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- PDB-6slm: Crystal structure of full-length HPV31 E6 oncoprotein in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6slm
タイトルCrystal structure of full-length HPV31 E6 oncoprotein in complex with LXXLL peptide of ubiquitin ligase E6AP
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6,Ubiquitin-protein ligase E3A
キーワードONCOPROTEIN / viral protein
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / motor learning / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / detection of maltose stimulus ...: / : / sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / motor learning / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / progesterone receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / locomotory exploration behavior / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ovarian follicle development / negative regulation of TORC1 signaling / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / proteasome complex / cell chemotaxis / response to cocaine / positive regulation of protein ubiquitination / PDZ domain binding / response to progesterone / regulation of synaptic plasticity / response to hydrogen peroxide / regulation of circadian rhythm / brain development / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / outer membrane-bounded periplasmic space / ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / host cell cytoplasm / periplasmic space / transcription coactivator activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / DNA damage response / host cell nucleus / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / DNA binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain ...Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Protein E6 / Ubiquitin-protein ligase E3A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Human papillomavirus type 31 (パピローマウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Conrady, M. / Gogl, G. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Trave, G. / Simon, C.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French League Against Cancerequipe labellisee 2015 フランス
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2020
タイトル: Structure of High-Risk Papillomavirus 31 E6 Oncogenic Protein and Characterization of E6/E6AP/p53 Complex Formation.
著者: Conrady, M.C. / Suarez, I. / Gogl, G. / Frecot, D.I. / Bonhoure, A. / Kostmann, C. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Lim, J. / Masson, M. / Iftner, T. / Stubenrauch, F. / Trave, G. / Simon, C.
履歴
登録2019年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6,Ubiquitin-protein ligase E3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6236
ポリマ－60,9661
非ポリマー6575
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area24630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.640, 113.640, 185.970
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1076-

PHE

21A-1076-

PHE

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6,Ubiquitin-protein ligase E3A / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / E6AP ubiquitin-protein ligase ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / E6AP ubiquitin-protein ligase / HECT-type ubiquitin transferase E3A / Human papillomavirus E6-associated protein / Oncogenic protein-associated protein E6-AP / Renal carcinoma antigen NY-REN-54


分子量: 60966.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Human papillomavirus type 31 (パピローマウイルス), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12
遺伝子: malE, b4034, JW3994, E6, UBE3A, E6AP, EPVE6AP, HPVE6A
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P17386, UniProt: Q05086, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 200mM tri-lithium citrate, 20% PEG 33350 protein concentration: 30mg/ml cryo condition: 35% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→49.25 Å / Num. obs: 18049 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 19.4 % / Biso Wilson estimate: 62.24 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.23 / Net I/σ(I): 14.49
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 18.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.57 / Num. unique obs: 1295 / CC1/2: 0.52 / Rrim(I) all: 2.076

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XR8

4xr8


解像度: 2.8→49.21 Å / SU ML: 0.3943 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.6874
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2682 894 4.95 %Random selection
Rwork0.23 ---
obs0.2319 18043 99.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å
原子変位パラメータBiso mean: 85.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4202 0 37 31 4270
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00344347
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6195898
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0438648
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033758
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.92011596
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.980.34241290.31572791X-RAY DIFFRACTION98.95
2.98-3.210.37041530.30722770X-RAY DIFFRACTION98.98
3.21-3.530.30071490.25982806X-RAY DIFFRACTION99.36
3.53-4.040.28251540.23062827X-RAY DIFFRACTION99.4
4.04-5.090.2211500.19542874X-RAY DIFFRACTION99.7
5.09-49.2080.24541590.20733081X-RAY DIFFRACTION99.78
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.26320798294-0.6313944678650.2030204631954.78291781951-2.008597111322.955301865110.0510272464139-0.1535714942480.0508642453094-0.448526821170.7404604916931.112807524090.0648645992414-0.931369472099-0.5225605978260.505583362619-0.150732458228-0.2027432651690.7514881662520.400761126390.88754408917-17.170738202-48.13152139154.09642888719
24.72384806322-1.838720270262.345552846683.891906236-2.595037654846.42571461851-0.3153386160930.164453803174-0.05956234176830.02627262570950.01019700129-0.179813250819-0.1854846945510.0245994872830.2886775835280.29708139686-0.07625324616330.07312876660920.3252072626-0.0380721501110.2792758882274.2831021776-20.7409507815-15.4806485212
35.71057592681-2.77250493828-1.768183274496.32331245254-0.6958836830039.02751599020.1049337344930.169362529991-0.100289868944-0.0387496054712-0.482321335128-0.7048650827430.02167661186390.295435249420.3213587694610.389537810482-0.0990294825501-0.04019421316270.5497290894760.04048173272210.5338626255510.0260139809-21.6193834766-21.0675862547
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 631 through 1011 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1012 through 1138 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1139 through 1179 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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