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- PDB-6spv: Crystal structure of PDZ1-2 from PSD-95 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6spv
タイトルCrystal structure of PDZ1-2 from PSD-95
要素Disks large homolog 4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PSD-95 fragment / clustering / protein-complex / receptor-binding / membrane associated
機能・相同性
機能・相同性情報


LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / NrCAM interactions / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / receptor localization to synapse / vocalization behavior ...LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / NrCAM interactions / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / receptor localization to synapse / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / neuron spine / protein localization to synapse / Synaptic adhesion-like molecules / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / AMPA glutamate receptor clustering / cellular response to potassium ion / dendritic spine morphogenesis / Trafficking of AMPA receptors / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / RHO GTPases activate CIT / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / Neurexins and neuroligins / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / social behavior / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / Signaling by ERBB4 / neuromuscular process controlling balance / Long-term potentiation / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission / D1 dopamine receptor binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / learning / PDZ domain binding / adherens junction / establishment of protein localization / synaptic membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / cell-cell adhesion / kinase binding / endocytic vesicle membrane / cell junction / synaptic vesicle / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / signal transduction / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Rodzli, N. / Levy, C.W. / Prince, S.M.
引用
ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2020
タイトル: The Dual PDZ Domain from Postsynaptic Density Protein 95 Forms a Scaffold with Peptide Ligand.
著者: Rodzli, N.A. / Lockhart-Cairns, M.P. / Levy, C.W. / Chipperfield, J. / Bird, L. / Baldock, C. / Prince, S.M.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2019
タイトル: How the dual PDZ domain from Postsynaptic density protein 95 clusters ion channels and receptors.
著者: Rodzli, N. / Lockhart-Cairns, M.P. / Levy, C.W. / Chipperfield, J. / Bird, L. / Baldock, C. / Prince, S.M.
履歴
登録2019年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22020年8月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1762
ポリマ－20,8691
非ポリマー3071
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, conformation dependent oligomer present at higher concentrations
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area350 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area11130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.380, 50.380, 178.270
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-436-

HOH

21A-439-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 20868.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG4, PSD95 / プラスミド: pOPINF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P78352
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.86 % / 解説: Bi-pyramid
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M calcium acetate; 0.1 M sodium cacodylate; 40% v/v PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→48.48 Å / Num. obs: 14015 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 11.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 24.4
反射 シェル解像度: 2.04→2.09 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.547 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 5594 / CC1/2: 0.851 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073 2014/05/25精密化
xia2データ削減
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
pointlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3rl7, 3rl8

3rl7

3rl8


解像度: 2.04→48.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / WRfactor Rfree: 0.28 / WRfactor Rwork: 0.237 / SU B: 14.136 / SU ML: 0.206 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.185 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2597 735 -
Rwork0.2244 13259 -
all0.226 --
obs-13994 99.389 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.303 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.256 Å20 Å2-0 Å2
2---0.256 Å2-0 Å2
3---0.513 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→48.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1416 0 20 40 1476
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0191540
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9961.9932080
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2235204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.3272562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.50715273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.216158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211157
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1790.2527
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2940.2955
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.10.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1660.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1320.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4362.751798
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5654.109999
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7523.125742
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8894.581078
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.10723.3012007
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.04-2.0930.319430.277977104797.42120.242
2.093-2.150.282590.26490699197.37640.235
2.15-2.2120.251580.248936100399.10270.21
2.212-2.280.302500.25788593699.89320.218
2.28-2.3550.277320.25389793199.78520.213
2.355-2.4370.341340.2618538871000.222
2.437-2.5290.298390.26784588699.77430.227
2.529-2.6320.295530.27577083498.68110.239
2.632-2.7490.282340.277577911000.242
2.749-2.8820.368400.27472676799.86960.259
2.882-3.0380.373430.25666170599.85820.247
3.038-3.2210.305420.266657071000.261
3.221-3.4430.258320.2536106421000.261
3.443-3.7170.209390.2156460499.83440.223
3.717-4.0690.277290.252155299.63770.225
4.069-4.5460.182390.1714705091000.208
4.546-5.2410.247280.1554094371000.192
5.241-6.40.195100.2193773871000.259
6.4-8.9740.259150.20127228899.65280.252
8.974-48.480.234160.22115717598.85710.274
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9983-0.1990.41354.29410.19157.04350.3869-0.16520.1446-0.30130.3830.0621-0.9537-0.8731-0.76990.26390.11350.15130.43170.19530.135514.94233.795-0.083
22.51930.27680.26255.7973-5.22259.0799-0.0076-0.1107-0.16890.4381.01840.7508-0.1631-0.8872-1.01080.20710.0590.03780.73630.36960.2310.2511.27124.461
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionLabel asym-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA62 - 150
2X-RAY DIFFRACTION2ALLA157 - 245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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