[日本語] English
万見
- PDB-6shm: An inactive (D136A and D137A) variant of alpha-1,6-mannanase, GH7... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6shm
タイトルAn inactive (D136A and D137A) variant of alpha-1,6-mannanase, GH76A of Salegentibacter sp. HEL1_6 in complex with alpha-1,6-mannotetrose
要素Mutant alpha-1,6-mannanase GH76A
キーワードHYDROLASE / Glycoside hydrolase / Mannanase / mannotetrose / GH76 / CAZyme / polysaccharide
生物種Salegentibacter sp. Hel_I_6 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hehemann, J.H. / Solanki, V.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Isme J / 年: 2022
タイトル: Glycoside hydrolase from the GH76 family indicates that marine Salegentibacter sp. Hel_I_6 consumes alpha-mannan from fungi.
著者: Solanki, V. / Kruger, K. / Crawford, C.J. / Pardo-Vargas, A. / Danglad-Flores, J. / Hoang, K.L.M. / Klassen, L. / Abbott, D.W. / Seeberger, P.H. / Amann, R.I. / Teeling, H. / Hehemann, J.H.
履歴
登録2019年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mutant alpha-1,6-mannanase GH76A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7454
ポリマ－43,7911
非ポリマー9543
水6,323351
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint16 kcal/mol
Surface area13400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.150, 85.310, 95.030
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

-
要素

#1: タンパク質 Mutant alpha-1,6-mannanase GH76A


分子量: 43790.688 Da / 分子数: 1 / 変異: D136A and D137A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: WP_051935954.1
由来: (組換発現) Salegentibacter sp. Hel_I_6 (バクテリア)
遺伝子: GH76A / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpa1-6DManpa1-6DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a1122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a6-b1_b6-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.76 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.6 M Tri-sodium citrate 10 % Glycerol 0.1 M MES monohydrate pH 6.5
PH範囲: 6-8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→63.48 Å / Num. obs: 24400 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 9.3 % / CC1/2: 0.279 / Rmerge(I) obs: 5.441 / Rpim(I) all: 2.333 / Rrim(I) all: 0.5969 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-1.9470.136021069415220.2416.23615.103197.8
9.11-47.5110.10.09628262800.9790.0320.10122.499.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6SHD

6shd


解像度: 1.9→47.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 6.527 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.122
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1722 1271 5.2 %RANDOM
Rwork0.1181 ---
obs0.1208 23304 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 71.61 Å2 / Biso mean: 12.801 Å2 / Biso min: 2.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→47.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2689 0 63 351 3103
Biso mean--21.08 27.32 -
残基数----339
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0132819
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0172448
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7061.6533829
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.661.5965707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6175338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.08324.967153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.24115441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.576158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2358
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023153
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02571
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.1235266
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 90 -
Rwork0.15 1697 -
all-1787 -
obs--99.94 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る