[日本語] English
万見
- PDB-6s7x: dARC1 capsid domain dimer, orthorhombic form at 1.7 Angstrom -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s7x
タイトルdARC1 capsid domain dimer, orthorhombic form at 1.7 Angstrom
要素Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1
キーワードNEUROPEPTIDE / Capsid Retrotransposon Trafficking Exapted
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynapse of neuromuscular junction / muscle system process / behavioral response to starvation / virus-like capsid / vesicle-mediated intercellular transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / mRNA transport / sarcomere / extracellular vesicle / mRNA binding ...postsynapse of neuromuscular junction / muscle system process / behavioral response to starvation / virus-like capsid / vesicle-mediated intercellular transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / mRNA transport / sarcomere / extracellular vesicle / mRNA binding / synapse / structural molecule activity / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Cottee, M.A. / Taylor, I.A.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号国
Cancer Research UKFC001162, FC001178 英国
Medical Research Council (United Kingdom)FC001162, FC001178 英国
Wellcome TrustFC001162, FC001178 英国
Wellcome Trust108014/Z/15/Z 英国
Wellcome Trust108012/Z/15/Z 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Structure ofDrosophila melanogasterARC1 reveals a repurposed molecule with characteristics of retroviral Gag.
著者: Cottee, M.A. / Letham, S.C. / Young, G.R. / Stoye, J.P. / Taylor, I.A.
履歴
登録2019年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1
B: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6647
ポリマ－39,5122
非ポリマー1525
水7,026390
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, Only witnessed as a dimer, light scattering, MALLS. Only witnessed as a dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area18500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.334, 70.386, 142.821
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: _ / Auth seq-ID: 43 - 204 / Label seq-ID: 5 - 166

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1 / dArc1


分子量: 19755.838 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Arc1, CG12505 / プラスミド: pET22b / 詳細 (発現宿主): NdeI XhoI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) / 参照: UniProt: Q7K1U0
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 390 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.04 % / 解説: Rodlike, ~400x30x30
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: NaCl 2.8-3.3 M, 0.1 M HEPES pH 7.5 / PH範囲: 7.0-8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.98399 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98399 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→71.41 Å / Num. obs: 48232 / % possible obs: 84.1 % / 冗長度: 10 % / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.55→1.7 Å / 冗長度: 9.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2412 / CC1/2: 0.557 / Rpim(I) all: 0.478 / Rrim(I) all: 1.501 / % possible all: 66

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROC1.0.5データスケーリング
XDSJan 26, 2018 (BUILT 20180409)データ削減
XSCALEJan 26, 2018 (BUILT 20180409)データスケーリング
pointless1.11.12データスケーリング
Aimless0.7.1データスケーリング
TRUNCATE1.17.29データ削減
STARANISO1.10.15 (20180503)データスケーリング
AutoSol1.14_3260位相決定
BUCCANEER1.5モデル構築
Coot0.8.9.2モデル構築
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→71.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 1.979 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.114
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2128 2241 4.9 %RANDOM
Rwork0.1808 ---
obs0.1824 43484 65.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 92.45 Å2 / Biso mean: 22.124 Å2 / Biso min: 10.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.24 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→71.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2681 0 5 391 3077
Biso mean--33.17 31.55 -
残基数----328
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0132804
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172513
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7071.6413797
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4981.5795850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7515342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.76222.865171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.94615482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9371517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2360
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02624
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5151 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.12 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 69 -
Rwork0.252 1680 -
all-1749 -
obs--34.27 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る