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- PDB-6s57: Crystal structure of human ATAD2 bromodomain in complex withN-(3-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s57
タイトルCrystal structure of human ATAD2 bromodomain in complex withN-(3-(azepan-1-ylsulfonyl)-4-methylphenyl)-2-(4,4-dimethyl-2,5-dioxoimidazolidin-1-yl)acetamide
要素ATPase family AAA domain-containing protein 2
キーワードTRANSCRIPTION / INHIBITOR / ATAD2 / BROMODOMAIN / EPIGENETICS / ATPase family AAA domain-containing protein 2
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome disassembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome ...nucleosome disassembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain ...ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KVT / ATPase family AAA domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Chung, C.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: A Qualified Success: Discovery of a New Series of ATAD2 Bromodomain Inhibitors with a Novel Binding Mode Using High-Throughput Screening and Hit Qualification.
著者: Bamborough, P. / Chung, C.W. / Demont, E.H. / Bridges, A.M. / Craggs, P.D. / Dixon, D.P. / Francis, P. / Furze, R.C. / Grandi, P. / Jones, E.J. / Karamshi, B. / Locke, K. / Lucas, S.C.C. / ...著者: Bamborough, P. / Chung, C.W. / Demont, E.H. / Bridges, A.M. / Craggs, P.D. / Dixon, D.P. / Francis, P. / Furze, R.C. / Grandi, P. / Jones, E.J. / Karamshi, B. / Locke, K. / Lucas, S.C.C. / Michon, A.M. / Mitchell, D.J. / Pogany, P. / Prinjha, R.K. / Rau, C. / Roa, A.M. / Roberts, A.D. / Sheppard, R.J. / Watson, R.J.
履歴
登録2019年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase family AAA domain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1445
ポリマ－15,4541
非ポリマー6914
水3,297183
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area530 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.690, 79.690, 137.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1367-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ATPase family AAA domain-containing protein 2 / AAA nuclear coregulator cancer-associated protein / ANCCA


分子量: 15453.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATAD2, L16, PRO2000 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6PL18, adenosinetriphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-KVT / ~{N}-[3-(azepan-1-ylsulfonyl)-4-methyl-phenyl]-2-[4,4-dimethyl-2,5-bis(oxidanylidene)imidazolidin-1-yl]ethanamide


分子量: 436.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N4O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.79 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M trisHCl pH 7.0-8.0, 1.2-1.5M ammonium sulphate and 20-25% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→39.85 Å / Num. obs: 23434 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 9.5 % / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.82→1.87 Å / Num. unique obs: 1674

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.82→39.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 3.528 / SU ML: 0.057 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.091 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19995 1204 5.1 %RANDOM
Rwork0.17308 ---
obs0.1744 22226 98.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 38.714 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20.14 Å20 Å2
2--0.28 Å2-0 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→39.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1084 0 44 183 1311
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0131163
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171090
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3961.6561578
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.41.6242525
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4815133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.20121.03977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.28915214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.3741514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2149
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02251
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0073.242523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9673.228522
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1157.252653
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.1247.273654
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5354.198640
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.4584.14633
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.6429.019912
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.93832.8371354
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.8631.1641311
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.867 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.196 82 -
Rwork0.213 1587 -
obs--97.15 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.758 Å / Origin y: 41.3796 Å / Origin z: 3.3876 Å
111213212223313233
T0.0187 Å2-0.0371 Å20.016 Å2-0.1521 Å2-0.0545 Å2--0.1458 Å2
L2.191 °20.3947 °2-0.6959 °2-0.101 °20.0409 °2--1.42 °2
S0.0253 Å °-0.32 Å °0.1466 Å °-0.0053 Å °-0.0398 Å °0.0171 Å °0.0006 Å °0.0342 Å °0.0145 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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