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万見
- PDB-6sjq: 1.7-A resolution crystal structure of the N-terminal domain of T.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sjq
タイトル1.7-A resolution crystal structure of the N-terminal domain of T. brucei BILBO1
要素Flagellar pocket-related cytoskeletal protein
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / BILBO1 / ubiquitin fold / flagellar pocket collar / parasite
機能・相同性
機能・相同性情報


motile cilium / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like (UB roll) - #650 / BILBO1, N-terminal domain / BILBO1 N-terminal domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Ubiquitin-like (UB roll) / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain ...Ubiquitin-like (UB roll) - #650 / BILBO1, N-terminal domain / BILBO1 N-terminal domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Ubiquitin-like (UB roll) / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar pocket-related cytoskeletal protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.604 Å
データ登録者Vidilaseris, K. / Dong, G.
資金援助 オーストリア, 2件
組織認可番号国
Austrian Science FundP24383-B21 オーストリア
Austrian Science FundW-1258 Doktoratskollegs オーストリア
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of the N-terminal domain of the trypanosome flagellar protein BILBO1 reveals a ubiquitin fold with a long structured loop for protein binding.
著者: Vidilaseris, K. / Landrein, N. / Pivovarova, Y. / Lesigang, J. / Aeksiri, N. / Robinson, D.R. / Bonhivers, M. / Dong, G.
履歴
登録2019年8月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar pocket-related cytoskeletal protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2012
ポリマ－14,1091
非ポリマー921
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area170 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area7340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.713, 50.793, 37.122
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.600, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Flagellar pocket-related cytoskeletal protein


分子量: 14108.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B2B9C5
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.85 % / 解説: think plate
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M MES NaOH pH 6.5, 30%(w/v) PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→19.279 Å / Num. obs: 98166 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.9 % / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.124 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.6→1.68 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1744 / Rpim(I) all: 0.41 / Rrim(I) all: 1.127

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.604→19.279 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.3 / 位相誤差: 21.22
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1978 2718 10.04 %
Rwork0.1668 --
obs0.1699 27060 95.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 79.41 Å2 / Biso mean: 23.52 Å2 / Biso min: 7.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.604→19.279 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数944 0 6 135 1085
Biso mean--54.63 35.99 -
残基数----115
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081022
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1651399
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084149
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005185
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.488408
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.604-1.63270.3599940.330880058
1.6327-1.6640.321980.3066103278
1.664-1.6980.31221450.2951111884
1.698-1.73490.28591340.2516126694
1.7349-1.77520.27121660.25331340100
1.7752-1.81960.25841340.2261348100
1.8196-1.86870.28931380.19831341100
1.8687-1.92370.22481430.18981335100
1.9237-1.98570.2171490.18241367100
1.9857-2.05660.2321610.16121338100
2.0566-2.13890.21041440.16261348100
2.1389-2.23610.19771550.15461316100
2.2361-2.35380.17081570.15211357100
2.3538-2.50090.19991480.15751340100
2.5009-2.69360.15941530.15151343100
2.6936-2.96370.19831470.15741335100
2.9637-3.39060.20081500.15291338100
3.3906-4.26420.15221420.12851357100
4.2642-19.270.15051600.1471323100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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