[日本語] English
万見
- PDB-6soz: Glycosylated Trypanosoma brucei transferrin receptor in complex w... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6soz
タイトルGlycosylated Trypanosoma brucei transferrin receptor in complex with human transferrin
要素
  • ESAG6, subunit of heterodimeric transferrin receptor
  • ESAG7, subunit of heterodimeric transferrin receptor
  • Serotransferrin
キーワードPROTEIN BINDING / Trypanosoma brucei Trypanosome Transferrin receptor Transferrrin Cell surface
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / basal part of cell / evasion of host immune response / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / clathrin-coated pit / positive regulation of phosphorylation ...iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / basal part of cell / evasion of host immune response / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / clathrin-coated pit / positive regulation of phosphorylation / ERK1 and ERK2 cascade / ferric iron binding / osteoclast differentiation / basal plasma membrane / cellular response to iron ion / actin filament organization / Iron uptake and transport / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ferrous iron binding / regulation of protein stability / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Platelet degranulation / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / antibacterial humoral response / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / early endosome / blood microparticle / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Trypanosome variant surface glycoprotein, A-type, N-terminal domain / Trypanosome variant surface glycoprotein (A-type) / Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin ...Trypanosome variant surface glycoprotein, A-type, N-terminal domain / Trypanosome variant surface glycoprotein (A-type) / Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serotransferrin / ESAG6, subunit of heterodimeric transferrin receptor / ESAG7, subunit of heterodimeric transferrin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Trevor, C. / Carrington, M. / Higgins, M.K.
資金援助4件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/R001138/1
Biotechnology and Biological Sciences Research Council
Wellcome Trust
Engineering and Physical Sciences Research CouncilNS/A000059/1
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: Structure of the trypanosome transferrin receptor reveals mechanisms of ligand recognition and immune evasion.
著者: Trevor, C.E. / Gonzalez-Munoz, A.L. / Macleod, O.J.S. / Woodcock, P.G. / Rust, S. / Vaughan, T.J. / Garman, E.F. / Minter, R. / Carrington, M. / Higgins, M.K.
履歴
登録2019年8月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ESAG6, subunit of heterodimeric transferrin receptor
B: ESAG7, subunit of heterodimeric transferrin receptor
C: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,19711
ポリマ－156,6593
非ポリマー2,5388
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14440 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area51180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.180, 117.870, 134.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.450, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 ESAG6, subunit of heterodimeric transferrin receptor


分子量: 43898.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: 13J3.10
発現宿主: Cricetulus longicaudatus (オナガキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q8WPU1
#2: タンパク質 ESAG7, subunit of heterodimeric transferrin receptor


分子量: 37671.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: 13J3.09
発現宿主: Cricetulus longicaudatus (オナガキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q8WPU2
#3: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 75088.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TF, PRO1400 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02787

-
糖 , 3種, 7分子

#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 1種, 1分子

#7: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 12% (w/v) PEG 5000 MME, 12% 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1 M MES, pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.42→39.6 Å / Num. obs: 25075 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.988 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 3.42→3.48 Å / Num. unique obs: 1291 / CC1/2: 0.692

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.42→39.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.506
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 1239 4.94 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.212 25066 99 %-
原子変位パラメータBiso max: 297.17 Å2 / Biso mean: 216.96 Å2 / Biso min: 118.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-65.6813 Å20 Å2-31.3159 Å2
2---11.5315 Å20 Å2
3----54.1497 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.56 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.42→39.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10048 0 162 0 10210
Biso mean--221.51 --
残基数----1294
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3737SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1789HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10440HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1364SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11661SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d10440HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg14119HARMONIC21.23
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.54
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion23.42
LS精密化 シェル解像度: 3.42→3.56 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2605 132 4.62 %
Rwork0.2589 2726 -
all-2858 -
obs--99.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.3932-1.2195-1.66621.27440.47490.96310.37250.66890.8614-0.5447-0.2104-0.359-0.1188-0.5233-0.1621-0.19090.272-0.0313-0.18680.139-0.123536.2206-16.313-84.4123
210.0152-0.4555-2.08331.57230.25370.69470.49580.0808-0.9104-0.0241-0.27520.06150.1422-0.2058-0.22060.1230.1474-0.35660.2146-0.1855-0.002641.2402-33.9551-83.6333
311.05881.2937-1.39930.94160.88565.13980.40051.41111.4407-0.7442-0.0431-0.7258-0.7363-0.615-0.3575-0.07950.30560.306-0.19370.05340.15594.5143-18.3779-104.6162
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A20 - 342
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B18 - 337
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C3 - 679

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る