[日本語] English
万見
- PDB-6sdz: transthyritin derived amyloid fibril from patient with hereditary... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sdz
タイトルtransthyritin derived amyloid fibril from patient with hereditary V30M ATTR amyloidosis
要素Transthyretin
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid fibril / systemic ATTR amyloidosis / ex vivo / misfolding / patient tissue / transthyritin
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Fritz, G. / Agarwal, S. / Faendrich, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationSCHM 3276/1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of a transthyretin-derived amyloid fibril from a patient with hereditary ATTR amyloidosis.
著者: Matthias Schmidt / Sebastian Wiese / Volkan Adak / Jonas Engler / Shubhangi Agarwal / Günter Fritz / Per Westermark / Martin Zacharias / Marcus Fändrich /
要旨: ATTR amyloidosis is one of the worldwide most abundant forms of systemic amyloidosis. The disease is caused by the misfolding of transthyretin protein and the formation of amyloid deposits at ...ATTR amyloidosis is one of the worldwide most abundant forms of systemic amyloidosis. The disease is caused by the misfolding of transthyretin protein and the formation of amyloid deposits at different sites within the body. Here, we present a 2.97 Å cryo electron microscopy structure of a fibril purified from the tissue of a patient with hereditary Val30Met ATTR amyloidosis. The fibril consists of a single protofilament that is formed from an N-terminal and a C-terminal fragment of transthyretin. Our structure provides insights into the mechanism of misfolding and implies the formation of an early fibril state from unfolded transthyretin molecules, which upon proteolysis converts into mature ATTR amyloid fibrils.
履歴
登録2019年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10150
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
C: Transthyretin
D: Transthyretin
E: Transthyretin
F: Transthyretin
G: Transthyretin
H: Transthyretin
I: Transthyretin
J: Transthyretin
K: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,90411
ポリマ－151,90411
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area75620 Å2
ΔGint-282 kcal/mol
Surface area28190 Å2
手法PISA

-
要素

#1: タンパク質
Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 13809.426 Da / 分子数: 11 / 変異: V30M / 由来タイプ: 天然
詳細: transthyritin V30M fragments, residues 11-35 and residues 57-123
由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02766

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Transthyretin derived amyloid fibril (V30M) / タイプ: COMPLEX / 詳細: ex vivo ATTR amyloid fibril from human tissue / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7 / 詳細: Water extract
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 4C
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 96 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
11RELION分類
12RELION2.1３次元再構成
19PHENIXモデル精密化
20REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.19 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.825 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 103663
3次元再構成解像度: 2.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 70624 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 89.59 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0088162
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.72711099
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.1214829
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0481298
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041375

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る