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- PDB-6sj5: Crystal structure of the uL14-RsfS complex from Staphylococcus aureus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sj5
タイトルCrystal structure of the uL14-RsfS complex from Staphylococcus aureus
要素
  • 50S ribosomal protein L14
  • Ribosomal silencing factor RsfS
キーワードRIBOSOME / Stress / S.aureus / RsfS / Hibernation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ribosome biogenesis / cytosolic ribosome assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / negative regulation of translation / structural constituent of ribosome / translation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal silencing factor during starvation / Protein Iojap/ribosomal silencing factor RsfS / Ribosomal Protein L14 / Ribosomal protein L14/L23 / Beta Polymerase, domain 2 / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L14P, conserved site / Ribosomal protein L14 signature. ...Ribosomal silencing factor during starvation / Protein Iojap/ribosomal silencing factor RsfS / Ribosomal Protein L14 / Ribosomal protein L14/L23 / Beta Polymerase, domain 2 / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L14P, conserved site / Ribosomal protein L14 signature. / Ribosomal protein L14p/L23e / Ribosomal protein L14P / Ribosomal protein L14 superfamily / Ribosomal protein L14p/L23e / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / PHOSPHATE ION / Ribosomal silencing factor RsfS / Large ribosomal subunit protein uL14 / Ribosomal silencing factor RsfS
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
Staphylococcus aureus subsp. aureus NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26686551714 Å
データ登録者Fatkhullin, B. / Gabdulkhakov, A. / Yusupova, G. / Yusupov, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Mechanism of ribosome shutdown by RsfS in Staphylococcus aureus revealed by integrative structural biology approach.
著者: Iskander Khusainov / Bulat Fatkhullin / Simone Pellegrino / Aydar Bikmullin / Wen-Ti Liu / Azat Gabdulkhakov / Amr Al Shebel / Alexander Golubev / Denis Zeyer / Natalie Trachtmann / Georg A ...著者: Iskander Khusainov / Bulat Fatkhullin / Simone Pellegrino / Aydar Bikmullin / Wen-Ti Liu / Azat Gabdulkhakov / Amr Al Shebel / Alexander Golubev / Denis Zeyer / Natalie Trachtmann / Georg A Sprenger / Shamil Validov / Konstantin Usachev / Gulnara Yusupova / Marat Yusupov /
要旨: For the sake of energy preservation, bacteria, upon transition to stationary phase, tone down their protein synthesis. This process is favored by the reversible binding of small stress-induced ...For the sake of energy preservation, bacteria, upon transition to stationary phase, tone down their protein synthesis. This process is favored by the reversible binding of small stress-induced proteins to the ribosome to prevent unnecessary translation. One example is the conserved bacterial ribosome silencing factor (RsfS) that binds to uL14 protein onto the large ribosomal subunit and prevents its association with the small subunit. Here we describe the binding mode of Staphylococcus aureus RsfS to the large ribosomal subunit and present a 3.2 Å resolution cryo-EM reconstruction of the 50S-RsfS complex together with the crystal structure of uL14-RsfS complex solved at 2.3 Å resolution. The understanding of the detailed landscape of RsfS-uL14 interactions within the ribosome shed light on the mechanism of ribosome shutdown in the human pathogen S. aureus and might deliver a novel target for pharmacological drug development and treatment of bacterial infections.
履歴
登録2019年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal silencing factor RsfS
B: Ribosomal silencing factor RsfS
C: 50S ribosomal protein L14
D: 50S ribosomal protein L14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9279
ポリマ－57,5924
非ポリマー3355
水28816
1
A: Ribosomal silencing factor RsfS
C: 50S ribosomal protein L14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0716
ポリマ－28,7962
非ポリマー2754
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11360 Å2
手法PISA
2
B: Ribosomal silencing factor RsfS
D: 50S ribosomal protein L14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8563
ポリマ－28,7962
非ポリマー601
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.107, 117.601, 121.217
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Ribosomal silencing factor RsfS


分子量: 13467.043 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: rsfS, E5491_08675, FAF14_04505, FAF30_12305, FAF31_00945, FAF32_10770, QU38_08975
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D1JM30, UniProt: W8TVV3*PLUS
#2: タンパク質 50S ribosomal protein L14


分子量: 15328.716 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: rplN, SAOUHSC_02502 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2FW16
#3: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.23 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.2 M Lithium sulfate, 0.1 M MES pH 6.0, 20% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.267→42.29 Å / Num. obs: 25254 / % possible obs: 98.95 % / 冗長度: 4.48 % / Biso Wilson estimate: 69.5777354322 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 14.53
反射 シェル解像度: 2.267→2.348 Å / 冗長度: 4.39 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 2494 / CC1/2: 0.273 / % possible all: 99.17

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O5A, 5ND8

2o5a

5nd8


解像度: 2.26686551714→42.2029407831 Å / SU ML: 0.390702518887 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35468090639 / 位相誤差: 32.7644601701
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263589906064 1262 4.99861369668 %
Rwork0.228546353822 23985 -
obs0.230306473507 25247 98.9496374682 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 88.2172954769 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26686551714→42.2029407831 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3672 0 21 16 3709
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01023951684463729
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13384391945019
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0657136377329574
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00558938311432659
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.29224401411419
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2669-2.35760.3803585064491370.3497081720892610X-RAY DIFFRACTION99.0623873062
2.3576-2.46490.3495654089721400.3399027648292647X-RAY DIFFRACTION99.7137745975
2.4649-2.59480.3615399643241370.3330911780412614X-RAY DIFFRACTION99.4577006508
2.5948-2.75740.3414889195731390.3211887272142634X-RAY DIFFRACTION99.283924096
2.7574-2.97020.3895131291131400.3045552772532656X-RAY DIFFRACTION99.6081225508
2.9702-3.2690.3544769169871400.2804965719332662X-RAY DIFFRACTION99.1507430998
3.269-3.74180.2445123600651410.2384462198412678X-RAY DIFFRACTION98.6354093772
3.7418-4.71330.2452163749771410.1985311677552685X-RAY DIFFRACTION98.6387434555
4.7133-42.2020.2193428180441470.1892253059072799X-RAY DIFFRACTION97.2598217233
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.82612513189 Å / Origin y: 3.81488691363 Å / Origin z: 13.3497025537 Å
111213212223313233
T0.328067340079 Å2-0.074407441328 Å20.108381366374 Å2-0.338572650169 Å2-0.00468102083328 Å2--0.331499833625 Å2
L0.121392050125 °20.113084684864 °20.384783821873 °2-0.517767617931 °20.28532106935 °2--0.088279526155 °2
S-0.0501000246264 Å °0.163114413687 Å °0.0815842443611 Å °0.132814350446 Å °-0.0596947515702 Å °0.0502074797044 Å °0.124758500338 Å °0.0391219990662 Å °1.26140869245E-10 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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