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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6sve | ||||||
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タイトル | Protein allostery of the WW domain at atomic resolution: pCdc25C bound structure | ||||||
要素 | Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 | ||||||
キーワード | PEPTIDE BINDING PROTEIN / STRUCTURE FROM CYANA 3.98.12 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / postsynaptic cytosol / negative regulation of SMAD protein signal transduction ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / postsynaptic cytosol / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / protein peptidyl-prolyl isomerization / phosphoserine residue binding / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / : / ciliary basal body / positive regulation of GTPase activity / regulation of cytokinesis / negative regulation of protein binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / phosphoprotein binding / synapse organization / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / regulation of protein phosphorylation / regulation of protein stability / tau protein binding / negative regulation of protein catabolic process / neuron differentiation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ISG15 antiviral mechanism / beta-catenin binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein binding / midbody / regulation of gene expression / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / positive regulation of protein phosphorylation / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
データ登録者 | Strotz, D. / Orts, J. / Friedmann, M. / Guntert, P. / Vogeli, B. / Riek, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2020 タイトル: Protein Allostery at Atomic Resolution. 著者: Strotz, D. / Orts, J. / Kadavath, H. / Friedmann, M. / Ghosh, D. / Olsson, S. / Chi, C.N. / Pokharna, A. / Guntert, P. / Vogeli, B. / Riek, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6sve.cif.gz | 407.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6sve.ent.gz | 359.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6sve.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sv/6sve ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sv/6sve | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 6svcC 6svhC C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
その他のデータベース |
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-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4105.579 Da / 分子数: 1 / 変異: S18N, W34F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIN1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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NMR実験 | Sample state: isotropic / タイプ: NOESY |
-試料調製
詳細 | タイプ: solution 内容: 1.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Pin1 WW domain, 4.8 mM pCdc25C, 97% H2O/3% D2O Label: 15N/13C sample / 溶媒系: 97% H2O/3% D2O | ||||||||||||
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試料 |
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試料状態 | 詳細: 10 mM K2PO4, 100 mM NaCl, 0.02 % NaN3 / イオン強度: 0.15 M / Label: pCdc25C bound WW domain / pH: 6 / 圧: AMBIENT bar / 温度: 277.15 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 700 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |