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- PDB-6sbq: The crystal structure of PfA-M1 in complex with 7-amino-4-phenyl-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sbq
タイトルThe crystal structure of PfA-M1 in complex with 7-amino-4-phenyl-5,7,8,9-tetrahydrobenzocyclohepten-6-one
要素M1-family alanyl aminopeptidase
キーワードHYDROLASE / M1 AMINOPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-containing vacuole membrane / vacuolar lumen / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / food vacuole / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleus ...symbiont-containing vacuole membrane / vacuolar lumen / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / food vacuole / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold ...Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7ML / MALONATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Aminopeptidase N
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.33 Å
データ登録者Salomon, E. / Schmitt, M. / Mouray, E. / McEwen, A.G. / Torchy, M. / Poussin-Courmontagne, P. / Alavi, S. / Tarnus, C. / Cavarelli, J. / Florent, I. / Albrecht, S.
資金援助 フランス, 4件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-12-BS07-0020-01 フランス
French National Research AgencyANR-10-INBS-05 フランス
French National Research AgencyANR-10-LABX-0030-INRT フランス
French National Research AgencyANR-10-IDEX-0002-02 フランス
引用ジャーナル: Bioorg.Chem. / 年: 2020
タイトル: Aminobenzosuberone derivatives as PfA-M1 inhibitors: Molecular recognition and antiplasmodial evaluation.
著者: Salomon, E. / Schmitt, M. / Mouray, E. / McEwen, A.G. / Bounaadja, L. / Torchy, M. / Poussin-Courmontagne, P. / Alavi, S. / Tarnus, C. / Cavarelli, J. / Florent, I. / Albrecht, S.
履歴
登録2019年7月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M1-family alanyl aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,4169
ポリマ－107,6181
非ポリマー7988
水30,0491668
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area34770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.079, 109.241, 113.053
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 M1-family alanyl aminopeptidase


分子量: 107617.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
遺伝子: PF3D7_1311800 / プラスミド: pET45b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IEK1, membrane alanyl aminopeptidase

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非ポリマー , 6種, 1676分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-7ML / [(7~{S})-6,6-bis(oxidanyl)-4-phenyl-5,7,8,9-tetrahydrobenzo[7]annulen-7-yl]azanium


分子量: 270.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1668 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2M di-sodium malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.33→78.56 Å / Num. obs: 212264 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 9.2 / Num. measured all: 1069110
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.33-1.354.92.60351029103420.2971.272.9070.599.1
7.28-78.564.70.023695114660.9990.0110.02644.299.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4X2U

4x2u


解像度: 1.33→49.181 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.21
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1775 10452 4.93 %RANDOM
Rwork0.1451 ---
obs0.1467 212122 99.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 69.68 Å2 / Biso mean: 23.335 Å2 / Biso min: 11.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.33→49.181 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7311 0 95 1723 9129
Biso mean--32.51 36.06 -
残基数----891
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.33-1.34510.36893520.3452658699
1.3451-1.36090.3653540.3293660799
1.3609-1.37750.3353860.3284656599
1.3775-1.3950.36163510.3159667499
1.395-1.41330.32253490.30026648100
1.4133-1.43270.32143420.2776629100
1.4327-1.45320.30393120.2696727100
1.4532-1.47490.27573570.2526684100
1.4749-1.49790.26283370.22936668100
1.4979-1.52250.26863490.22316690100
1.5225-1.54870.26463400.21356695100
1.5487-1.57690.23513800.19646678100
1.5769-1.60720.2213660.186642100
1.6072-1.640.21553120.17226707100
1.64-1.67570.20073430.16616722100
1.6757-1.71470.22373320.16196694100
1.7147-1.75750.21043300.1676722100
1.7575-1.80510.20073040.16026744100
1.8051-1.85820.17733220.14876787100
1.8582-1.91820.18793750.13976714100
1.9182-1.98670.1653500.13186684100
1.9867-2.06630.16543610.12746722100
2.0663-2.16030.1583970.11986704100
2.1603-2.27420.15353360.11346791100
2.2742-2.41670.15173390.11356782100
2.4167-2.60330.1543160.11576797100
2.6033-2.86520.16323480.12316805100
2.8652-3.27980.15263160.12026868100
3.2798-4.13180.12954300.11066816100
4.1318-49.1810.15513660.1364711899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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