[日本語] English
万見
- PDB-6shw: N-terminal domain of Drosophila X Virus VP3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6shw
タイトルN-terminal domain of Drosophila X Virus VP3
要素Structural polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / Silencing suppressor / dsRNA binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


T=13 icosahedral viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / host cell cytoplasm / structural molecule activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protease domain / Birnavirus VP2 protein / Birnavirus VP3 protein / Birnavirus VP4 protein / Birnavirus VP4 protease domain profile. / Viral coat protein subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila x virus
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 2 Å
データ登録者Ferrero, D.S. / Garriga, D. / Guerra, P. / Uson, I. / Verdaguer, N.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBIO2017-83906-P スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesMDM-2014-0435 スペイン
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2020
タイトル: Structure and dsRNA-binding activity of the Birnavirus Drosophila X Virus VP3 protein.
著者: Ferrero, D.S. / Busnadiego, I. / Garriga, D. / Guerra, P. / Martin, M.T. / Kremer, L. / Uson, I. / Rodriguez, J.F. / Verdaguer, N.
履歴
登録2019年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Structural polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5242
ポリマ－35,4281
非ポリマー961
水39622
1
A: Structural polyprotein
ヘテロ分子

A: Structural polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,0484
ポリマ－70,8562
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area3820 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area5420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.331, 77.331, 48.054
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-503-

HOH

21A-520-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Structural polyprotein / PP


分子量: 35427.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila x virus (isolate Chung/1996) (ウイルス)
株: isolate Chung/1996 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96724, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 12% PEG 4K, 200 mM ammonium sulphate and 100 mM sodium acetate pH 4.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→39.05 Å / Num. obs: 6029 / % possible obs: 98.53 % / 冗長度: 19.4 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.0695 / Rsym value: 0.01594 / Net I/σ(I): 34.49
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Num. unique obs: 526 / CC1/2: 0.874 / % possible all: 88.51

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Arcimboldo位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 2→39.043 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 12.73
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2206 282 4.68 %
Rwork0.1672 --
obs0.1697 6020 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 92.39 Å2 / Biso mean: 42.8658 Å2 / Biso min: 23.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→39.043 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数379 0 5 22 406
Biso mean--66.63 57.2 -
残基数----48
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2-2.51980.23561300.1461275197
2.5198-39.040.21721520.17282987100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る