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万見
- PDB-6seq: Lemur tyrosine kinase 3 (LMTK3) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6seq
タイトルLemur tyrosine kinase 3 (LMTK3)
要素Serine/threonine-protein kinase LMTK3
キーワードTRANSFERASE / LMTK3 / kinase inhibitor / breast cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / Golgi membrane / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase LMTK3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Roe, S.M. / Owen, R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Other privateG1828 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: The structure-function relationship of oncogenic LMTK3.
著者: Ditsiou, A. / Cilibrasi, C. / Simigdala, N. / Papakyriakou, A. / Milton-Harris, L. / Vella, V. / Nettleship, J.E. / Lo, J.H. / Soni, S. / Smbatyan, G. / Ntavelou, P. / Gagliano, T. / Iachini, ...著者: Ditsiou, A. / Cilibrasi, C. / Simigdala, N. / Papakyriakou, A. / Milton-Harris, L. / Vella, V. / Nettleship, J.E. / Lo, J.H. / Soni, S. / Smbatyan, G. / Ntavelou, P. / Gagliano, T. / Iachini, M.C. / Khurshid, S. / Simon, T. / Zhou, L. / Hassell-Hart, S. / Carter, P. / Pearl, L.H. / Owen, R.L. / Owens, R.J. / Roe, S.M. / Chayen, N.E. / Lenz, H.J. / Spencer, J. / Prodromou, C. / Klinakis, A. / Stebbing, J. / Giamas, G.
履歴
登録2019年7月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase LMTK3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,8051
ポリマ－153,8051
非ポリマー00
水6,377354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.586, 63.999, 134.672
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase LMTK3 / Lemur tyrosine kinase 3


分子量: 153804.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMTK3, KIAA1883, TYKLM3
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q96Q04, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: LMTK3 at 3.2 mg/ml in 20 mM Tris pH 7.5, 200 mM NaCl was crystallised with 70 mM bis-Tris Propane pH 6.5, 14 % w/v Polyethylene Glycol 3350, 14 mM Sodium/Potassium Phosphate, 30 % w/v sucrose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46.39 Å / Num. obs: 21507 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 11.96 Å2 / CC1/2: 0.934 / Rmerge(I) obs: 0.422 / Rpim(I) all: 0.161 / Rrim(I) all: 0.455 / Net I/σ(I): 4.5 / Num. measured all: 161535 / Scaling rejects: 222
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.1-2.167.62.6641361318000.3331.0262.8751.194.1
8.91-46.396.50.1520093090.940.0570.16111.682.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→46.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.876 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.812 / SU R Cruickshank DPI: 0.205 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.241 / SU Rfree Blow DPI: 0.212 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.198
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1098 5.15 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.198 21335 89.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 119.32 Å2 / Biso mean: 25.01 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.673 Å20 Å20 Å2
2---6.6556 Å20 Å2
3---2.9826 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→46.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2220 0 0 354 2574
Biso mean---36.11 -
残基数----278
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1046SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes385HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2296HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion282SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2942SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2296HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3130HARMONIC21.12
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.91
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.39
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.12 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2308 21 4.92 %
Rwork0.2383 406 -
all0.2379 427 -
obs--77.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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