOSOME#1-#150MULTIPLE SOURCES
230SCOMPLEX#1-#131NATURAL
3initiator Met-tRNA fMet from E. coli (A1U72 variant)COMPLEX#141RECOMBINANT
4translation initiation factor 1ACOMPLEX#151RECOMBINANT
分子量値: 1.05 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)272844
23Escherichia coli (大腸菌)562
34Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)272844
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Escherichia coli (大腸菌)562
24Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 6.7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 142000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0124197
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.90235009
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.2313574
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0554244
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062641

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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