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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6swe | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | IC2 head of cryo-EM structure of a full archaeal ribosomal translation initiation complex devoid of aIF1 in P. abyssi | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | RIBOSOME / Translation initiation / cryo-EM / tRNA / evolution / archaea / rRNA modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / translation initiation factor activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation ...ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / translation initiation factor activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Coureux, P.-D. / Mechulam, Y. / Schmitt, E. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM study of an archaeal 30S initiation complex gives insights into evolution of translation initiation. 著者: Pierre-Damien Coureux / Christine Lazennec-Schurdevin / Sophie Bourcier / Yves Mechulam / Emmanuelle Schmitt / ![]() 要旨: Archaeal translation initiation occurs within a macromolecular complex containing the small ribosomal subunit (30S) bound to mRNA, initiation factors aIF1, aIF1A and the ternary complex aIF2:GDPNP: ...Archaeal translation initiation occurs within a macromolecular complex containing the small ribosomal subunit (30S) bound to mRNA, initiation factors aIF1, aIF1A and the ternary complex aIF2:GDPNP:Met-tRNA. Here, we determine the cryo-EM structure of a 30S:mRNA:aIF1A:aIF2:GTP:Met-tRNA complex from Pyrococcus abyssi at 3.2 Å resolution. It highlights archaeal features in ribosomal proteins and rRNA modifications. We find an aS21 protein, at the location of eS21 in eukaryotic ribosomes. Moreover, we identify an N-terminal extension of archaeal eL41 contacting the P site. We characterize 34 N-acetylcytidines distributed throughout 16S rRNA, likely contributing to hyperthermostability. Without aIF1, the 30S head is stabilized and initiator tRNA is tightly bound to the P site. A network of interactions involving tRNA, mRNA, rRNA modified nucleotides and C-terminal tails of uS9, uS13 and uS19 is observed. Universal features and domain-specific idiosyncrasies of translation initiation are discussed in light of ribosomal structures from representatives of each domain of life. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 523.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 404.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 65.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 107.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 2種, 2分子 24
#1: RNA鎖 | 分子量: 152069.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#14: RNA鎖 | 分子量: 5761.509 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-30S ribosomal protein ... , 11種, 11分子 HKLOPSTUXYZ
#2: タンパク質 | 分子量: 24662.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V109 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 15293.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V195 |
#4: タンパク質 | 分子量: 11795.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V0V6 |
#5: タンパク質 | 分子量: 16992.912 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1A0 |
#6: タンパク質 | 分子量: 6644.064 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P62012 |
#7: タンパク質 | 分子量: 8059.528 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V0G0 |
#8: タンパク質 | 分子量: 15307.319 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1T9 |
#9: タンパク質 | 分子量: 17422.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V0G8 |
#10: タンパク質 | 分子量: 8102.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P61029 |
#11: タンパク質 | 分子量: 5992.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P61238 |
#12: タンパク質 | 分子量: 23472.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1U1 |
-タンパク質 , 2種, 2分子 36
#13: タンパク質 | 分子量: 13442.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P62008 |
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#15: タンパク質 | 分子量: 13078.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: GE5 / Orsay / 遺伝子: eIF1A, aif1A, PYRAB05910, PAB2441 / 発現宿主: ![]() ![]() |
-非ポリマー , 3種, 27分子 




#16: 化合物 | ChemComp-MG / #17: 化合物 | ChemComp-ZN / | #18: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 1.05 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 6.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 142000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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